Mioglobina/emoglobina
emoglobina/mioglobina

O2 non solubile in acqua

Esistono due proteine che permettono il
trasporto di O2 nel corpo

emoglobina (Hb) – si trova nei globuli rossi
RBC


Trasporta anche CO2 and H+
Mioglobina (Mb) – si trova nei muscoli
eme
Mb and Hb legano O2
grazie alla presenza
del gruppo eme
 eme



Gruppo prostetico
Consiste di:


Protoporphyrina
Fe2+ (ferrous) nella
forma ridotta
Mioglobina (Mb)

Mb è una proteina
di tipo globulare

Gruppo eme
inserito nel centro
della catena

Residui Non-polari
proteggono Fe2+
dall’ossidazione a
Fe3+ (Hematin)
emoglobina (Hb)

Hb è una proteina con
struttura quaternaria

4 catene polipeptidiche
legate tra loro da legami non
coovalenti

Ciascuna delle 4 catene
contiene un gruppo eme nel
centro della catena.
emoglobina (Hb)

La struttura tridimensionale
di Mb e le 4 catene (alfa12,beta1-2) del Hb sono molto
simili, nonostante la
sequanza AA à uguale
solamente per il
17%(omologia)
emoglobina (Hb)

Analogie e differenze tra Hb e Mb
Mioglobina
emoglobina
trasporta O2
trasporta O2, CO2e H+
legame O2 noncooperativo
legame O2 cooperativo
La capacià di legare O2
non è influenzata dal
pH, CO2 e 2-3 BPG
La capacità di legare O2
varia con il pH, CO2 e
2-3 BPG
Curve di legame per una proteina di trasporto
Risposta ai cambi di pH
Un pH inferiore a livello dei tessuti indica un fabbisogno
di ossigeno e favorisce il rilascio dello stesso: effetto Bohr
CO2 + H2O
HCO3- + H+
H+ si lega all’Hb e favorisce il rilascio di ossigeno
Il BPG è un effettore allosterico dell’Hb che
regola i cambiamenti a lungo termine nell’affinità
per l’ossigeno
Regolazione dell’ Hb da CO2

pCO2 alta nei tessuti attivi

CO2 si combina con i gruppi amminici non carichi, e questo favorisce il
rilascio di Ossigeno

pCO2 nei polmoni bassa, anidride carbonica rilasciata, e questo favorisce il legame
dell’ossigeno