EMOGLOBINA
Hemoglobin
Hb
HbO2 Hb(O2)4
[Mioglobina (Mb)]
α2β2
Emoglobina/mioglobina: il gruppo eme non è legato in
modo covalente
Emoglobina ossigenata (FeII-O2)
Ossiemoglobina (+ 4O2)
Deossiemoglobina (senza O2)
Emoglobina ossidata (FeIII),
- metaemoglobina (“meta”)
- non lega ossigeno
Monossido di carbonio, CO
- affinità 200 volte più dell’O2
- legame è reversibile
Legame dell’ossigeni alla mioglobina
Mb + O2 ⇆ MbO2
Legame dell’ossigeni alla mioglobina
Hb + O2 ⇆ HbO2
HbO2 + O2 ⇆ Hb(O2)2
Hb(O2)2 + O2 ⇆
Hb(O2)3
Hb(O2)3 + O2 ⇆ Hb(O2)4
NB:
K1 < K2 < K3 < K4
(K4 ~ 100×K1)
Grafico di Hill (coefficiente di Hill)
Forma T
Forma R
(tesa)
(rilassata)
L’ossigeno che si lega al ferro causa un cambiamento nella
struttura della proteina (interazioni tra subunità)
Proteina allosterica (cooperatività)
Modelli per spiegare l’effetto allosterico (cooperativo)
L’effetto Bohr: pH bassa → bassa affinità → rilascio di O2
-His-H+
Terminal-NH3+
Ruolo dell’emoglobina nel trasporto di CO2 dai tessuti ai polmoni
Trasporto diretto della CO2 dall’emoglobina: carbammato
Hb-NH2 + CO2
Hb-NH-COO- + H+
BPG si lega soltanto alla deossiemoglobina:
abassa l’affinità per l’ossigeno
Risultato totale di
- l’effetto Bohr
- CO2
- BPG