Fe-protoporfirina IX
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La struttra terziaria, quella maggiormente legata alla funzione,
evoluzionisticamente è più conservata di quella primaria.
Il legame cooperativo dell’O2 all’Hb permette di trasportare
una quantità di O2 1,7 (66/38) volte maggiore di quella che
sarebbe trasportata se i siti fossero indipendenti.
Modello sequenziale di una proteina allosterica
Il legame di un ligando (L) ad una subunità modifica la conformazione di quella
particolare subunità dallo stato T (quadrato) a quello R (cerchio).
Questa transizione facilita, di volta in volta, il legame dei successivi ligandi
alle altre subunità.
Struttura quaternaria dell’emoglobina
In seguito all’ossigenazione
i dimeri 1 1 ed 2 2 ruotano di circa 15° uno rispetto all’altro.
Posizione dello ione ferro nella deossiemoglobina
In seguito all’ossigenazione, lo ione ferro
si avvicina al piano dell’eme.
Modificazionie conformazionale dell’emoglobina
conseguente alla sua ossigenazione.
Questo composto fortemente ionico,
presente negli eritrociti
ad una concentrazione circa
uguale a quella della
emoglobina (~ 2-4 mM),
influenza
in misura rilevante l’affinità
dell’emoglobina per l’ossigeno.
In assenza di 2, 3 BPG, l’emoglobina sarebbe un trasportatore di ossigeno estremamente
inefficiente, poiché rilascerebbe solo l’8% del suo carico di ossigeno.
Poiché l’emoglobina fetale non lega il 2,3 BPG così bene come quella materna,
gli eritrociti fetali hanno un’affinità per l’ossigeno più alta di quella degli
eritrociti materni.
Es.Tessuto muscolare a riposo
Es.Tessuto muscolare in attività
66%
Quando l’emoglobina
raggiunge una regione a
pH più basso rispetto a
quello dei polmoni,
la sua tendenza a rilasciare
ossigeno, già imputabile
alla minore pO2 locale ,
aumenta.