Da un punto di vista chimico le proteine
sono
di
gran
lunga
le
molecole
strutturalmente
più
complesse
e
funzionalmente più sofisticate. Ciò è
dovuto al fatto che la struttura e la
chimica di ciascuna proteina si sono
sviluppate e raffinate in miliardi di anni di
storia evolutiva. Esse hanno un ruolo
essenziale a livello cellulare nello
svolgimento delle funzioni biologiche.
Le proteine sono strutture polimeriche i
cui monomeri sono gli amminoacidi.
STRUTTURA DEGLI AMMINOACIDI
GLI AMMINOACIDI
I 22 amminoacidi che prendono parte allo
svolgimento delle funzioni biologiche in
tutti
gli
proprietà
organismi
hanno
conferitegli
differenti
dalla
catena
laterale. Distinguiamo i seguenti gruppi R.
Organizzazione strutturale
Come tutte le molecole polimeriche le
proteine possono essere descritte in
termini di livelli di organizzazione
molecolare:
• struttura primaria;
• struttura secondaria;
• struttura terziaria;
• struttura quaternaria.
Struttura primaria
La struttura primaria è
caratterizzata dalla
successione degli
amminoacidi all’interno del
polimero. Questi sono
uniti da particolari legami
covalenti detti peptidici,
che si instaurano tra le
estremità carbossiterminale di un
amminoacido e l’amminoterminale del successivo.
Verso la struttura tridimensionale
A
livello
della
struttura
primaria
distinguiamo l’ossatura polipeptidica dalla
quale sporgono le catene laterali. Queste
ultime, interagendo fra loro, per mezzo di
legami deboli definiscono la struttura
tridimensionale della proteina.
Struttura secondaria
Quando
si
confrontano
tridimensionali
di
le
strutture
molte
molecole
proteiche spesso si trovano in parti di
esse due schemi regolari di ripiegamento:
• α-elica
• foglietto β
Struttura terziaria
Descrive l’organizzazione
tridimensionale
della
proteina
determinata
dalla formazione
di
legami deboli tra
le
catene laterali dei vari
aminoacidi
(legami
idrogeno, legami ionici,
attrazioni di Van der
Waals,
interazioni
idofobiche).
Interazioni idrofobiche
Struttura quaternaria
Alcune proteine sono
costituite da più di una
catena
polipeptidica
associata
ad
una
macromolecola
funzionale.
Questa
organizzazione
,detta
struttura quaternaria, si
basa sull’aggregazione di
più subunità che hanno
già assunto la propria
struttura terziaria.
Domini proteici
Un dominio è una
sottostruttura
prodotta
da
qualunque parte di
una
catena
polipeptidica che si
possa
ripiegare
indipendentemente
in una struttura
compatta stabile.
Energia libera
Le
proteine
tendono
ad
assumere
conformazioni tali da rendere minima
l’energia libera, quindi massima la stabilità.
Tale configurazione non è mai casuale infatti
in seguito a studi effettuati in laboratorio si
è osservato come una proteina soggetta ad
un
processo
di
denaturazione
successivamente
riacquisti
in
maniera
autonoma
la
propria
struttura
tridimensionale.
Le funzioni delle proteine
Fattori di trascrizione
Proteine di membrana (trasportatori,
canale, recettori di membrana)
Ormoni e fattori di crescita
Anticorpi
Trasporto (emoglobina, LDL, HDL …)
Enzimi
Enzimi
Gli enzimi sono dei catalizzatori biologici
(accelerano le reazioni) che permettono
alle cellule di formare e rompere legami
covalenti in modo controllato.
Sintasi
Chinasi
Ossidoredutta
si
Idrolasi
ATPasi
CLASSI DI
ENZIMI
Proteasi
Polimerasi
Isomerasi
Fosfatasi
Nucleasi
Meccanismi di funzionamento
Gli enzimi si legano a uno o più ligandi, chiamati
substrati, e li convertono in uno o più prodotti
modificati chimicamente.
A → P
A+E → AE
AE → E + P
Gli enzimi svolgono la loro funzione come
catalizzatori diminuendo l’energia di attivazione
necessaria affinchè una determinata reazione
possa avvenire spontaneamente.
Bibliografia
• Alberts B. e coll., Biologia molecolare
della cellula, Quinta edizione, Zanichelli,
p. 63-64-138-142-143-167-168-169.
• De Leo G. e coll., Biologia e Genetica,
Terza edizione, Edises, p.20-22.