PROTEINE
Funzioni, struttura e caratteristiche
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FUNZIONI
• Catalisi
enzimatica
• Trasporto
• Deposito e
protezione
• Funzione
strutturale
• Contrazione
• Pompe e canali
ionici
• Regolazione
genica
• Ormoni e fattori
di crescita
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Nelle proteine si riconoscono quattro diversi livelli di struttura,
primaria, secondaria, terziaria e in qualche caso , quaternaria
La struttura primaria di una proteina è data dalla sequenza degli aminoacidi
che la compongono
Questa a sua volta è specificata dalla sequenza di
nucleotidi del DNA del gene che specifica quella
proteina
A causa dei molteplici legami deboli (legami idrogeno) che si formano tra i residui
aminoacidici, non appena sono assemblati gli aminoacidi non rimangono allineati
ma le catene si ripiegano in modo ordinato ( struttura secondaria)
Esistono due modi principali per ripiegarsi:
- α Elica
- Foglietto β (foglietto pieghettato)
Il fatto che una certa porzione dalla catena
polipeptidica assuma l’una o l’altra struttura secondaria
dipende da quali sono i residui aminoacidici e di
coseguenza da quali legami deboli si instaurano
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Proteine
Sequenza –C-C-N-
α Elica
Foglietto β
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Proteine
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Struttura
terziaria
α Elica
Foglietto β
Nella maggior parte delle
proteine le catene di aminoacidi
(siano esse organizzati ad α
Elica che Foglietto β) si
ripiegano a gomito dando così
alla proteina una una forma
globulare
Il ripiegamento è causato:
1) Dalla formazione di legami deboli (legami
idrogeno)
2) Dalla tendenza dei diversi residui aminoacidici
a portarsi verso l’esterno (ambiente polare) o
verso l’esterno (ambiente apolare)
3) Dalla formazione di legami covalenti
In particolare tra due molecole dell’aminoacido
cisteina si può formare un ponte disolfuro
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Proteine
Alcune proteine mostrano struttura quaternaria in quanto
sono composte da più sub-unità distinte e legate tra loro
Ad esempio l’emoglobina, la
proteina
che
trasporta
l’ossigeno nel sangue, è
composta di quattro sub-unità
proteiche simili tra loro. Ogni
unità contiene un gruppo eme,
una molecola non-proteica che
contiene Ferro, il quale si lega
con l’O2 trasportandolo dai
polmoni ai tessuti.
Le molecole non proteiche
che si legano ad una proteina
prendono il nome di gruppo
prostetico . Un altro gruppo prostetico è il retinale (che abbiamo visto
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deriva dal β-carotene) e che si combina con la proteina OpsinaProteine
Denaturazione e rinaturazione
Il fatto che una data proteina assuma una determinata struttura secondaria e
terziaria è determinato in modo automatico dalla sua struttura primaria
Esso è dovuto al formarsi di una quantità di legami deboli e attrazione tra le
molecole nonché alla tendenza di certi residui aminoacidici di portarsi all’esterno
della molecola (quelli idrofili) o all’interno (idrofobici) o verso porzioni della stessa
proteina cariche positivamente o negativamente.
Se tuttavia mettiamo la proteina in un altro solvente (es. apolare) oppure ad un pH o
una temperatura molto diversi da quelli nei quali si trovano abitualmente, la proteina
cambia forma e perde le sue proprietà (denaturazione)
In qualche caso si può
ritornare
allo
stato
originairio ripristinando
le condizioni primitive
(rinaturazione) ma per
lo
più
avvengono
cambiamenti irreversibili
che non lo permettono
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Proteine
Metodi di separazione delle
proteine in base alle loro
proprietà acido-base
• elettroforesi
• Western blotting
• Cromatografia a scambio ionico
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Precipitazione con mezzi chimici
•Acidi minerali forti
•Reattivi degli alcaloidi
•Sali di metalli pesanti
•Sali dei metalli alcalini o alcalini-terrosi
•alcool
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Flusso
dell’
informazione
genica
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Sintesi delle
proteine
Trascrizione
l’istruzione viene
ricopiata in RNA
1- trascrizione
amminoacidi
ribosoma
Nucleotidi RNA
Lettura
L’mRNA viene portato ai
ribosomi
proteina
2- trasduzione
Trasduzione
Gli enzimi portano ai ribosomi i tRNA con tripletta complementare
(anticodone) a ogni tripletta (codone) dell’mRNA
Sintesi del polipeptide
Ogni tRNA porta un amminoacido particolare a seconda dell’anticodone
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