LE PROTEINE
-struttura tridimensionale-
Struttura generale di una proteina
Alessia Baima Peit
Ceruloplasmina
Cosa sono???
• Sono biopolimeri con
forme ben definite.
• composti da molteplici
amminoacidi,
• legati con legami
peptidici fra loro.
Protein folding
Principali
funzioni
• Hanno molte funzioni
fisiologiche:
• enzimatica,
• di trasporto(di
ossigeno, metalli),
• recettoriale,
• strutturale.
Si trovano nei cibi di origine
animale: carne, pesce, uova,
latte, formaggi, yogurt.
di origine vegetale: cereali,
legumi, frutta secca.
Nel corpo umano:
Ogni cellula e tessuto
contiene proteine. Ammontano
al 20% del peso corporeo
complessivo.
Struttura
È lo scheletro della
Primaria
proteina,
•
si ripetono un
atomo di azoto con
due di carbonio,
• la semplice
sequenza
amminoacidica
costituisce la
struttura base
della proteina.
•
•
Struttura
La struttura
primaria
Primaria
di una proteina è una
lunga sequenza di
amminoacidi legati
per mezzo del legame
peptidico: il gruppo
carbossilico di un
amminoacido si lega
al gruppo amminico di
quello adiacente con
la liberazione di una
molecola d'acqua.
Reazione di
condensazione
Struttura
Dalla proteina possiamo
Primaria
risalire alla struttura a
•
Sequenza primaria di
amminoacidi differenti.
seconda:
• del tipo di amminoacidi
presenti,
• dalla quantità di
amminoacidi presenti,
• della sequenza
amminoacidica (ossia
da come gli
amminoacidi si
dispongono).
La Struttura Secondaria
•
Gli angoli e le lunghezze
di legame sono ben
definite:
• Il gruppo ammidico sta
su un piano,
• L’azoto è ibridato sp2
e il legame peptidico
ha un carattere di
doppio legame,
• Ciascun gruppo
amminico è planare
Ma non è detto che
due gruppi amminici
adiacenti siano
coplanari (nello
stesso piano).
La Struttura Secondaria
Essenziale per
la
determinazione
della struttura.
•
È molto facile formare
dei legami idrogeno
•
La catena si avvolge in
modo che l’idrogeno di
un ammino gruppo si
leghi con legame ad
idrogeno col carbonile
di un altro residuo aa.
La Struttura Secondaria
•
Studi ai raggi X.
•
Ipotesi di Pauling: la
catena polipeptidica si
avvolge su se stessa
per formare un’
ELICA!
• Tenuta rigida da
legami ad idrogeno
α- elica
La Struttura Secondaria
•
•
L' α-elica ha un passo di 5.4 Å e
ogni spira dell'elica è costituita
da 3.6 residui amminoacidici.
L'eccezionale stabilità di questa
conformazione dipende dal fatto
che tutti gli NH e i C=O dei
gruppi peptidici sono impegnati
in legami a ponte di idrogeno.
L'α-elica è il risultato del ripiegamento
probabilmente più "naturale" che una
catena peptidica possa assumere.
La Struttura Secondaria
•
L' α-elica presente nelle proteine è
quasi sempre destrogira
(l'andamento è quello della
filettatura di una vite
tradizionale).
La Struttura Secondaria
•
Perché è destrogira?
• È dovuto al fatto che gli
amminoacidi proteici
sono tutti nella
configurazione "L" e in
un'elica sinistrorsa i
gruppi laterali R
risulterebbero troppo
vicini ai gruppi C=O,
destabilizzando l'elica.
La Struttura Secondaria
•
Le catene laterali R dei residui
amminoacidici sono tutte
rivolte verso l'esterno
dell'elica.
• Procedendo dall’azoto
terminale, tutti i gruppi
carbonilici sono rivolti verso
il basso.
• Sono legati con legami ad
idrogeno a gruppi N-H che di
trovano avanti lungo la catena.
La Struttura Secondaria
•
I legami ad idrogeno sono
allineati lungo l’asse
maggiore dell’elica.
Alfa- elica vista dall’alto
La Struttura Secondaria
Le catene peptidiche sono
affacciate e sono tenute
assieme da legami ad
idrogeno fra le diverse
catene.
•
Studiando ai raggi X
altre strutture si è
trovato un sistema
ripetitivo diverso.
• Con passo di 7 Å.
Struttura a
foglietto a
La Struttura Secondaria
•
Le catene adiacente
possono svilupparsi in
direzione opposta.
Beta foglietto
anti-parallelo
La Struttura Secondaria
•
Le catene adiacente
possono svilupparsi
nella stessa
direzione.
Beta – foglietto
parallelo
La Struttura Secondaria
•
I gruppi R delle due
catene si trovano una
volta sopra e una
volta sotto il piano.
• Possono dare
repulsioni.
• Quindi la struttura
beta si trova in
proteine con
amminoacidi che
presentano R piccoli.
La Struttura Secondaria
• Le catene laterali di
residui adiacenti sono su
lati opposti del foglietto.
La Struttura Secondaria
•
La Struttura
Terziaria
La struttura terziaria è la
conformazione
tridimensionale assunta
da una proteina.
• È stabilizzata da legami
non covalenti come
ponti idrogeno,
interazioni idrofobiche
tra amminoacidi non
polari e legami ionici.
È indispensabile per la sua
attività biologica.
La Struttura
Terziaria
• Ma anche da legami
covalenti, sotto forma di
ponti disolfuro fra due
cisteine.
• Le interazioni che si
instaurano a livello
tridimensionale
coinvolgono amminoacidi
non necessariamente vicini
nella struttura primaria.
•
La Struttura
Terziaria
Include il ripiegamento
delle strutture regolari
(alfa-elica e beta-foglietto)
dando luogo a
combinazioni molto stabili
(motivi), che si possono
trovare ripetute nella stessa
proteina.
• gli elementi di struttura
secondaria si trovano
combinati in particolari
motivi strutturali.
Motivi nei quali la
struttura secondaria può
disporsi nello spazio.
La Struttura
Terziaria
•
I gruppi R dei vari
amminoacidi
determinano anche
loro la struttura della
proteina.
• E le sue proprietà
macroscopiche.
La Struttura
Terziaria
• Quando le interazioni vengono
meno, in presenza di elevate
temperature, di pH non ottimale
o di detergenti, la struttura
tridimensionale viene persa,
così la proteina va incontro a
denaturazione, perdendo la sua
attività biologica.
la denaturazione a volte è
un processo reversibile, e,
allontanando l'agente
denaturante, la proteina
riprende spontaneamente
la sua conformazione
tridimensionale (che è
dettata dalla struttura
primaria).
Proteine Fibrose e Globulari
•
Le proteine possono
essere divise in due
classi:
Proteine
fibrose
Proteine Globulari
Le Proteine Fibrose
Sono di origine animali,
• insolubili in acqua,
• Assolvono ruoli strutturali per lo più.
•
Si dividono in tre categorie:
 le cheratine
 i collageni
 le sete
Formano tessuti protettivi
Formano tessuti connettivi
Come i bozzoli dei bachi da seta
Le Proteine Fibrose
Cheratine e collageni
hanno strutture ad
elica,
• Le sete hanno
struttura foglietto
beta
•
Gruppi apolari e ponti
disolfuro tendono a
conferire rigidità e
insolubilità alle
proteine fibrose.
Le Proteine Globulari
Sono solubili in acqua,
• di forma quasi sferica,
• Assolvono funzioni biologiche.
•
Possono essere:
• Enzimi
• Ormoni
• Proteine di trasporto
• Proteine di deposito
Le Proteine Globulari
Contengono
amminoacidi con
catene polari e carichi,
• Sono strutture
elicoidali.
•
Mioglobina, proteina
globulare che trasporta
l’ossigeno nei muscoli.
Le interazioni sono dovute a
ponti disolfuro, alla polarità
o meno dei gruppi R, e alla
capacità di formare legame
ad idrogeno.
La Struttura Quaternaria
•
Ogni proteina tende ad
assumere una sola struttura
terziaria e proteine differenti
assumono conformazioni
differenti. Talvolta le
proteine possono assumere
anche una struttura
quaternaria.
È composta da
aggregati di un certo
numero di subunità
Emoglobina di un adulto
La Struttura Quaternaria
•
L’aggregazione serve ad
evitare alle parti apolari
della superficie proteica
l’esposizione
all’ambiente acquoso
della cellula.
Riepilogo