Struttura delle proteine
Struttura primaria
Struttura secondaria
Dicroismo circolare
Metodi di predizione di
struttura secondaria
Homology Modelling
Struttura terziaria
Struttura quaternaria
Cristallografia ai RX
NMR
Fold Recognition
Folding ab-initio
Programmi per analizzare la struttura primaria delle proteine dal sito Expasy:
Colorseq colora gli amminoacidi (idrofili, idrofobici, carichi positivamente o
negativamente,aromatici)
ThreetoOne converte gli amminoacidi dalla nomenclatura tre lettere a
quella ad una lettera
ProtScale calcola l’idrofobicità degli amminoacidi in una sequenza
SYFPEITHI – predice i siti di binding di peptidi con MHC type I and II
Coils predice regioni random coil in proteine
Compute pI/MW valuta il punto isoelettrico (pH a cui la carica netta è 0) ed
il peso molecolare
Struttura secondaria
Metodi di predizione della struttura secondaria delle proteine:
Metodi di Chou-Fasman si basa sull’analisi statistica della composizione in
residui delle strutture secondarie presenti nella PDB.
(http://fasta.bioch.virginia.edu/fasta_www2/fasta_www.cgi?rm=misc1)
GOR si basa sull’analisi statistica della composizione in residui delle strutture
secondarie presenti nella PDB.
(http://npsa-pbil.ibcp.fr/cgi-bin/npsa_automat.pl?page=npsa_gor4.html)
AGADIR per predire la percentuale di residui in elica
(http://www.embl-heidelberg.de/Services/serrano/agadir/agadir-start.html)
PHD prende in input o una sequenza o un allineamento multiplo ed usa le reti
neurali.
(http://www.embl-heidelberg.de/predictprotein/predictprotein.html) Vuole una
registrazione
PSIPRED utilizza un sistema di due reti neurali. (http://bioinf.cs.ucl.ac.uk/psipred/)
PREDATOR si basa sull’applicazione del metodo del k-esimo vicino che usa le
reti neurali
(http://bioweb.pasteur.fr/seqanal/interfaces/predator-simple.html)
JPRED3 (http://www.compbio.dundee.ac.uk/Software/JPred/jpred.html) fa un
consensus di vari metodi
Chou and Fasman Prediction
PHD Vuole una registrazione
Output of JPred prediction
ALTRI PROGRAMMI
Struttura terziaria
Banche dati che riguardano la struttura delle proteine:
PDB (Protein Data Bank)
DSSP (Dictionary of Protein Secondary Structure) raccolta delle strutture
secondarie.
HSSP (Homology derived Secondary Structure of Proteins) contiene
informazioni utili per costruire modelli di proteine a struttra non nota e che
abbiano una percentuale di identità di sequenza maggiore del 30%.
FSSP (Fold classification based on Secondary Structure alignment of
Proteins) include l’allineamento con le proteine di struttura simile e riporta i
residui che sono equivalenti nelle strutture.
PDBsum (http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/pdbsum/) riassume
per ogni proteina tutte le informazioni derivanti dalle varie banche dati
correlati.
SCOP [Structural Classification of Proteins] organizza le strutture proteiche
gerarchicamente seguendo criteri evolutivi e di similarità strutturale.
CATH presenta una classificazione strutturale simile a quellla offerta da
SCOP, basata su confronti di strutture.
Programmi di visualizzazione di proteine (ad esempio RASMOL)
Le possibili opzioni di visualizzazione:
Wireframe consente di visualizzare tutti gli atomi descritti nel file di
coordinate come intersezioni di segmenti che rappresentano i legami
chimici tra gli atomi stessi.
Trace indica la linea spezzata che unisce gli atomi dei soli carboni alfa.
Space filling che utilizza sfere di raggio pari ai raggi atomi di Van der Waals.
Questom odo è molto efficace per definire la superifcie ed il volume
occupato dalla proteina.
Altri programmi sono:
SwissPDBViewer che è molto utilizzato anche per costruire modelli di proteine
Per confrontare strutture proteiche possono essere utilizzati vari programmi:
DALI (http://www2.embl-ebi.ac.uk/dali/)
carboni alfa di coppie di proteine.
paragona mappe di contatti tra
SSAP (http://www.biochem.ucl.ac.uk/~orengo/ssap.html) confronta strutture
proteiche trasformando ciascuna delle due proteine in una matrice di
distanze intramolecolari in cui ogni elemento della matrice (i,j) corrisponde
ad un vettore che uniscel’ i-esimo al j-esimo carbonio alfa.
CE (http://cl.sdsc.edu/ce.html) confronta coppie di strutture proteiche in
base all’identificazione di frammenti allineati.
Qualche esempio?