Le macromolecole organiche
•Lipidi
•Glucidi
•Proteine
•Acidi nucleici
Esistono decine di migliaia di diverse proteine. In ciascun essere
vivente esse svolgono funzioni fondamentali che nessun altro tipo di
molecola potrebbe svolgere
Nella cellula catalizzano migliaia di
differenti reazioni chimiche (Enzimi)
Trasportano specifiche molecole sia
nelle cellule che nei fluidi esterni
Regolano lo sviluppo e orchestrano
il funzionamento dell’intera cellula
Fungono da messaggeri chimici
(Ormoni e neurotrasmettitori)
Permettono il passaggio selettivo di
molecole attraverso la membrana
(Canali Ionici e Pompe)
Attaccano selettivamente gli agenti
esterni (anticorpi del S.I.)
Hanno funzione strutturale sia
all’interno
della
cellula
(citoscheletro) che al di fuori (es
cheratine)
Presiedono al movimento sia all’interno della cellula (cilia, trasporto
assoplasmatico) che a livello di sistema (es lavoro muscolare)
Proteine
Struttura chimica delle proteine
Ciascuna proteina è un polimero costituito da una serie
di componenti di base, gli aminoacidi legati tra loro
Sono
praticamente
gli stessi in
tutti i viventi
Esistono circa 20 diversi aminoacidi legati tra loro con
un legame (che si chiama legame peptidico)
Ciascuna proteina e costituita da un numero variabile di
aminoacidi.
Le più piccole sono costituite da pochi aminoacidi (in
reltà quelle più piccole vengono chiamate polipeptidi)
Arginina
valina
triptofano
Lisina
Alanina
valina
Prolina
triptofano
valina
Le più grandi possono essere costituite anche da 5.000
aminoacidi
Proteine
Ciascuno dei 20 aminoacidi ha:
una parte comune agli altri e una parte che è specifica per quell’aminoacido
H
NH2-C-COOH
R
È
la
porzione
dell’aminoacido che serve
a formare il legame
peptidico (con gli altri
aminoacidi)
Residuo aminoacidico
Chiamato anche con i termini:
Catena laterale
Gruppo R
Il residuo aminacidico nei 20
aminoacidi differisce per il
numero di atomi di C e per la
presenza di gruppi funzionali
Esso fornisce proprietà diversa a
ciascuno dei 20 aminoacidi
I venti aminoacidi differiscono tra loro in quanto:
• I residui sono carichi oppure elettricamente neutri
• I primi possono avere carica positiva o negativa
• Alcuni hanno residui idrofobici mentre altri hanno
residui polari
• I residui hanno ingombri molto diversi
• Alcuni residui hanno gruppi funzionali peculiari
Questa differenza nelle caratteristiche dei Residui Aminoacidici
determina sia la struttura tridimensionale della proteina che le
sue funzionalità
I venti aminoacidi
Elettricamente carichi
L’acido glutammico o glutammato è anche uno dei
più diffusi neurotrasmettitori (eccitatorio)
Proteine
Polari ma non carichi
Aminoacidi particolari
Idrofobici
La glicina è un importante neurotrasmettitore inibitorio
La tirosina è il precursore delle catecolamine, Il triptofano è il precursore della
serotonina, un importante NT
importanti neurotrasmettitori e ormoni
(Dopamina, noradrenalina, e adrenalina)
Proteine
Il legame peptidico
La porzione comune ad ogni aminoacido è
costituita da un C cui sono legati il gruppo R,
un idrogeno e due gruppi funzionali:
un gruppo aminico
NH2
H
NH2-C-COOH
un gruppo carbossilico COOH
R
Il legame peptidico è un legame covalente e si
forma tra il gruppo aminico NH2 di un aminoacido
e il gruppo carbossilico COOH dell’altro
H
NH2-C-COOH
R
H
NH2-C-COOH
R
Proteine
R
R
R
R
Proteine