Capitolo 17
Risposte alle domande interne al capitolo
17.1 (p. 501)
a. glicina
b. prolina
c. treonina
d. aspartato
e.
17.2
(p. 501)
a.
La glicina è un aminoacido idrofobico.
b. La prolina è un aminoacido idrofobico.
c. La treonina è un aminoacido polare neutro.
d. L’aspartato è carico negativamente a causa della ionizzazione di un gruppo R acido.
e. La lisina è carica positivamente a causa della ionizzazione di un gruppo R basico.
17.3 (p. 505)
17.4
(p. 506)
a.
Glicil-valil-serina:
H 3+N
H
O
C
C
H
H
O
N
C
C
H
CH
H 3C
CH 3
H
O
N
C
C
H
CH 2
OH
O–
b. Treonil-cisteina:
H 3+N
HO
H
O
C
C
CH
H
O
N
C
C
H
CH 2
CH 3
O–
SH
c. Isoleucil-metionil-aspartato:
H3+N
H
O
C
C
N
H
O
C
C
CHCH3 H
CH 2
CH 2
CH 2
CH 3
S
H
O
N
C
C
H
CH 2
O–
C
O
O–
CH 3
17.5 (p. 516) La struttura primaria di una proteina è la sequenza aminoacidica della catena proteica. La
struttura secondaria è un ripiegamento regolare della catena peptidica causato da legami idrogeno tra
gli azoti ammidici e gli atomi di ossigeno carbonilico del legame peptidico. I due tipi più comuni di
struttura secondaria sono l’α-elica e il β -foglietto. La struttura terziaria è l’ulteriore ripiegamento delle
regioni di α-elica e β -foglietto fino a raggiungere una struttura compatta tridimensionale. La
formazione e la stabilità della struttura terziaria sono date dalle attrazioni deboli tra i gruppi R degli
aminoacidi. Il legame di due o più peptidi per produrre una proteina funzionale definisce la struttura
quaternaria.
17.6 (p. 516) Le attrazioni deboli che mantengono la struttura terziaria di una proteina sono interazioni tra i
gruppi R degli aminoacidi e includono:
a.
b.
legame
ponti
ionici
a
tra
idrogeno
tra
gruppi
R
degli
aminoacidi
polari;
gruppi R di aminoacidi carichi negativamente e positivamente;
c.
attrazioni
di
van
der
Waals
tra
i
gruppi
R
di
aminoacidi
non
polari;
d. legami covalenti (legami disolfuro) tra due cisteine.
17.7
(p. 532) L’ossigeno è trasferito in modo efficiente dall’emoglobina alla mioglobina nel muscolo
perché la mioglobina ha una maggiore affinità per l’ossigeno.
17.8
(p. 532) L’emoglobina fetale ha una maggiore affinità per l’ossigeno rispetto all’emoglobina adulta.
Il risultato è il trasferimento dell’ossigeno dal sangue materno a quello fetale.
17.9
(p. 538) L’Alta temperatura distrugge i legami idrogeno e le altre interazioni deboli che mantengono
la struttura delle proteine.
17.10
(p. 538) Con un pH basso i gruppi carbossilati di una proteina diventano protonati. Quando diventa
elettricamente neutra, la proteina non può più interagire con le molecole di acqua. Di conseguenza
non può più rimanere in soluzione e le molecole proteiche si aggregano e coagulano. Anche valori di
pH bassi possono rompere i legami idrogeno e i ponti ionici tra i gruppi R e quindi distruggere la
struttura secondaria, terziaria e quaternaria della proteina.
17.11 (p. 540) I vegetali variano nella loro composizione aminoacidica. Nessun singolo vegetale può
fornire tutti gli aminoacidi richiesti dall’organismo. Solo mangiando diverse verdure tutti gli
aminoacidi richiesti dal corpo umano possono essere assunti.
17.12
(p. 540) Le fonti comuni di proteine della dieta sono pesce, carni, prodotti lattiero-caseari, e fagioli.
Risposte a domande ed esercizi di fine capitolo
17.1
Un enzima è una proteina che funge da catalizzatore biologico, accelerando le reazioni biologiche.
17.2
Un anticorpo specifico è una glicoproteina (proteina con gruppi zuccherini) prodotta dalle cellule del
sistema immunitario in risposta all’invasione di un agente infettivo.
17.3
Una proteina di trasporto è una proteina che trasporta composti attraverso le membrane cellulari o
per tutto l’organismo.
17.4
Le proteine strutturali forniscono un supporto strutturale per animali e piante. Esse comprendono
proteine come il collagene e la cheratina.
17.5
Gli Enzimi accelerano reazioni che potrebbero richiedere giorni o settimane per avvenire da sole.
Inoltre catalizzano reazioni che potrebbero richiedere temperature molto alte o condizioni particolari
se avvenute in laboratorio. Nel corpo queste reazioni avvengono rapidamente in condizioni
fisiologiche.
17.6
Ogni anticorpo ha regioni che si adattano e si legano a un singolo antigene e ci proteggono legandosi
all’antigene estraneo. Se l’antigene è una particella virale, il legame con l’anticorpo neutralizza
direttamente il virus. Se il patogeno è un batterio, il legame dell’anticorpo facilita la distruzione o la
rimozione del batterio dall’organismo.
17.7
La transferrina è una proteina di trasporto che trasporta il ferro dal fegato al midollo osseo, dove
viene utilizzato per produrre il gruppo eme per l’emoglobina e mioglobina. L’emoglobina trasporta
ossigeno nel sangue.
17.8
Le proteine regolatrici controllano molti aspetti della funzione cellulare, incluso il metabolismo,
l’espressione genica e la riproduzione.
17.9
L’albumina è una proteina nutriente che serve come fonte di proteine per lo sviluppo del pulcino. La
caseina è la proteina di stoccaggio di nutrienti nel latte che fornisce proteine per i mammiferi.
17.10
Actina e miosina sono due proteine muscolari necessarie per il movimento. I flagelli responsabili
della motilità nei batteri sono composti dalla proteina flagellina.
17.11 La struttura generale di un L-α-aminoacido è la seguente: al centro il carbonio alfa, sotto al quale si
trova una catena laterale R; a sinistra un gruppo amminico; a destra un atomo a idrogeno e in alto un
gruppo carbossilico.
17.12
Ci si aspetterebbe di trovare L-serina in natura. Le seguenti sono le strutture di D-e L serina:
COOH3+N
C
COOH
H
C
CH2
CH2
OH
OH
L-Serine
D-Serine
N+H3
17.13 Uno zwitterione è una molecola neutra, con lo stesso numero di cariche positive e negative. In
condizioni fisiologiche, gli aminoacidi sono zwitterioni.
17.14 Gli aminoacidi sono zwitterioni a pH 7 perché il gruppo carbossilico è nella forma di base coniugata
(-COO-) e il gruppo amminico è nella forma di acido coniugato (-N + H3).
17.15 Un carbonio chirale lega quattro atomi o gruppi di atomi diversi.
17.16
Tutti gli aminoacidi eccetto la glicina sono chirali perché il carbonio-α di ciascuno è legato a quattro
gruppi chimici diversi.
17.17
Le interazioni tra i gruppi R degli aminoacidi di una catena polipeptidica sono importanti per la
formazione e la stabilizzazione delle strutture terziarie e quaternarie delle proteine.
17.18
Gli aminoacidi sono classificati sulla base delle proprietà dei loro gruppi R. La leucina è un esempio
di aminoacido non polare idrofobico. La Serina è un aminoacido polare neutro. In condizioni
fisiologiche, il glutammato è un aminoacido acido caricato negativamente e l’arginina è un
aminoacido carico positivamente.
17.19
17.20
Gli aminoacidi carichi positivamente hanno tutti i gruppi R polari, idrofili. Pertanto, essi tendono a
trovarsi sulla superficie delle proteine.
COO-
COOH3+N
C
H
H3+N
C
COOH
H3+N
C
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
C
CH2
CH2
H+N
CH2
NH
N+H3
C
H
CH
NH
C
H
N+H2
NH2
L-Lysine
L-Arginine
L-Histidine
17.22 Un legame peptidico è un legame ammidico tra due aminoacidi in una catena peptidica.
17.23 Il legame peptidico è un legame ammidico. Anche se ci si potrebbe aspettare una libera rotazione
intorno ai singoli legami –N-C-C- dello scheletro peptidico, non è questo il caso. Il legame peptidico
ha un carattere parzialmente di doppio legame, perché presenta risonanza. Come risultato, i legami
peptidici sono sia planari (piani) che rigidi e il legame C-N è più corto del previsto.
17.24 Linus Pauling e i suoi colleghi effettuarono studi di diffrazione a raggi X di proteine. Interpretando il
disegno formato quando i raggi X venivano diffranti da un cristallo di proteina pura, Pauling
concluse che i legami peptidici fossero planari (piani) e rigidi e che i legami N-C lo fossero meno del
previsto. In altre parole, si dedusse che il legame peptidico ha un carattere di parziale doppio legame
perché esibisce risonanza. Non c’è libera rotazione sul legame ammidico perché il gruppo carbonile
del legame ammidico ha una forte attrazione per la coppia di elettroni liberi sull’azoto ammidico.
Questa situazione può essere meglio descritta da un modello di risonanza:
Il carattere di parziale doppio legame della struttura di risonanza limita la libera rotazione.
17.25
Gli ibridi di risonanza che rappresentano il legame peptidico:
-Cα
H
C
O
17.26
-Cα
N
C
Cα-
-
O
+
N
H
Cα-
17.27
a. Lys-trp-pro. La disposizione degli aminoacidi ci mostra che la lisina è l’aminoacido Nterminale mentre la prolina è l’aminoacido C-terminale.
O
O
O
H3+N
CH
C
H
N
CH
H2+
N
C
C
O-
CH2
CH2
CH2
CH2
HN
CH2
NH3+
b. Gln-ser-his. La disposizione degli aminoacidi ci mostra che la glutamina è l’aminoacido Nterminale mentre l’istidina è l’aminoacido C-terminale.
O
O
H3+N
CH
C
H
N
CH
CH2
CH2
CH2
OH
C
O
N
H
CH
C
O-
CH2
H+N
C
O
NH
NH2
c. Arg-met-asp. La disposizione degli aminoacidi ci mostra che l’aspartato è l’aminoacido Nterminale mentre l’arginina è l’aminoacido C-terminale.
O
O
H3+N
CH
C
H
N
CH
C
O
H
N
CH
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
C
CH2
S
O-
NH
CH3
C
C
O-
O
NH2+
NH2
17.28 La struttura primaria di una proteina è la sequenza di aminoacidi legati tra loro da legami peptidici.
17.29
I legami peptidici o ammidici uniscono gli aminoacidi nella struttura primaria delle proteine.
17.30 La struttura primaria di una proteina determina la sua forma tridimensionale e la funzione biologica
poiché la posizione dei gruppi R lungo la catena proteica è determinata dalla struttura primaria. Le
interazioni tra i gruppi R, in base alla loro posizione nella catena, regoleranno il ripiegamento della
proteina. Ciò, a sua volta, determinerà la struttura tridimensionale e la funzione biologica.
17.31
L’informazione genetica nel DNA determina l’ordine in cui gli aminoacidi saranno aggiunti alla
catena proteica. L’ordine degli aminoacidi è la struttura primaria della proteina. Il codice per la
sequenza primaria delle proteine è conservato dai geni, che possono cambiare come conseguenza
delle mutazioni. Lunghi periodi di tempo possono accumulare diversi cambiamenti. Se si confronta
la stessa proteina di due differenti organismi, maggiore è il numero delle differenze di aminoacidi
nella proteina, meno saranno imparentati i due microorganismi.
17.32
17.33
H3+N
CH
HC
C
OH
O
O
O
H3+N
O-
CH
C
O-
H3+N
HC
CH2
+
O
C
N
H
OH
O-
CH
C
CH2
CH3
C
CH3
CH
O
O-
+ H 2O
C
O
O-
17.34 La struttura secondaria di una proteina è il ripiegamento della struttura primaria in un’α-elica o βfoglietto.
17.35
I tipi più comuni di struttura secondaria sono l’α-elica e il foglietto β.
17.36 a. α-elica
b. foglietto beta
17.37
L’alfa elica e il foglietto beta sono stabilizzati da legami idrogeno tra l’idrogeno amminico e gli
atomi di ossigeno carbonilico del legame peptidico.
17.38 Una proteina fibrosa è composta da peptidi disposti in lunghi foglietti o fibre.
17.39
Le strutture coiled-coil e foglietto di proteine fibrose presentano un’elevata resistenza meccanica. In
questo modo sono buoni componenti di muscoli, pelle, zoccoli, unghie e capelli.
17.40 In un foglietto beta parallelo i peptidi legati da legami idrogeno sono disposti in modo da avere la
parte ammino terminale allineata.
17.41
Nel foglietto beta parallelo i peptidi legati tra loro tramite legame idrogeno hanno le estremità Nterminali allineate. Nel foglietto beta antiparallelo le parti N-terminali sono allineate con le parti Cterminali.
17.42 La struttura terziaria di una proteina risulta dal ripiegamento della struttura secondaria e appare
tridimensionale e globulare.
17.43
Due aminoacidi polari, come la serina e la treonina, possono instaurare un legame idrogeno
attraverso i loro gruppi. Gli aminoacidi idrofobici come la fenilalaninae il triptofano possono legarsi
tramite forze di van der Waals. L’aminoacido carico positivamente arginina può formare un ponte
ionico con l’aminoacido carico negativamente glutamato. Due cisteine possono legarsi
covalentemente tramite ponte disolfuro.
17.44
17.45 La cistina è prodotta nella reazione di ossidazione tra due molecole di cisteina situate in posizioni
diverse lungo la catena peptidica. Il ponte disolfuro di cistina lega queste regioni lontane della
catena peptidica nella struttura terziaria della proteina.
17.46 La struttura terziaria è un livello di ripiegamento di una catena proteica che ha già subito il
ripiegamento secondario. Le regioni di α-elica e β-foglietto sono ripiegate in una struttura
globulare.
17.47 La prolina si trova di solito nella regione random coil della struttura terziaria perché la sua struttura
ciclica distrugge una α-elica.
17.48 La struttura quaternaria è l’aggregazione di due o più catene peptidiche a struttura terziaria per
produrre una proteina funzionale.
17.49
Le forze che stabilizzano la struttura quaternaria sono i legami idrogeno, i ponti ionici, le forze di
van der Waals e i ponti disolfuro.
17.50 Una glicoproteina è una proteina con zuccheri covalentemente legati.
17.51 Un gruppo prostetico è un gruppo non proteico necessario a una proteina per funzionare. Un
esempio è il gruppo eme della emoglobina e della mioglobina.
17.52
Il legame idrogeno, tipico della struttura secondaria di una proteina, contribuisce alla stabilità dei
livelli terziario e quaternario della struttura.
17.53 I legami disolfuro sono legami covalenti tra residui di cisteina all’interno di una catena proteica o in
catene proteiche diverse. Tali legami limitano sia il movimento delle singole catene proteiche legate
tra loro sia l’elasticità all’interno di una singola catena peptidica che presenta un legame disolfuro
interno.
17.54
Il legame peptidico mostra risonanza, il che si traduce in un carattere di parziale doppio legame che
ne causa la rigidità.
17.55
La sequenza aminoacidica primaria di una proteina determina la struttura secondaria e terziaria che
la proteina assumerà. Poiché le strutture primarie degli istoni provenienti da fonti diverse sono molto
simili, la conformazione tridimensionale della proteina deve essere critica per la sua funzione.
Cambiamenti nella struttura primaria che alterano la conformazione tridimensionale rendono la
proteina istonica non funzionale. Pertanto, la sequenza aminoacidica è rimasta notevolmente costante
nell’evoluzione. Il singolo aminoacido alterato nel pisello deve avere uno scarso impatto sul
ripiegamento tridimensionale complessivo dell’istone H4.
17.56 Il codice per la struttura primaria di una proteina è contenuto nell’informazione genetica (DNA).
17.57 Una mutazione può sostituire un aminoacido appartenente a un determinato gruppo con un
aminoacido di un altro gruppo. Per esempio un aminoacido polare può essere rimpiazzato da
un aminoacido idrofobico. Se l’aminoacido originale è coinvolto nella formazione di un
legame idrogeno essenziale per il mantenimento della struttura proteica, la sua sostituzione
disattiverà la proteina.
17.58
La funzione dell’emoglobina è trasportare l’ossigeno dai polmoni ai tessuti. L’emoglobina è
presente nei globuli rossi.
17.59 La Mioglobina è la proteina di stoccaggio di ossigeno nel tessuto muscolare.
17.60
L’emoglobina è una proteina composta da quattro subunità: due subunità di α-globina e due di βglobina. Ogni subunità contiene un gruppo eme, che contiene a sua volta uno ione Fe2+.
17.61
La mioglobina è una proteina globulare costituita da una singola subunità. Essa ha un gruppo eme in
cui è presente uno ione Fe2 +.
17.62 La funzione del gruppo eme dell’emoglobina e della mioglobina è legarsi all’ossigeno molecolare.
17.63
Hb
+
4 O2
Deossiemoglobina Ossigeno
17.64
Hb(O2)4
Ossiemoglobina
Poiché il monossido di carbonio si lega strettamente ai gruppi eme dell’emoglobina, non è
facilmente rimosso o spiazzato dall’ossigeno. Come risultato si verificano effetti da deprivazione di
ossigeno (soffocamento).
17.65 Il prefisso emo suggerisce che questo è un pigmento contenente eme con una funzione simile
all’emoglobina, ovvero il trasporto di ossigeno nel sangue del granchio.
17.66
Quando l’emoglobina di un individuo affetto da anemia falciforme (HbS) è deossigenata, un
aminoacido (valina) si inserisce in una tasca idrofobica presente sulla superficie di un’altra molecola
di HbS. Molte di queste molecole polimerizzano formando lunghe strutture che causano la forma a
falce del globulo rosso. Nell’emoglobina normale un acido glutammico si trova al posto della
valina. Questo aminoacido carico negativamente non si trova posto nella tasca idrofobica e la
polimerizzazione non avviene.
17.67
Le falciformi sono cellule allungate che si bloccano nei capillari, impedendo così il così il flusso
sanguigno.
17.68 La mutazione falciforme è comparsa inizialmente in Africa Centrale e Occidentale, dove la malaria
è una delle principali cause di morte. Poiché un individuo con β-globina falciforme è più resistente
alla malaria, il gene è diventato sempre più comune nella popolazione.
17.69
La denaturazione è un processo che consiste nella distruzione della struttura tridimensionale di una
proteina, con conseguente perdita di attività.
17.70
La denaturazione avviene quando la struttura secondaria, terziaria e quaternaria si disorganizzano,
inducendo la perdita di funzione proteica. La coagulazione avviene quando le proteine si aggregano.
Le proteine non necessariamente devono essere denaturate per coagulare.
17.71 Il calore è un mezzo efficace per la sterilizzazione, perché distrugge le proteine delle forme di vita
microbiche, compresi i funghi, i batteri e i virus.
17.72
Inizialmente l’aumento della temperatura aumenta la frequenza delle collisioni tra substrato e
l’enzima. Questo provoca un aumento della velocità di reazione. Fintanto che la temperatura è
inferiore a quella che provoca la denaturazione delle proteine della struttura, la velocità di reazione
continuerà ad aumentare con l’aumento della temperatura.
Tuttavia, a una certa temperatura, che è caratteristica per ogni enzima, l’energia termica
supplementare inizierà a interferire con le interazioni deboli che mantengono la struttura
tridimensionale dell’enzima. Quando la conformazione del sito attivo dell’enzima perde la sua
caratteristica forma tridimensionale o la sua distribuzione di carica, l’enzima non sarà più funzionale.
17.73 Fluttuazioni relativamente piccole del pH del sangue possono portare a danni piuttosto seri. È
probabile che questi piccoli cambiamenti modifichino le cariche presenti sulla superficie delle
proteine e le loro interazioni. Questi cambiamenti possono impedire a una proteina di svolgere le
proprie funzioni.
17.74
Una molecola è isoelettrica quando non ha carica netta. In altre parole, il numero di cariche positive
è uguale al numero di cariche negative.
17.75 Le proteine diventano policationi a pH basso perché i gruppi carbossilici vengono protonati. Poiché
queste cariche negative sono neutralizzate, la carica sulle proteine data solo dai gruppi amminici
protonati (—N+H3).
17.76
Con pH elevato i gruppi amminici protonati degli aminoacidi perderanno i loro protoni, diventando
neutri. Tuttavia, i gruppi carbossilici porteranno carica negativa. Di conseguenza, la carica totale
sulla proteina sarà negativa.
17.77 Il pH basso dello yogurt denatura le proteine dei contaminanti microbici, inibendo la loro crescita.
17.78
L’etanolo prodotto dal lievito denatura le proteine del lievito e può dissolvere le membrane.
17.79 Un aminoacido essenziale è quello che deve essere fornito dalla dieta perché non può essere
sintetizzato dall’organismo.
17.80
Un aminoacido non essenziale può essere sintetizzato dall’organismo.
17.81 Una proteina completa è quella che contiene tutti gli aminoacidi, essenziali e non.
17.82
Una proteina incompleta non contiene tutti gli aminoacidi essenziali e non essenziali.
17.83 L’enzima chimotripsina catalizza l’idrolisi di legami peptidici sul lato carbonilico degli aminoacidi
aromatici.
17.84
Site of trypsin-catalyzed hydrolysis
O
N+H3
CH
C
CH2
O
O
H
N
CH
C
O-
N+ H3
CH
O-
C
CH2
H
O
CH2
CH2
+ H3+N
+ H 2O
CH2
CH2
NH
NH
CH
C
O-
H
C
N+H2
C
Glycine
N+ H2
NH2
NH2
Arginyl glycine
Arginine
17.85 In una dieta vegetariana, le verdure sono l’unica fonte di proteine alimentari. Poiché le singole fonti
vegetali non forniscono tutti gli aminoacidi necessari, le verdure devono essere mescolate per
ottenere tutti gli aminoacidi essenziali e non, nelle quantità necessarie per la biosintesi.
17.86
Una varietà di cibi etnici che applicano il principio di miscelazione delle fonti di proteine vegetali
sono tortilla messicana e fagioli, riso speziato Cajun e fagioli, fagioli al forno e pane di mais, fagioli
e lenticchie e piatti indiani.
17.87 La sintesi di enzimi digestivi deve essere attentamente controllata perché l’enzima attivo potrebbe
digerire, e quindi distruggere, la cellula che lo produce.
17.88
La pepsina è la forma attiva dell’enzima che inizia la digestione delle proteine nello stomaco. È
secreta in forma inattiva chiamata pepsinogeno. Questo precursore inattivo è attivato quando una sua
parte è scissa proteoliticamente.