I 20 aminoacidi
delle proteine.
Modificazioni covalenti delle catene laterale
degli aminoacidi.
NB:
R-OH ⇆ R-O-Pi
Ser-O-Pi
Thr-O-Pi
Tyr-O-Pi
R-Ⓟ
Importanti derivati degli aminoacidi.
Proprietà degli aminoacidi presente nelle proteine
pKa
α-COOH
Alanina
2.3
Arginina
2.2
Asparagina
2.0
Acido aspartico
2.1
Cisteina
1.8
Glutamina
2.2
Acido glutammico 2.2
Glicina
2.3
Istidina
1.8
Isoleucina
2.4
Leucina
2.4
Lisina
2.2
Metionina
2.3
Fenilalanina
1.8
Prolina
2.0
Serina
2.2
Treonina
2.6
Triptofano
2.4
Tirosina
2.2
Valina
2.3
pKa
pKa
α-NH3+ catena lat.
9.7
9.0
12.5
8.8
9.8
3.9
10.8
8.3
9.1
9.7
4.2
9.6
9.2
6.0
9.7
9.6
9.0
10.0
9.2
9.1
10.6
9.2
10.4
9.4
9.1
10.1
9.6
-
massa
(dalton)
71
156
114
115
103
128
129
57
137
113
113
128
131
147
97
87
101
186
163
99
frequenza
(mol %)
9.0
4.7
4.4
5.5
2.8
3.9
6.2
7.5
2.1
4.6
7.5
7.0
1.7
3.5
4.6
7.1
6.0
1.1
3.5
6.9
Ossidazione della cisteina: la possibilità di formare
un legame disolfuro (ponte disolfuro).
Cys-SH
Cys-S―S-Cys
Sequenza dell’insulina bovina
Ponte disolfuro:
intercatena
intracatena
Struttura delle proteine: I quattro livelli.
La struttura Primaria: la sequenza degli aminoacidi (della catena lineare)
Ogni proteina ha una sequenza unica e precisamente definita
La struttura Secondaria: schemi regolari di ripiegamento della catena
α-elica, foglietto β, etc.
La struttura Terziaria: la struttura tridimensionale di un intero polipeptide
Proteine composte da due o più polipeptidi (subunità):
La struttura Quaternaria: la disposizione spaziale delle subunità
Il legame peptidico (ammidico): -CO─NHparziale carattere di doppio legame (planare, rigido)
normalmente conformazione trans (ingombro sterico)
Struttura primaria
Struttura secondaria: foglietto β
Stabilizzato tramite legami idrogeno tra le catene
Due possibilità:
(a) parallelo
(b) antiparallelo
Foglietto β
Forma più o meno piatta o
pieghettato (ondeggiante)
Quasi sempre una certa
distorzione (avvolgimento)
lungo l’asse delle catene
Un foglietto β contiene da 2 a
12 catene (media intorno a 6)
Ogni catena contiene fino a
15 aminoacidi (media 6)
Esempio di foglietto β
(A) Modello molecolare
(B) Modello schematico
(C) Modello B rotato 90°
Struttura secondaria: α-elica
Stabilizzato tramite legami idrogeno
dentro la catena
3,6 residui per giro (passo = 3,6)
in giallo:
residui laterali
Proteine fibrose: ruoli strutturali in cellule e tessuti animali
miosina (muscoli)
fibrina (coaguli di sangue)
α-cheratina (capelli)
collageno (tendine, tessuto connettivo, cartilagine)
β-cheratina (piume, scaglie)
fibroina (seta)
elastina (tessuto estensibile, legamenti, vasi sanguigni)
α-Eliche avvolte (superavvolte). La lunghezza può superare 100 nm (0.1 µm)
α-Cheratina
Nei capelli esposti a acqua calda (vapore) le α-cheratine cambiano
strutture, diventano una forma β estesa.
Con un composto riducente è possibile aprire i ponti disolfuro, piegare i
capelli, e riossidare le cisteine creando ponti disolfuro in posizioni nuovi.
I legami covalenti mantengono la piega dei capelli in modo permanente.
Fibroina: fibre della seta (baco da seta, ragni)
(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)n
Filiera di ragno
Collageno non è un α-elica. Sequenza: -(Gly-Xxx-Pro)- oppure -(Gly-Xxx-Hyp)Solo 3 residui per giro; tre catene superavvolte
Fibre di collageno
Proteine globulari.
Mioglobina.
Mioglobina:
aminoacidi polari (viola)
aminoacidi idrofobici (giallo)
aminoacidi neutro (bianco)
Proteine globulari:
(a) Una subunità dell’emoglobina
(b) Concanavalin A di fagiolo
(c) Trioso fosfato isomerasi
Motivi proteici:
βαβ
Ripiegamento a
forcina β
Barile β
Barile β
αα
Barile α/β
Gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi:
due domini distinti
(una subunità)
Prioni: 253 aminoacidi
PrPC - prion protein "cellular"
PrPSc - prion protein "scrapie".
PrPC
PrPSc
Animal forms:
Scrapie
BSE
Transmissible mink encephalopathy (TME)
chronic wasting disease
Feline spongiform encephalopathy (FSE)
Human forms:
kuru
Creutzfeldt-Jakob disease (CJD)
Gerstmann-Straussler syndrome (GSS)
fatal familial insomnia (FFI)
EMOGLOBINA