PROTEINE E AMINOACIDI
Gli aminoacidi, come le proteine, hanno una valenza acida COO- e una
basica NH3+ e hanno un carattere di elettrolita anfotero, hanno cioè
proprietà acide e basiche insieme.
Però la dissociazione relativa non è mai uguale: in una
soluzione
predomina talora la funzione acida o basica:
per gli aminoacidi monoaminomonocarbossilici predomina di poco la
dissociazione acida; sono nettamente acide le soluzioni di acido aspartico e
glutammico ossia degli aminoacidi monoaminodicarbossilici;
sono alcaline le soluzioni degli aminoacidi diaminomonocarbossilici come
arginina, lisina e istidina.
Il punto isoelettrico si ha quando la dissociazione come acido eguaglia
quella come base, ossia si fissa una certa concentrazione idrogenionica
(pH) alla quale esiste un numero eguale di ioni positivi e negativi. Se la
costante di dissociazione acida è maggiore di quella basica la reazione
isoelettrica cade in zona acida (pH < 7) rispetto al punto neutro (pH = 7);
viceversa cade in zona alcalina (pH > 7) per quegli anfoliti che hanno
costante di dissociazione basica superiore a quella acida.
Si può definire la reazione isoelettrica anche come quella alla quale è
massimo il numero di molecole neutre dell’anfolita.
Siccome molte proprietà delle soluzioni sono proprietà ioniche, così per
esempio, la solubilità è più spiccata negli ioni che nelle molecole neutre.
Spesso (non sempre) si può dire che la reazione isoelettrica è quella alla
quale la solubilità è minima.
Le proteine hanno proprietà colloidali e sono idrofile nel senso che
catturano le molecole di acqua con i loro gruppi polari. Nei sistemi proteici
troviamo dunque un colloide con una fase continua rappresentata da
acqua (con elettroliti più o meno dissociati, soluti non elettroliti) e una fase
dispersa fortemente idratata.
Sistemi dispersi a tipo veramente corpuscolare, come veri sol, li troviamo
in realtà nei liquidi organici ricchi di proteine come il latte, il siero e
plasma di sangue, la linfa ecc.; ma se consideriamo il protoplasma
cellulare, si tende oggi a vedere in esso non già un sol, con una fase
dispersa in una continua a mo’ di dispersoide vero e proprio, ma piuttosto
un gel con struttura reticolata, costituito cioè da un fine reticolo di
catene peptidiche nelle cui maglie si troverebbero prodotti di demolizione
proteica, lipidi, glucidi. Si parla di reticolo molecolare e si considera come
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continuo, così come è continuo tutto il complesso degli spazi
intermolecolari.
Nelle cellule dunque a costituire il substrato dei fenomeni vitali, troviamo
dei sistemi colloidali reticolari, i quali sono tali per gli intrecci di catene
peptidiche, con o senza veri legami di valenza fra queste. (Rondoni:
Biochimica)
(Questa struttura proteica reticolare mi fa venire in mente la struttura
dell’universo, il KOLION.)
Le proprietà fondamentali nei gel e nei sol proteici sono le stesse.
La dissociazione elettrolitica delle proteine merita una speciale
considerazione. Si ha a che fare con quello che si chiama equilibrio
proteolitico ossia assunzione o cessione di protoni H+ da parte della
molecola proteica. Come gli aminoacidi, le proteine si comportano come
elettroliti anfoteri (ermafroditi) fissando acidi e basi, ossia riducono la
concentrazione in H+ ed OH- di una soluzione acida o alcalina. Si può
anche dire che la proteina in presenza di un acido si comporta da base, e
si comporta come base in ambiente acido. In un campo elettrico migrano
al catodo (-) in reazione acida (avendo saturato il COO- a COOH e
avendo libero NH3+) e all’anodo in reazione alcalina. La proteina si
comporta come uno ione gigante, colloidale, che prende parte
al trasporto delle cariche elettriche.
E’ possibile classificare le proteine a seconda della prevalenza dei gruppi
positivi o negativi: la ovoalbumina e la sieroalbumina offrono prevalenza
di cariche negative ossia sono a carattere acido; mentre la glutenina (dei
cereali) e certe globuline offrono prevalenza di cariche positive ossia hanno
un carattere basico. La emoglobina sarebbe quasi del tutto neutra.
Il punto isoelettrico è una caratteristica importante per le proteine; al
punto isoelettrico esistono un ugual numero di cariche positive e negative
con saturazione interne alla molecola stessa, e si avranno al massimo
grado le proprietà delle molecole indissociate e al minimo le proprietà
ioniche. Viceversa, via via che ci si allontana dal punto isoelettrico
prenderanno il sopravvento le proprietà ioniche.
Queste diverse situazioni molecolari implicano diversi rapporti col solvente
acqua: quanto più la proteina si allontana dal punto isoelettrico tanto più
cresce la sua idrofilia, perché restano sempre più cariche libere per attirare
ed orientare attorno agli ioni proteici delle molecole d’acqua.
Le proteine che sono la massa connettivale dell’organismo, sono quindi in
grado di fissare una grande quantità di acqua, avendo così una parte
rilevante nella regolazione del ricambio idrico.
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Guardiamo ora l’azione dei sali sulle proteine.
Nei liquidi organici, le proteine si trovano in soluzione neutra o alcalina,
quindi a un pH superiore alla reazione del loro punto isoelettrico che per
la maggior parte delle comuni proteine è in zona acida.
Piccole quantità di sali neutri facilitano la soluzione di molte proteine
come le globuline che non si sciolgono in acqua distillata. Il cloruro di
sodio salifica doppiamente la proteina: il Na+ col COO- e il Cl- con
NH3+. La combinazione della proteina con gli ioni salini spiega anche
perché certi sali difficilmente solubili (sali di calcio ecc.) siano mantenuti
in soluzione in presenza di proteine (ciò che avviene nei liquidi organici).
Denaturazione delle proteine
Quando la proteina passa dallo stato colloidale elettricamente carica allo
stato di precipitato con reazione isoelettrica, si dice che è stata denaturata.
Gli agenti denaturanti sono il calore, l’alcol, i raggi ultravioletti, i raggi X,
le radiazioni ionizzanti, l’acqua ossigenata (perossidi), i tannini (cioè anche
quelle sostanze che possono precipitare gli alcaloidi).
La natura del processo di denaturazione, soprattutto quella termica,
corrisponde ad un processo di ciclizzazione o chiusura di anelli fra gruppi
carbossilici ed amminici. Infatti molti di questi gruppi polari sono in certo
modo saturati dalla fissazione di molecole polari dell’acqua ed impediti con
ciò di reagire fra loro. Se col crescere della loro agitazione termica le
molecole d’acqua sono smosse, disorientate ed allontanate dai gruppi
suddetti, sarà possibile a questi gruppi di reagire fra loro. Allora la
molecola proteica avrà perduto alcuni gruppi polari idrofili, funzionanti
come stabilizzatori dello stato di soluzione, sarà disidratata e precipiterà
più facilmente. Si capisce come ciò accada particolarmente in vicinanza
del punto isoelettrico, perché ivi sono già minori le cariche residue, la
molecola è già più prossima allo stato di neutralità e meno solvatata.
E’ stato osservato che la proteina in via di denaturazione induce una
denaturazione in una soluzione proteica naturale. Questo fenomeno può
essere determinato da una reazione a catena di radicali liberi. La molecola
denaturata è per così dire attivata formando dei radicali liberi che
reagiscono per conto proprio con altre molecole rigenerandosi a catena
fino a che la catena si rompe per l’incontro fra radicali costituendo un
prodotto stabile (o usando degli antiossidanti come la vitamina E).
L’interpretazione di questi fenomeni biologici è importante. Quando
vediamo modificarsi certi substrati cellulari e questa modificazione ripetersi
nei substrati cellulari via via neoformati, si può pensare a delle mutazioni
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in quelle molecole proteiche che scatenano poi il fenomeno
cancerogenetico.
Un autore cinese, Moriyama, considera anche i virus agenti denaturanti
che possono provocare nelle cellule la formazione di nuovi radicali liberi ad
eguale funzione, ossia capaci di indurre la alterazione caratteristica con
neoformazione in serie di radicali liberi attivi secondo una specie di
processo autocatalitico.
Oggi si conoscono gli effetti di questa denaturazione delle proteine come
“mucca pazza” (questi PRIONI si accumulano nelle cellule nervose
portando a morte le cellule e quindi dando i disturbi conosciuti) oppure
sindrome da perdita del sonno.
SINTESI PROTEICA
REGOLAZIONE GENETICA DEL METABOLISMO
La microscopia elettronica ha rivelato nel citoplasma cellulare una rete
denominata reticolo endoplasmatico. Attaccate a queste proteine ci
sono numerosi granuli sferici
densi che contengono l’80%
dell’acido ribonucleico
(RNA) cellulare. I granuli
del
reticolo sono stati
denominati ribosomi.
Questi sono sede della
sintesi
proteica
endocellulare.
L’acido desossiribonucleico
(DNA) è la sostanza
fondamentale connessa al
controllo genetico della
sintesi di proteine cellulari
specifiche, compresi gli
enzimi che controllano gli eventi metabolici entro le cellule. Si ritiene che
ciascuna cellula umana contenga DNA sufficiente a codificare circa 7
milioni di proteine sebbene solo il 10% di questo DNA sia funzionalmente
attivo: rimane la capacità di dirigere la sintesi di circa 700.000 proteine che
regolano e modificano la crescita, lo sviluppo e l’omeostasi. Attraverso
l’azione catalitica della DNA polimerasi ha luogo una duplicazione del
DNA nucleare, quale è richiesta nella formazione di nuove cellule durante
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il processo di divisione cellulare. Il DNA deve servire anche per dirigere la
formazione dei vari tipi di RNA.
Particolarmente importante è il ruolo del DNA nel governare la sintesi di
RNA messaggero (m RNA), attraverso la quale l’informazione genetica
di cui il DNA è depositario e che deve impostare la struttura primaria delle
proteine specifiche, può essere trasmessa all’apparato citoplasmatico
devoluto alla sintesi proteica. Ciò è compiuto mediante la sintesi
endonucleare della spirale con cui una treccia di DNA dirige la sintesi di
una treccia complementare di RNA. La reazione è catalizzata dall'enzima
RNA-polimerasi.
La molecola di RNA appena sintetizzata, RNA messaggero (m RNA),
può quindi migrare fuori dal nucleo, nel reticolo endoplasmatico dove,
assieme a RNA ribosomico, funge da stampo nel dirigere la sintesi di
proteine cellulari specifiche.
METABOLISMO
Assimilazione
Le proteine sono scomposte in aminoacidi e solo questi sono in grado di
passare la barriera intestinale e non creare problemi.
Se invece la scomposizione delle proteine non è completa, nel senso che
rimangono dei peptidi (formati da diversi aminoacidi ancora uniti, non
idrolizzati completamente), e questi passano la barriera intestinale e
arrivano nel sangue, nell’individuo si scatenano dei fenomeni di allergia
alimentare.
Infatti le proteine hanno un potere antigene cioè provocano una risposta
anticorpale, che si manifesta con prurito, diarrea, shoc......
Ma vi sono anche delle allergie respiratorie ai pollini, quando il
nostro apparato respiratorio fa passare appunto i pollini (proteine) nel
sangue, scatenando tutte quelle reazioni caratteristiche.......
Catabolismo
Nei mammiferi, gli aminoacidi derivati sia dall’alimentazione sia dal
catabolismo di proteine tessutali, vengono escreti con le urine come urea.
AMINOACIDI
Per definizione, gli aminoacidi sono un gruppo di composti organici che
rappresentano il prodotto finale dell’idrolisi delle proteine.
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Dieci di essi sono considerati essenziali e devono rientrare
obbligatoriamente nella dieta di ogni essere umano, perché non siamo in
grado di produrli autonomamente, e sono:
! arginina
! istidina
! isoleucina
! leucina
! lisina
! metionina
! fenilalanina
! treonina
! triptofano
! valina
Arginina e istidina sono in una posizione intermedia, poiché si
tratta di aminoacidi che vengono sintetizzati dall’organismo, ma nel caso di
soggetti più giovani, nel periodo della crescita, l’arginina deve essere
assunta anche con gli alimenti; lo stesso vale per l’istidina, nei soggetti
giovani e anziani e in presenza di patologie degenerative.
Condizioni quali certe forme di depressione, insonnia, infezioni da herpes,
problemi di peso, disfunzione del metabolismo dei grassi, epilessia ecc. in
alcuni casi hanno mostrato segni di miglioramento grazie all’applicazione
di una terapia adatta a base di aminoacidi.
L’utilizzo selettivo di aminoacidi influisce positivamente anche su un certo
numero di funzioni fisiologiche, tra cui la disintossicazione
dell’organismo dai metalli pesanti, la modifica dell’attività dei radicali
liberi, il potenziamento delle funzioni mentali mediante la stimolazione dei
neurotrasmettitori ecc.
La vita non è possibile in assenza di proteine.
Lo sviluppo e il funzionamento dell’organismo dipende dalle proteine, che
a loro volta dipendono dalla presenza degli aminoacidi.
Dopo l’acqua, la sostanza maggiormente presente nel corpo umano, è il
gruppo degli aminoacidi.
E’ stato osservato che il pancreas è di capitale importanza nel processo
digestivo (produce tripsina, pepsina), e che l’assunzione di una quantità
eccessiva di proteine è una delle cause di iperstimolazione del pancreas.
Come qualsiasi altra funzione, anche la capacità del pancreas di produrre
gli enzimi proteolitici può essere pregiudicata dall’eccessivo lavoro.
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L’insufficienza pancreatica può essere causata da una serie di fattori:
l’ingestione di grosse quantità di zucchero, l’alcool, il caffè e le sigarette.
Un’altra causa è l’ingestione di grosse quantità di grassi.
Il primo effetto dell’insufficienza pancreatica è la riduzione della
produzione di bicarbonato (funzione alcalinizzante).
Il fatto che il pancreas non produca in quantità sufficiente enzimi
proteolitici, può provocare dei problemi nella digestione delle proteine e
nella loro scomposizione in aminoacidi provocando allergie alimentari
(ptomaine intestinali).
Da ciò risulta evidente che la presenza di una quantità eccessiva di
proteine nell’alimentazione (un fatto comune nei paesi occidentali) può
contribuire all’insorgere di problemi di carenza proteica nel sistema, dovuti
a insufficienza pancreatica. Le conseguenze della carenza degli enzimi
proteolitici, derivante dall’insufficienza pancreatica, ci aiutano a
comprendere il ruolo fondamentale dell’alimentazione e di malattie quali
l’allergia, la quantità insufficiente di enzimi, ormoni, anticorpi e nuovi
tessuti.
La principale sostanza tossica prodotta nell’organismo dall’attività degli
aminoacidi è l’ammoniaca; una serie di reazioni metaboliche che
trasformano le scorie azotate in urea, in seguito eliminata dai reni,
impediscono che la presenza di ammoniaca nell’organismo raggiunga
livelli pericolosi. La sede principale di questa attività, definita “ciclo
dell’urea” è il fegato.
Una importante funzione di alcuni aminoacidi è quella di disintossicare
l’organismo. Questo compito è svolto principalmente dagli aminoacidi
ricchi di zolfo (metionina, cisteina, cistina) che hanno la capacità di chelare
(legare) metalli pesanti tossici per l’organismo, quali il piombo, il mercurio
e l’alluminio.
Inoltre gli aminoacidi servono a tenere sotto controllo alcuni processi
dannosi per l’organismo quali la formazione di radicali liberi, e sono
sempre gli aminoacidi solforati a svolgere questo compito. Anche le
vitamine A, C e E e il minerale Selenio sono antiossidanti che riducono i
danni da radicali liberi.
ARGININA*
Questo aminoacido è considerato essenziale solo nel periodo della crescita
perché in seguito il corpo è in grado di produrlo autonomamente.
Può essere trasformato in ornitina e urea e per questo svolge un ruolo
importante in determinati processi di disintossicazione che avvengono nel
fegato (ciclo dell’urea).
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L’arginina è necessaria per la produzione di molti
tessuti importanti quali il collagene e l’elastina,
nonché sostanze come l’insulina e
l’emoglobina. L’ottanta per cento del liquido
seminale contiene arginina e quindi può essere
usata nei casi di sterilità.
Si è osservato che negli animali la
somministrazione di arginina favorisce la crescita e
l’attività della ghiandola del timo che svolge un
ruolo fondamentale nel sistema immunitario.
Sono stati effettuati degli esperimenti per stabilire
se ciò dipende dal fatto che l’arginina favorisce
l’attività dell’ipofisi (è noto che l’arginina
aumenta la secrezione dell’ormone della crescita
da parte di questa ghiandola). La supposizione è stata confermata, poiché
si è dimostrato che l’azione benefica dell’arginina sulle funzioni del timo si
riscontrano solo a fronte di un buon funzionamento dell’ipofisi.
L’arginina si trova in grande quantità nei seguenti alimenti:
noccioline, burro di noccioline, anacardi, mandorle, cioccolato e semi
commestibili; è presente in quantità moderata nei piselli e nei cereali non
tostati, nell’aglio e nel ginseng.
ISTIDINA*
Nel periodo della crescita, l’istidina è considerata un aminoacido
essenziale.
L’istamina deriva dall’istidina con asportazione del gruppo acido.
Entrambe chelano oligoelementi come
zinco e rame. Quindi l’istidina viene usata
come agente chelante in alcuni casi di
artrite con sovraccarico nei tessuti di
rame, ferro o altri metalli pesanti.
Alcuni medici hanno individuato,
mediante accurate misurazioni del livello di
istidina nei tessuti, due categorie distinte di schizofrenia: il paziente
istapenico presenta livelli molto bassi di istamina nel cervello e nel sangue e
in genere è iperstimolato. Il paziente definito istadelico invece, presenta
livelli elevati di istamina nel sangue e nel cervello, e di solito è depresso,
con istinti suicidi.
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L’istidina ha inoltre dimostrato di possedere buone proprietà terapeutiche
in casi di allergia e, poiché favorisce la diminuzione della pressione
sanguigna e il rilassamento dei vasi (agendo su determinati aspetti del
sistema nervoso, come la Liquirizia), è stata utilizzata nel trattamento di
numerosi problemi circolatori e di natura cardiaca.
L’istidina è fondamentale per il mantenimento della guaina mielinica,
(parkinson, alzaimer) ed è efficace nel trattamento di alcune forme di
sordità, grazie ai suoi benefici effetti sul nervo acustico.
La secrezione di istamina da parte dell’organismo, è una condizione
indispensabile per l’eccitazione sessuale e, pertanto, la somministrazione di
istidina (con niacina e vitamina B6, necessaria per la trasformazione
dell’istidina in istamina) può essere utile nel trattamento di problemi in
ambito sessuale.
Si usa inoltre nel trattamento delle malattie allergiche, nella artrite
reumatoide, nelle ulcere, negli organi digerenti. E’ anche importante per la
formazione di globuli bianchi e rossi. Gli alimenti più ricchi di istidina
sono: arachidi, fagioli, biscotti per l’infanzia, parmigiano, pecorino,
provolone, groviera, lupini, mozzarella, tonno, semi di zucca.
ISOLEUCINA*
Finora per questo aminoacido non sono state individuate particolari
proprietà terapeutiche.
L’isoleucina, essendo un aminoacido ramificato,
(come leucina e valina) può contribuire all’insorgere
di acidemie, come la così detta “Malattia delle urine
a sciroppo d’Acero”.
Gli alimenti che contengono isoleucina sono:
manzo, pollo, pesce, soia, uova, fegato, fagioli, ceci,
lenticchie, latte, segale, mandorle, anacardi, semi di
zucca, semi di sesamo, semi di girasole.
Il fabbisogno giornaliero varia da 250 a 700 mg per chilogrammo di peso
corporeo.
LEUCINA*
Come per l’isoleucina, non presenta particolari proprietà terapeutiche, ma
agisce sui sintomi derivanti da disordini del metabolismo degli aminoacidi
ramificati, come la malattia a sciroppo d’Acero.
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ceci, lenticchie, mais.
Come nel caso dell'isoleucina, si è riscontrata una
presenza carente di leucina in soggetti affetti da
disturbi mentali e fisici.
Gli alimenti principali che contengono leucina
sono manzo, pollo, proteine di soia, semi di soia,
pesce, cottage cheese (formaggio simile a ricotta),
uova, fagioli cotti al forno, fegato, frumento
integrale, riso non brillato, mandorle, castagne del
Brasile, anacardi, semi di zucca, fagioli di Lima,
LISINA*
La lisina è un aminoacido essenziale che ha dimostrato di possedere delle
proprietà terapeutiche nelle malattie virali. Particolarmente interessante
è la capacità di questo aminoacido di controllare il virus dell’herpes
simplex, in presenza di una dieta povera di arginina.
La sua presenza è limitata nel riso, nel frumento, nell’avena, nel miglio e
nei semi di sesamo.
La carenza di lisina provoca inappetenza, perdita di peso, anemia, disturbi
enzimatici...
La lisina viene utilizzata a scopo terapeutico per
promuovere la crescita nei bambini e per favorire le
funzioni gastriche e l’appetito.
Lisina ed herpes
Alcuni anni fa, il Dott. Kagan notò che colture di
herpes crescevano più rapidamente con l’aggiunta nel
terreno di arginina. Più tardi, il Dott. Tankersley scoprì
che la lisina ne rallentava la crescita. La terapia
prevedeva la somministrazione di dosaggi che andavano
da 300 a 1200 mg di lisina al giorno, e la contemporanea
riduzione di arginina nella dieta.
I pazienti sottoposti a questo trattamento hanno mostrato una completa
remissione dei sintomi senza effetti collaterali. Il dolore è scomparso
rapidamente e in tutti i casi studiati non sono ricomparse nuove vescicole.
I principali alimenti che presentano un rapporto elevato lisina:arginina
sono:
pesce, pollo, manzo, agnello, latte, formaggio, fagioli, lievito di birra.
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I cibi che contengono un rapporto elevato arginina:lisina e che quindi
devono essere eliminati sono:
gelatina, cioccolato, carrube, noci di cocco, avena, frumento integrale e
farina bianca, noccioline, soia e germe di grano. E’ utile la vitamina C.
Uno degli aspetti importanti per le ulteriori applicazioni terapeutiche della
lisina, è il fatto che da questa sostanza l’organismo produce un altro
aminoacido, la carnitina, interessante in quanto agisce come
trasportatore degli acidi grassi nelle cellule, che li utilizzano come fonte di
energia.
Ad un basso livello di carnitina nelle cellule corrisponde un metabolismo
carente degli acidi grassi, che favorisce l’aumento di grasso e trigliceridi nel
sangue.
Da studi recenti risulta che la lisina nel corpo umano viene convertita
rapidamente in carnitina. In caso di malnutrizione il processo può risultare
alterato.
Secondo il Dott. Cheraskin la carenza di lisina riduce la capacità di
concentrazione.
Secondo il Dott. Borman la lisina è necessaria per la formazione di
anticorpi, e la sua mancanza provoca stanchezza cronica, senso di
affaticamento, nausea, vertigini, anemia.
Il contenuto di lisina nelle proteine è di 50 mg per grammo.
METIONINA*
E’ un aminoacido essenziale che contiene solfo e ha la capacità di
“donare” parte della sua struttura ad altre molecole, alterandole. Per
questo motivo è chiamata donatore di metile. La molecola di metile che
viene donata, è essenziale per la formazione di acido nucleico (RNA e
DNA), il materiale genetico delle cellule dell’organismo, determinante la
formazione di tutte le proteine che costituiscono il nostro corpo.
La metionina serve a produrre altri due aminoacidi: cisteina e cistina.
Questi tre aminoacidi sono potenti agenti disintossicanti, poiché sono
in grado di rimuovere dall’organismo i metalli pesanti come il piombo.
E’ anche noto che gli aminoacidi contenenti zolfo svolgono una efficace
azione protettiva nei confronti delle radiazioni.
La metionina è un antiossidante e come tale è un ottimo macrofago di
radicali liberi.
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L’alcool è un ossidante in grado di stimolare la
liberazione di numerosi iperossidi. La metionina ha
dimostrato di svolgere una azione protettiva contro
gli effetti dell’alcool.
Adelle Devis ha definito la metionina uno degli agenti
disintossicanti più potenti dell’organismo. La carenza
di metionina può portare a mancanza di colina,
risultante nell’accumulo di grassi nel fegato.
Una delle applicazioni primarie della metionina
riguarda la sua capacità di eliminare i metalli tossici
dall’organismo in eccesso.
E’ importante anche per l’utilizzo del selenio dall’organismo.
E’ contenuto nei seguenti alimenti:
manzo, pollo, pesce, maiale, soia, uova, fegato, sardine, yogurt, semi di
zucca, semi di sesamo, lenticchie.
FENILALANINA*
Questo aminoacido essenziale possiede numerose proprietà terapeutiche,
oltre a produrre altri aminoacidi precursori di molte sostanze vitali
nell’economia dell’organismo.
La sua carenza può provocare un’ampia gamma di sintomi:
infiammazione agli occhi, cataratta e varie alterazioni comportamentali.
Hoffer infatti sottolinea che un certo numero di neurotrasmettitori
derivano dalla fenilalanina, che viene convertita
in tirosina a meno che il paziente non sia
affetto da fenilchetonuria: questa condizione si
verifica in caso di carenza dell’enzima che
permette la conversione di fenilalanina in
tirosina. I bambini affetti da questo disturbo
manifestano un comportamento psicotico, e gli
adulti un comportamento tipicamente
schizofrenico (sindrome che comporta la perdita
di contatto con la realtà, per cui i pazienti vivono
in un loro mondo interiore; schizomania: forma
di carattere in cui dominano l’emotività, la
timidezza, il richiudersi in se stessi con tendenza
al sogno. Essa è conseguenza di shock affettivi verificatesi nell’infanzia).
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La tirosina viene convertita in norepinefrina e successivamente in
epinefrina (anche denominate noradrenalina ed adrenalina).
Il fatto che la fenilalanina venga convertita direttamente in tirosina e
successivamente in dopamina, norepinefrina ed epinefrina, dimostra
l’ampiezza del suo raggio di influenza.
E’ stato dimostrato che la fenilalanina agisce anche sul controllo
dell’appetito.
Infatti gli aminoacidi liberi presenti nell’intestino, in particolare triptofano
e fenilalanina, favoriscono la liberazione di colecistochinina (CCK). E’
risultato che in uomo adulto dopo un pasto altamente proteico o ricco di
carboidrati, i livelli di CCK possono aumentare fino a 1000 volte nel giro
di mezz’ora. Si ritiene che questa sostanza possa indurre il senso di sazietà
mediante l’alterazione delle funzioni gastrointestinali (ad esempio
svuotamento gastrico) o mediante l’interazione con i centri della fame del
S.N.C. nel diencefalo.
E’ noto che l’effetto di sazietà della colecistochinina inibisce le fibre del
nervo Vago; questo, non portando più l’eccitamento al cervello inibisce il
centro della fame.
La fenilalanina viene già usata per ridurre l’appetito nei casi di obesità.
Viene assunta prima del pasto per avviare la secrezione di CCK.
Fra gli altri effetti spesso favorisce una maggior prontezza di reazione
(VAGOLITICA), l’aumento del desiderio sessuale, le capacità
mnemoniche e dopo 24-48 ore ha un effetto antidepressivo.
Se si utilizza a scopo dimagrante bisognerebbe assumerne da 100 a 500
mg nelle ore serali a stomaco vuoto, e continuare la cura fino ad ottenere il
peso desiderato.
Da recenti studi è risultato che la fenilalanina può essere utilizzata con un
notevole potenziale di efficacia nelle terapie del dolore.
Il primo studio che rileva le proprietà analgesiche della DLPA (destro levo
fenilalanina), è stato pubblicato nel 1978 dal Dott. Seymour Ehrenpreis
della facoltà di medicina dell’università di Chicago. In quel periodo
l’interesse si incentrava sulla d-fenilalanina che produceva un sollievo
immediato e duraturo in una vasta gamma di stati patologici, dalle lesioni
del colpo di frusta alle artriti ossee e reumatoidi, senza che si
manifestassero effetti collaterali, né sintomi di assuefazione, ossia una
riduzione della risposta a seguito della somministrazione continuata.
Studi successivi hanno messo in evidenza l’efficacia della DLPA che, oltre a
migliorare il dolore soddisfa il bisogno di fenilalanina dell’organismo.
Gli effetti della DLPA sono particolarmente evidenti nel trattamento delle
artriti. La ricerca sembra dimostrare che questa sostanza inibisce l’attività
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egli enzimi responsabili della scomposizione delle endorfine, consentendo
quindi alle proprietà analgesiche delle endorfine di agire per un periodo di
tempo più lungo. Questo significa che la DLPA (o la sola d-fenilalanina)
non fungono da analgesici, ma piuttosto favoriscono l’attività dei
meccanismi endogeni dell’organismo di controllo del dolore.
Il normale fabbisogno di fenilalanina per l’organismo umano è tra 420 e
1100 mg giornalieri.
Gli alimenti che contengono fenilalanina comprendono :
soia, pesce, carne, pollame, mandorle, semi di zucca e di sesamo, ceci e
lenticchie.
TREONINA*
E’ un aminoacido essenziale. A tutt’oggi le proprietà terapeutiche
individuate sono poche. Williams la elenca tra le sostanze essenziali nella
prevenzione e nel trattamento delle malattie mentali, insieme alla
maggior parte delle vitamine del gruppo B,
magnesio, acido ascorbico, iodina, potassio,
triptofano, lisina e acido glutammico.
Borrmann sostiene che la treonina è “molto
utile nelle indigestioni e nei casi di mal
funzionamento dell’intestino e previene
l’accumulo di eccessi di grassi nel fegato. La
presenza di treonina favorisce l’assorbimento
delle sostanze nutritive”. La treonina è un
agente trasportatore del fosfato nelle
fosfoproteine. L’eccesso di grasso nel fegato, derivante da una dieta povera
di proteine, può essere corretto dalla treonina, che favorisce la demolizione
dei grassi.
Alimenti ricchi in treonina sono:
uova, soia, alga spirulina, merluzzo sotto sale, lievito di birra.
TRIPTOFANO*
E’ un aminoacido essenziale e svolge un ruolo essenziale nella sintesi
dell’acido nicotinico (niacina o vitamina B3).
E’ stato usato efficacemente nel trattamento dell’insonnia, della
depressione e dell’obesità.
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U n a vo l t a c o nve r t i t o i n s e ro t o n i n a ( u n
neurotrasmettitore) il triptofano influisce sulle funzioni
dei neurotrasmettitori, producendo un effetto
stimolante sulle cellule nervose che amplificano la
trasmissione dei segnali alla cellula che esse innervano.
E’ un potente vasocostrittore e stimolatore della
muscolatura liscia. Gli effetti sistemici della serotonina
hanno probabilmente la stessa importanza di quelli
dell’adrenalina, noradrenalina ed istamina, e la
serotonina può essere considerata una delle amine
regolatrici dell’organismo.
La serotonina ha una potente azione sul metabolismo
del tessuto cerebrale. Sebbene gli effetti precisi della
serotonina sul tessuto cerebrale non siano ancora completamente chiariti,
si può affermare che un eccesso di serotonina provoca una stimolazione e
che una sua carenza ha un effetto deprimente sull’attività cerebrale.
Nel sistema nervoso centrale, la serotonina svolge un ruolo
importante nella regolazione dell’umore, del sonno, della
temperatura corporea, della sessualità e dell’appetito. La
serotonina è coinvolta in numerosi disturbi neuropsichiatrici, come
l’emicrania, il disturbo bipolare; deficit di serotonina causano disturbo
ossessivo-compulsivo, la coazione a ripetere manie (“mania dei microbi”:
ordine e pulizia), ansia, fame nervosa e bulimia, depressione, eiaculazione
precoce maschile e femminile.
Le maggiori fonti alimentari di triptofano sono le seguenti: proteine di soia,
riso integrale (crudo), cottage cheese, pesce, manzo, fegato, agnello,
noccioline, semi di zucca e di sesamo, lenticchie.
VALINA*
La valina è un aminoacido essenziale, delle cui attività terapeutiche si sa
ancora molto poco.
Le principali fonti alimentari della valina
comprendono farina di soia, riso integrale,
cottage cheese (formaggio simile a ricotta),
pesce, manzo, agnello, pollo, mandorle,
castagne del Brasile, anacardi, noccioline,
semi di sesamo, lenticchie, ceci e fagioli di
Lirna (crudi), funghi, soia. La valina è
l’amminoacido che, a livello genetico, si
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sostituisce all’acido glutammico nella molecola dell’emoglobina,
provocando anemia falciforme.
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