Enzimi
Andamento dell'attività enzimatica in funzione della temperatura.
(tratto AB), crescente,
corrisponde
all'aumento dell'attività
dell'enzima fino a un
massimo per effetto di
una contemporanea
diminuzione
dell'energia di
attivazione della
reazione
(tratto BC), decrescente fino a un valore asintotico
della temperatura, è l'effetto combinato dell'aumento
di attività enzimatica proporzionale all'aumento di
temperatura e della diminuzione brusca di tale attività
per sottrazione di enzima denaturato
(tratto CD) asintotica
a un valore limite di
temperatura,
corrisponde alla totale
e irreversibile
inattivazione
dell'enzima per
denaturazione.
Enzimi
Andamento dell'attività enzimatica in funzione della temperatura.
Sperimentalmente, in vitro, si è rilevato che la velocità di gran parte
delle reazioni enzimatiche in media raddoppia per ogni aumento di
10 °C di temperatura:
Temperatura ottimale:
• varia da un enzima all'altro;
• dipende dal particolare sistema cellulare;
INIBIZIONE ENZIMATICA
Inibitori enzimatici sono sostanze in grado di
rallentare o arrestare la catalisi enzimatica
In base alla loro natura essi vengono classificati in :
Specifici: sono composti che hanno affinità per un
particolare enzima, si legano al sito catalitico o in
un'altra zona spaziale della molecola enzimatica
(sito di regolazione o allosterico )
Aspecifici. possono essere sia sostanze sia
condizioni operative che modificano l'azione
catalitica di qualsiasi enzima.
INIBIZIONE ENZIMATICA
Inibitori enzimatici Specifici: sono composti che
hanno affinità per un particolare enzima e si legano
al sito catalitico  COMPETITIVI
SUBSTRATO
PRODOTTO
INIBITORE
INIBIZIONE ENZIMATICA
Inibitori enzimatici Specifici COMPETITIVI
CARATTERISTICHE:
1. Presentano delle analogie nella struttura
molecolare con il sub strato
2. La loro azione inibitrice dipende dall’affinità rispetto
al substrato e dalla loro concentrazione
3. La loro azione è reversibile.
INIBIZIONE ENZIMATICA
Inibitori enzimatici Specifici ALLOSTERICI
Agiscono su di un sito diverso da quello attivo
substrato
Prodotto finale
inibitore
enzima
Regolazione a feedback
substrato
Enzima
modificato
INIBIZIONE ENZIMATICA
Inibitori enzimatici Specifici ALLOSTERICI
Agiscono su di un sito diverso da quello attivo
INIBITORI:
deformazione
spaziale della
struttura della
molecola
enzimatica,
EFFETTORI
sostanze che,
collocatesi nel sito
allosterico, sono
capaci di rendere
più «accogliente»
quello catalitico per
effetti sterici
analoghi.
INIBIZIONE ENZIMATICA
Inibitori enzimatici Specifici ALLOSTERICI
Agiscono su di un sito diverso da quello attivo
CARATTERISTICHE:
1. NON Presentano delle analogie nella struttura
molecolare con il sub strato
2. La loro azione inibitrice NON dipende dall’affinità
rispetto al substrato e dalla loro concentrazione
3. La loro azione è reversibile.
4. Possono agire con una regolazione a feedback
INIBITORI ASPECIFICI
Si distinguono in base reversibilità della loro azione in:
• Irreversibili
– Precipitazione
– Denaturazione dell'enzima
• Reversibili
– Metalli pesanti con azione complessante
Si distinguono in base meccanismo d’azione in:
Su gruppi funzionali
– Metalli pesanti
• Su caratteristiche strutturali (perdita della struttura II° e III°)
– Precipitanti
– Acidi e basi forti
– Denaturanti
• Su proprietà fisiche e chimiche
– Temperatura
MECCANISMO D’AZIONE
L’andamento energetico di un areazione si compone delle seguenti fasi
MECCANISMO D’AZIONE
MECCANISMO D’AZIONE
MECCANISMO D’AZIONE
MECCANISMO D’AZIONE
Come il catalizzatore riduce l’energia di attivazione?
1) meccanismo di orientamento spaziale del substrato in un sito particolare dell'enzima
specifico tale da permettere il massimo contatto tra le parti reagenti.
2) adattamento indotto per il qaule si immagina che il sito attivo non sia rigido, ma che
si modelli sul substrato provocando un adattamento complementare e una precisa
giustapposizione che deformi in parte, oltre che il sito catalitico dell'enzima, anche la
molecola del substrato stesso
Es. per reazioni enzimatiche in presenza di due o più substrati e con notevoli dimensioni
rispetto al sito catalitico, durante le qauli i substrati si uniscono per dare origine a nuovi
legami..
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