BIOCHIMICA - 1
PON C1
Esperto prof. C. Formica
Immagini e testi tratti dai website di: genome.wellcome.ac.uk, dnaftb.org, unipv.it, unimi.it,
wikipedia.it, unibs.it, unisi.it, unina.it, uniroma2.it, nih.gov, zanichelli.it, sciencemag.org, ncbi.gov
Concetti di Biologia. Generalità sulle biomolecole. lo
scheletro carbonioso. I gruppi funzionali.
L’ossidazione degli alcoli primari e secondari
Gli amminoacidi, struttura - il dominio costante e il
dominio variabile: il gruppo R
La formazione del legame peptidico
Generalità su funzione ed evoluzione delle proteine, la
struttura primaria
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SCHELETRO CARBONIOSO
CARBONIO primario-secondario-terziario-quaternario
C Primario
CH3 –CH3
C Secondario
CH3-CH2–CH2-CH3
C4H10
C Terziario
CH -(CH3)2CH2-CH3
C5H12
C Quaternario
(CH3)3–C-CH2CH3
C6H14
legato a un solo carbonio
legato a 2 carboni
legato a 3 carboni
legato a 4 carboni
In parentesi i carboni delle catene laterali
3
Ossidazione degli alcoli
Alcol primari
CH3 –CH2 –OH  CH3 –CHO 
CH3 –COOH
etanolo
acido etanoico
etanale (aldeide acetica)
Alcol secondari
CH3 –CH-OH –CH3 
2-propanolo
CH3 –CO –CH3
propanone (dimetil chetone)
Le ossidazioni richiedono un ossidante energico come il cromo esavalente
Cr6+ che si riduce a trivalente Cr3+ in ambiente acido con viraggio di colore.
3CH3 –CH2 –OH + 2K2 CrO4 + 5H2SO4  3CH3 –CHO + Cr2 (SO4 )3 + 2K2 SO4 + 8H2O
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ibridazioni
geometria
Specie chimiche
Orbitali partecipanti
sp3
tetraedro
CH4, H2O, NH3
S+px+py+pz
sp2d
Planare quadrata
PdCl4 –
Ni(CN)4 2-
s+px+py+dx
sp3d
Trigonale bipiramidale
PCl5
s+px+py+pz+dx
sp3d2
ottaedrica
SF5
5
Struttura amminoacido
dominio costante (valido
per tutti gli aa.)
atomo H
acido
gruppo
amminico
gruppo
carbossilico
basico
residuo R variabile
aa. polari, non polari;
neutri, basici, acidi
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LEGAME PEPTIDICO
R
R
O
+
H
N
C
H
H
C
OH
O
H
N
C
H
H
C
OH
H2O (reazione di
consendazione)
H
Legame peptidico
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Tabella amminoacidi – parte I
Sigla
Amminoacido
Abbrev.
Residuo R
internaz.ionale
Codoni
Acido aspartico
Asp
D
HOOC–CH2–
GAU GAC
Acido glutammico
Glu
E
HOOC–(CH2)2–
GAA GAG
Alanina
Ala
A
CH3–
GCU GCA GCC GCG
Arginina ◘
Arg
R
CH3–(CH2) 2–C-NH+-NH2
CGU CGA CGC CGG AGA AGC
Asparagina
Asn
N
H2NOC–CH2–
AAU AAC
Cisteina
Cys
C
HS–CH2–
UGU UGC
Fenilalanina
Phe
F
vedi figura
UUU UUC
Glicina
Gly
G
-H
GGU GGA GGC GGG
Glutammina
Gln
Q
H2NOC–(CH2)–
CAA CAG
Isoleucina ◘
Ile
I
CH3–CH2–CH(CH3)–
AUU AUA AUC
◘
aa. essenziali
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Tabella amminoacidi – parte II
Sigla
Amminoacido
Abbrev.
internaz.ionale
Residuo R
Codoni
Istidina ◘
His
H
vedi figura
CAU CAC
Leucina ◘
Leu
L
(CH3)2CH–CH2–
UUA UUG CUU CUA CUC CUG
Lisina ◘
Lys
K
H2N–(CH2)4–
AAA AAG
Metionina ◘
Met
M
CH3–S–CH2–CH2–
AUG (inizio catena)
Prolina
Pro
P
vedi figura
CCU CCA CCC CCG
Serina
Ser
S
HOCH2–
AGU AGC UCU UCC UCA UCG
Tirosina
Tyr
Y
vedi figura
UAU UAC
Treonina ◘
Thr
T
CH3–CHOH–
ACU ACA ACC ACG
Triptofano
Trp
W
vedi figura
UGC
Valina ◘
Val
V
(CH3)2CH–
GUU GUA GUC GUG
Codoni STOP
___
__
fine catena
UAA UAG UGA
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CLASSIFICAZIONE
AMMINOACIDI IN
BASE ALLA POLARITÀ
DEL GRUPPO R:
non polare
polare carico
polare non carico
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aa. con gruppo R non polare
R non polare perché
alifatico, aromatico
o eterociclico
glicina
leucina
metionina
alanina
prolina
valina
isoleucina
triptofano
fenilalanina
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aa. con gruppo R polare carico
carica positiva NH+
NH2+ NH3+
arginina
carica negativa
COO-
lisina
acido aspartico
acido glutammico
istidina
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aa. con R polare non carico
R polare non carico:
OH, NH2, SH
cisteina
serina
asparagina
treonina
glutammina
tirosina
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ALTRE CLASSIFICAZIONI:
ACIDI E BASICI
ALIFATICI
(gruppo R non polare)
AROMATICI
ETEROCICLICI
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aa. acidi e basici
acido aspartico
arginina
istidina
acido glutammico
lisina
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aa. aromatici
fenilalanina
tirosina
A
CH- COOH-NH2
fenilalanina
CH- COOH-NH2
tirosina
L’enzina fenilalanina idrossilasi A catalizza la trasformazione da
fenilalanina a tirosina.
Idrossilasi = aggiunta di un gruppo ossidrile -OH
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dalla tirosina agli ormoni e ai neurotrasmettotori
CH- COOH-NH2
tirosina
3
2
1
CH2- NH2
CH- COOH-NH2
dopamina
DOPA
1
Tirosina idrossilasi
2
DOPA decarbossilasi
3
Dopamina idrossilasi
4
CH2- NH2
noradrenalina
CH2- NH-CH3
4
ADRENALINA
Metil transferasi
(nella midollare del
surrene
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aa. eterociclici
Prolina
(è unico perché
forma un anello
pirrolidinico con
l’N della catena
principale
triptofano
istidina
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formazione del legame peptidico
H2N-CH-COOH + H2N-CH-COOH
H2N-CH-CO-HN-CH-COOH + H2O
legame peptidico
L’idrogeno degli amminoacidi è indicato accanto al C, inoltre i
gruppi –R sono sottintesi
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allungamento della catena
H2N-CH-CO-HN-CH- COOH+ H2N-CH-COOH
+H N-CH-CO-HN-CH3
N-terminale
CO-HN-CH-COOC-terminale
legame peptidico
Gli amminoacidi hanno un comportamento anfotero:
- sono basi all’N-terminale dove il gruppo —NH2 è in grado di accettare un
protone H+ del carbossile diventando -NH3+
- sono acidi al C-terminale dove il gruppo —COOH cede il protone H+ e
diventa –COO-
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struttura primaria della proteina
Con l’aggiunta di altri amminoacidi al C-terminale la catena polipeptidica si
allunga: la sequenza lineare dei residui amminoacidici (da 40-50 a 100-200 e
in certi casi fino a 2.000) forma la struttura primaria
+H
-…
N-CH-CO-HN-CHCO-HN-CH-CO-HN-CH-CO-HN-C-COO
3
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