FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE
Alimenti con maggior contenuto di proteine
ALIMENTO
SOIA SECCA
GRANA
BRESAOLA
PINOLI
ARACHIDI TOSTATE
PROSCIUTTO CRUDO
SALAME
FAGIOLI SECCHI
PETTO DI POLLO
TONNO FRESCO
BOVINO ADULTO FILETTO
MERLUZZO O NASELLO
g proteine/100gr
36,9
33,9
32
31.9
29
28
27
23,6
23,3
21,5
20.5
17,0
Fonti di proteine (piatti unici)
Buone fonti
Fonti sufficienti
Fonti povere
Piselli novelli
(200g)
Riso
integrale
(200g)
1 carota
Fagioli
stufati
(225g)
Broccoli
(100g)
1 mela
Tofu (140g)
Patate
(200g)
Panna
densa
(20g)
Lenticchie
(120g)
-
-
Olio
vegetale
Nessuna
Latte di soia
(280ml)
-
-
Zucchero
o
Nessuna
sciroppo
Muesli (60g)
-
-
-
-
Uovo bollito
-
-
-
-
Arachidi
(30g)
-
-
-
-
Pane (2
fette)
-
-
-
-
Formaggio
duro (30g)
-
-
-
-
FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE
Le proteine di origine animale sono, dal punto di vista nutrizionale, più
complete rispetto a quelle di origine vegetale in quanto contengono
tutti gli aminoacidi essenziali. Per questo motivo vengono denominate
proteine nobili o complete.
Le proteine di origine vegetale sono invece carenti di uno o più
aminoacidi essenziali e vengono chiamate incomplete o povere:
chi non assume alimenti di origine animale (vegani o vegetariani)
deve quindi combinare in modo opportuno diverse fonti di
proteine vegetali, in modo da assicurarsi un apporto sufficiente
per ogni aminoacido essenziale.
FUNZIONI DELLE PROTEINE
Le principali funzioni delle proteine sono:
Funzione plastico-strutturale;
Funzione regolatrice;
Funzione di difesa immunitaria;
Funzione energetica.
Rivediamo la
domanda n°3 e
5 del
questionario
iniziale
FUNZIONE PLASTICO-STRUTTURALE
Le proteine, costituenti principali delle cellule, hanno il compito di formare
tessuti nuovi o riparare quelli preesistenti, per cui rappresentano il
fondamentale materiale di costruzione per la cellula.
Es.di proteine strutturali sono:elastina, collagene, actina e miosina
FUNZIONE REGOLATRICE
Le proteine regolano il metabolismo corporeo. Basti pensare agli enzimi e agli
ormoni come l’insulina ed il glucagone(ormoni di natura proteica).
FUNZIONE DI DIFESA IMMUNITARIA
Tale funzione è svolta dagli anticorpi, proteine altamente specifiche nella
difesa contro le infezioni microbiche
FUNZIONE ENERGETICA
Gli amminoacidi introdotti in eccesso con la dieta sono avviati o verso processi
metabolici che consentono la produzione di energia o vengono trasformati in
altri composti per la sintesi di nuove molecole.
L’energia prodotta da 1 grammo di proteine è pari a 4 Kcal.
FABBISOGNO PROTEICO
30% LIPIDI
55% CARBOIDRATI
15 % PROTIDI
10% ORIGINE ANIMALE
5% ORIGINE VEGETALE
Per chi pratica sport in modo intenso il fabbisogno di proteine può aumentare anche fino al 20%
delle calorie totali giornaliere. Tralasciando il body building che è un caso piuttosto particolare, la
pratica di uno sport di resistenza (come la corsa o il ciclismo) determina un incremento significativo
del fabbisogno proteico. I muscoli infatti, a causa dello sforzo prolungato, devono essere
"ricostruiti" più frequentemente.
FATTORI DA CUI DIPENDE IL FABBISOGNO PROTEICO
Massa corporea
Il fabbisogno di proteine è proporzionale alla massa corporea;si esprime infatti, in grammi per
kilogrammi di peso corporeo.
In generale per una persona adulta il bisogno di proteine è pari a:
1g per ogni kg di peso corporeo
Età e condizioni fisiologiche particolari
Il fabbisogno proteico aumenta in ogni condizione fisiologica che richiede la costruzione di tessuti
nuovi. Esempi sono la crescita, la gravidanza,l’allattamento,lo sport,situazioni di trauma osseiarticolari( fratture ecc).
In questi casi si consiglia un apporto proteico di
1,5g per ogni kg di peso corporeo
Apporto energetico della dieta
Se l’apporto energetico è adeguato, le proteine introdotte con la dieta vengono utilizzate per
fini plastico-strutturali. In caso contrario le proteine possono essere utilizzate per scopi
energetici.
Qualità delle proteine alimentari
La qualità nutrizionale delle proteine è in relazione al loro valore biologico,per cui la quantità di
amminoacidi limitanti condiziona la sintesi di proteine.
Le proteine degli alimenti sono
importanti in quanto forniscono gli
amminoacidi
necessari per la sintesi delle proteine
corporee.
Rivediamo la
domanda n°1
del
questionario
iniziale
CHIMICA DELLE PROTEINE
•composti quaternari formate da C, H, O, N
•sono MACROMOLECOLE costituite a partire da AMMINOACIDI
H
idrogeno
R
catena laterale
(parte variabile)
C
NH2
gruppo amminico
COOH
gruppo
carbossilico
ESEMPI DI AMMINOACIDI
GLI AMMINOACIDI
AMMINOACIDI
AA ramificati
ESSENZIALI
Leucina, isoleucina,valina
AA aromatici
Fenilalanina,triptofano
AA solforati
Metionina
AA polari
Lisina,treonina,istidina,
arginina
NON ESSENZIALI
Glicina, Alanina,Asparagina,
Glutammina Cisteina, Prolina, Serina
Aspartato, Glutammato,Tirosina
Ma perché essenziali?
Tali amminoacidi sono detti essenziali in quanto il nostro organismo non è in grado di
produrli e quindi è costretto ad assimilarli solo dagli alimenti.
Gli amminoacidi sono legati attraverso il legame peptidico.
Aminoacido (1)
Aminoacido (2)
H
NH2
C
COOH
R
Condensazione
Legame peptidico
Rivediamo la
domanda n°2
del
questionario
iniziale
Acqua
La reazione inversa, cioè la rottura del legame
peptidico,avviene in presenza di acqua e viene
definita proteolisi o idrolisi proteica
STRUTTURA DELLE PROTEINE
struttura primaria
rappresenta numero ,tipo
e sequenza lineare degli aa.
Determina le successive strutture proteiche, consentendo
l’instaurarsi di forze intermolecolari tra i diversi punti della
catena polipeptidica
struttura secondaria
configurazione spaziale delle proteina
struttura terziaria
rappresenta l’ulteriore ripiegamento spaziale
della catena polipeptidica
struttura quaternaria
è prodotta dall’unione di più catene
polipeptidiche dette subunità
E’ importante
in quanto determina la funzione
e l’attività biologica di una proteina
Tra gli amminoacidi della struttura primaria si
instaurano legami idrogeno che ne provocano
la torsione
(es. a-elica:proteine fibrose
come la cheratina)
E’ prodotta dall’interazione tra amminoacidi
posti in punti diversi della struttura
secondaria
(es. proteine globulari
come l’emoglobina)
Il livello di organizzazione superiore di
queste proteine, consente loro di svolgere
attività biologiche complesse (es.enzimi
come la lattasi)
CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE
Esse si classificano in base a:
FORMA
FUNZIONE
COMPOSIZIONE CHIMICA
VALORE BIOLOGICO
FORMA
PROTEINE FIBROSE hanno forma allungata e svolgono maggiormente una funzione strutturale
o meccanica. Le ritroviamo in tessuti che richiedono resistenza come unghie e capelli(cheratina)
o elasticità come il muscolo( actina e miosina)
PROTEINE GLOBULARI sono compatte e di forma sferoidale. Sono globulari le proteine di
trasporto, gli enzimi e gli ormoni
FUNZIONE
Proteine di trasporto:che veicolano ad es ossigeno(emoglobina) o lipidi (lipoproteine)
Proteine strutturali :rappresentano componenti fondamentali della struttura di organi o tessuti
(collagene)
Proteine con funzione di ormoni: controllano i processi metabolici (insulina e glucagone)
Enzimi
Proteine contrattili: consentono la contrazione muscolare (actina e miosina)
Proteine per la difesa immunitaria: gli anticorpi che rappresentano un sistema di difesa
specifico per il nostro organismo
COMPOSIZIONE CHIMICA
Proteine semplici: composte da soli amminoacidi
Proteine coniugate: costituite dall’unione di un gruppo non proteico e da una parte proteica( es
lipoproteine insieme di una proteine ed un lipide;glicoproteine insieme di una proteina e un
glucide)
VALORE BIOLOGICO
Le proteine possono essere classificate, da un punto di vista nutrizionale, in base al contenuto di
amminoacidi essenziali(aae).
L’uomo necessità di una precisa quantità di proteine al giorno,che ricava dai diversi alimenti come
miscela di amminoacidi.
Basta che un solo aae non sia sufficientemente presente in questa miscela proteica,da impedire il
normale utilizzo di tutti gli altri amminoacidi.
L’amminoacido essenziale presente in minore quantità nella miscela proteica è detto amminoacido
limitante perché limita il normale utilizzo della proteina da parte dell’organismo.
In base a quanto detto ,le proteine si classificano in:
Proteine ad alto valore biologico: sono proteine complete perché contengono, in modo equilibrato,
tutti gli aae . Alimenti che contengono proteine complete sono ad es le uova, la carne, il pesce,il
latte e i suoi derivati.
Proteine a medio valore biologico: sono proteine parzialmente complete con un contenuto in aae non
equilibrato dal punto di vista nutrizionale. Alimenti contenenti proteine del genere sono ad es i
legumi.
Proteine a basso valore biologico: sono proteine incomplete in quanto carenti di alcuni aae. Le
proteine dei cereali sono incomplete perché non contengono lisina(aae).
Cos’è, quindi, il valore biologico di una proteina?
Valore biologico delle proteine presenti in
alcuni alimenti
Rappresenta un valore
(in %)che esprime
la quantità di proteine
assimilata dall’organismo
rispetto alla quantità
totale di proteine
ingerite.
Alimenti
Valore biologico
Uova
94
Albume d’uovo
91
Latte
90
Pesce
90
Carne di bue
76
Patate
70
Riso
67
Spinaci
64
Farina di frumento
42
E’ buona norma quindi garantire un’alimentazione equilibrata che consenta di giungere ad una certa
COMPLEMENTARIETA’ DELLE PROTEINE contenute negli alimenti.
Ad es è auspicabile abbinare,in un pasto, cibi contenenti proteine incomplete di alcuni aae ed altri
carenti in altri aae, così da migliorare il valore biologico delle proteine carenti.
Combinazioni tipiche sono rappresentate da tipici piatti mediterranei come pasta e fagioli, riso e
lenticchie.
Pasta
Fagioli
aa solforati
lisina
Si
No
No
si
Rivediamo la
domanda n°4
del
questionario
iniziale
GLI ENZIMI
Sono proteine con funzione catalitica, cioè capace di aumentare la velocità delle
reazioni biologiche rimanendo inalterate alla fine del processo
Un catalizzatore è una sostanza che non partecipa direttamente alla reazione
chimica (si trova nella stessa quantità prima e dopo la reazione stessa), ma la
accelera o la rende possibile in condizioni ambientali più favorevoli.
Ad esempio la scissione del glucosio richiede una temperatura di 100° e tempi
lunghissimi,mentre gli enzimi permettono una rapida reazione all’interno del
corpo umano.
Caratteristica fondamentale degli enzimi
Specificità tra l’enzima e:
la molecola da trasformare (substrato)
le sostanze ottenute al termine della reazione (prodotti)
Es. la pepsina (enzima) agisce sulle proteine (substrato) fornendo peptidi (come prodotti);
oppure la lattasi(enzima) agisce sul lattosio( substrato) liberando glucosio e galattosio ( prodotti)
Enzima
Peptidi
Substrato
Prodotti
Proteine
Pepsina
Complesso enzima/substrato
LA DENATURAZIONE PROTEICA
PROTIDI
DENATURAZIONE
Agenti chimici (acidi o basi),
agenti fisici (alte T o azione meccanica persistente)
modificazione della struttura secondaria,
terziaria o quaternaria senza rompere i
legami peptidici.
La perdita della configurazione nativa comporta cambiamenti nelle caratteristiche fisiche della
sostanza e la perdita dell’attività biologica
DAL CRUDO AL COTTO….
Con la
COTTURA
gli alimenti
diventano più..
•appetibili
modifica aspetto, colore, sapore
•masticabili e digeribili
a seguito di reazioni chimiche
•commestibili
inattiva sostanze antinutrienti
•igienicamente più sicure
uccidendo microrganismi patogeni
La denaturazione in cucina…..
L’uovo al tegamino…
Le meringhe…
La marinatura..una carne che si scioglie in bocca…
DIGESTIONE DELLE PROTEINE
STOMACO
Le ghiandole gastriche producono pepsina e acido cloridrico
necessario alla sua attivazione , visto che questo enzima è
secreto in forma inattiva( pepsinogeno).
La pepsina scinde il legame peptidico delle catene proteiche
portando alla formazione di polipeptidi di diversa grandezza.
INTESTINO TENUE
Le proteasi pancreatiche come tripsina,chimotripsina,
carbossipeptidasi, demoliscono poi i polipeptidi giunti dallo
stomaco,riducendoli a frammenti proteici.
Le peptidasi, secrete dalle ghiandole intestinali, agiscono poi su
questi frammenti formazione di un “pool” di amminoacidi liberi.
Gli amminoacidi cosi liberati, vengono assorbiti dai villi
intestinali, giungendo poi al fegato tramite la vena porta,dove
vengono poi utilizzati per i diversi processi metabolici
METABOLISMO
proteine
Insieme delle reazioni chimiche e fisiche che
avvengono in un organismo o in una sua parte.
Il metabolismo si divide in due insiemi di processi:
anabolismo, che produce molecole complesse a
partire da molecole più semplici;
catabolismo, che comporta la degradazione di
molecole complesse in molecole più semplici
Il metabolismo umano, come i metabolismi di tutte le specie altamente evolute, è
molto complesso e consiste in decine di migliaia di processi biochimici,
maggiormente mediate da specifici enzimi.
Turnover proteico
All'interno dell'organismo le proteine sono soggette ad un ricambio continuo
detto turnover. Quelle "vecchie" vengono frammentate(catabolismo) e sostituite
con la sintesi(anabolismo) di nuove proteine.
Gli aminoacidi necessari per la sintesi delle proteine derivano sia dalle proteine
alimentari, sia da quelle organiche.
aa provenienti dalla dieta
aa provenienti dal catabolismo
Pool di
amminoacidi
della cellula
sintesi di nuove proteine
aa avviati alla sintesi di altre sostanze
ELIMINAZIONE DELL’AZOTO
Il catabolosmo degli aa porta all’eliminazione dell’azoto
a seguito dell’eliminazione del gruppo amminico (-NH2)
che porta alla formazione di ammoniaca (NH3), un
composto tossico per le cellule.Essa deve quindi essere
trasformata in urea in un processo che ha luogo nel
fegato denominato ciclo dell’UREA.
L’urea è poi eliminata attraverso l’urina.
H
R
C
NH2
COOH