Gli enzimi
Proteine con funzioni particolari: gli enzimi.
Prerequisiti: conoscenza delle caratteristiche biochimiche delle proteine.
Definizione di enzima.
Coenzima, ione metallico o gruppo prostetico (vediVitamine)
Classificazione degli enzimi
Funzione catalitica degli enzimi.
Tutti gli enzimi aumentano la velocità di una reazione perché abbassano
l’energia di attivazione.
Legge di Michaelis –Menten.
L’attività di alcuni enzimi è regolata (segnali molecolari).
Isoforme di enzimi (importanza diagnostica).
Gli enzimi
• Gli enzimi sono dei biocatalizzatori
specifici di natura proteica.
• Sono caratterizzati da specificità,
regolabilità e alta efficienza
• Le sostanze che vengono trasformate si
chiamano substrati e quelle che si
producono si chiamano prodotti.
CO
Coenzimi
metallici
Alcuni elementi che agiscono da
Alcune definizioni
D G e D G0’,= variazione di energia libera e
variazione di energia libera in condizioni
standard.
G ++:Energia di attivazione:energia
necessaria perché si raggiunga lo stato di
transizione.
Gli enzimi sono dei catalizzatori perché
abbassano l’energia di attivazione.
Zimogeni ed Isoenzimi e loro
importanza fisiologica e clinica
• Gli zimogeni sono proforme di enzimi, cioè proteine che,
in seguito a eliminazione di una parte della loro
sequenza, diventano enzimi nella loro forma matura e
pienamente funzionali. Molti enzimi con funzione
proteolitica esistono nel nostro organismo come
zimogeni. Es.: il tripsinogeno, che diventa tripsina.
• Gli isoenzimi sono forme diverse di enzimi (cioè con una
sequenza leggermente diversa) ma con simile attività
enzimatica che sono presenti in diversi tessuti. Hanno un
importante valore diagnostico.Ad esempio la lattico
deidrogenasi, che è presente in isoforme diverse in
tessuti diversi.
E adesso tocca a voi….
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Che cosa sono gli zimogeni, gli isoenzimi e gli enzimi allosterici?
Come varia la concentrazione di 2,3 di fosfoglicerato ad alta quota?
L’enzima ureasi aumenta la velocità di idrolisi dell’urea a pH 8 e a 20 °C di un
fattore 10 elevato a 14. Se una data quantià di urea può essere completamente
idrolizzata da una certa quantità di enzima a pH 8 e a 20°C in 5 minuti, in quanto
tempo avverrà lo stesso processo in assenza di enzima?
I seguenti dati sperimentali erano raccolti durante uno studio dell’attività catalitica di
una peptidasi intestinale capace di idrolizzare il dipeptide glicil-glicina:
glicilclicina +H2O---> 2 glicina
[S],mM: 1,5; 2; 3; 4;8; 16 Prodotto formato, mg/ml: 0,21; 0,24; 0,28; 0,33; 0,40;
0,45. Calcolate ,mediante l’analisi grafica la KM e la V max
Applicazioni cliniche dei diversi tipi di enzimi.
Il siero umano contiene una classe
di enzimi , come le fosfatasi acide, che idrolizzano gli esteri fosforici in condizioni
debolmente acide (pH 5). Le fosfatasi acide sono prodotte dagli eritrociti, dalla milza,
dal fegato ,dal rene e dalla ghiandola prostatica. L’enzima della ghiandola prostatica
è un’isoforma che viene inibita da sali di tartrato, mentre gli altri enzimi non sono
inibiti. L’aumento di questo enzima nel sangue ha valore diagnostico, perché può
indicare un tumore della prostata. Come posso sfruttare le proprietà di questa
isoforma per scopi diagnostici?