FORMA ZWITTERIONICA
Proprietà a.a : alti p.f., solubilità in acqua, proprietà acido
base perché classificabili come anfoteri
L’unico neutro a pH 7
Amminoacidi essenziali
Cisteina e tirosina
essenziali
in
assenza
di
metionina
e
fenilalanina
Alcuni amminoacidi vengono modificati quando fanno già parte della catena proteica
Nella protrombina
Nella parete cellule vegetali
Nel collageno
Nella elastina
Nella miosina
Nella glutatione perossidasi
Amminoacidi non proteici intermedi del ciclo dell’urea e nella biosintesi
dell’arginina
In un a.a. acido o basico ci sono 3 pKa, il PI negli acidi è tra pK1
e pK2, nei basici tra pK2 e pK3
LEGAME PEPTIDICO
Reazione di condensazione
Residuo N-terminale
Residuo C-terminale
Macromolecole proteiche
Nelle cellule costituiscono il 50% della
sostanza secca
Oligopeptidi n. a.a. <10
Polipeptidi n. a.a 10-50
PROTEINE
↓
Catene polipeptidiche (con PM>5000) che si avvolgono in forme
biologicamente attive
Alla grande varietà di funzioni delle proteine corrisponde una
grande varietà di strutture tridimensionali. Ogni proteina
presenta diversi livelli di organizzazione che si integrano
originando la sua conformazione tridimensionale specifica
(proteina allo stato nativo).
Conformazione NATIVA → conformazione che la proteina
assume in condizioni fisiologiche stabili
Struttura finale legata alla necessità di nascondere gli a.a.
idrofobici al solvente acqua, dalla tendenza della catena
polipeptidica di arrotolarsi in senso destrorso e dalla necessità
di formare il massimo numero di legami a H e di interazioni
ioniche.
FUNZIONI PROTEINE
•Modulano l’espressione dei geni (es.ribonucleasi)
•Regolano il metabolismo come enzimi e ormoni (es. insulina)
•Trasportano ioni o molecole attraverso liquidi circolanti o
membrane (es. emoglobina)
•Intervengono nella coagulazione del sangue (es. trombina)
•Proteggono l’organismo dalle infezioni (es. anticorpi)
•Intervengono nelle contrazioni muscolari (es. miosina o actina)
•Partecipano a generazione e trasmissione di impulsi nervosi
(es. sinapsina)
•Costituiscono la struttura di tessuti di sostegno (es.
cheratina, fibroina)
•Rappresentano forme di deposito di principi nutritivi (es.
ovoalbumuina, caseina)
Classificazione delle proteine
-In base alla funzione (enzimatica, ormonale, di
trasporto etc.)
-In base a caratteristiche fisiche e funzionali:
Proteine fibrose di forma allungata,
fisicamente resistenti, insolubili in acqua
Proteine globulari di forma sferica, compatte,
con interno idrofobico ed esterno idrofilo
-In
base alla composizione chimica
Proteine
semplici
(comp.
elementare
costante 50% C, 23% O, 16% N,
7% H,
max 3% S)
Proteine
coniugate
(glicoproteine,
lipoproteine, nucleoproteine, flavoproteine)
Struttura primaria sequenza amminoacidica
nella catena polipeptidica
Struttura secondaria ad a-elica
La
catena
polipeptidica
assume nello spazio una
disposizione
regolare
e
ripetitiva. Questa disposizione
regolare e ripetitiva è
stabilizzata da legami …H…
tra il gruppo –NH- di un
legame peptidico e il gruppo
–CO- di un altro
Restrizioni dell’a-elica:
•Repulsione gruppi R carichi
in prossimità
delle parti C o N terminale
•Dimensioni R adiacenti
•Presenza di prolina
3,6 residui per giro
Passo di 5,4 Å
Legame idrogeno
ottimale (2,8 Å)
tra C=O e NH di
quattro residui
successivi
Strutttura secondaria a b-foglietto
Struttura terziaria: è data dalla combinazione di più
regioni ad alfa-elica e/o beta-foglietto collegate tra
loro da segmenti che formano delle anse. Le regioni ad
ansa costituiscono in genere il sito funzionale della
proteina: il sito attivo di un enzima o il sito di
legame di una proteina di trasporto o di un anticorpo.
La struttura terziaria è stabilizzata da legami secondari
che si stabiliscono tra le catene laterali degli
aminoacidi; in alcune proteine abbiamo un legame
covalente, il ponte disolfuro che si stabilisce fra due
gruppi sulfidrile (SH) di due catene laterali di cisteina.
a-cheratina si è evoluta con una struttura capace di resistere alla tensione
La fibroina della seta
La permanente è un’operazione di ingegneria biochimica
Struttura quaternaria: la proteina è
formata da più catene polipeptidiche
(subunità) unite con lo stesso tipo di
legami che stabilizzano le struttura
terziaria. Per esempio l’Hb è un
tetramero formato da due subunità
identiche alfa e due beta disposte
simmetricamente
Struttura dell’emoglobina con 4 catene polipeptidiche e 4 gruppi eme
Diversi livelli di struttura
Variazioni, anche minime, nella struttura
primaria di una proteina alterano la sua
forma tridimensionale (in quanto modificano le
interazioni
tra
gli
amminoacidi)
compromettendone
la
funzionalità.
L’attività biologica di molte proteine (enzimi,
recettori, proteine del citoscheletro) è regolata in
risposta a stimoli differenti, così da adattarla alle
esigenze della cellula
Proteina con due diversi domini, cioè regioni che si
presentano come unità strutturali distinte (da 40 a 400 a.a.)
Proprietà nutrizionali delle proteine
Forniscono all’organismo amminoacidi essenziali e
non, che hanno funzioni:
 Plastica per la costruzione di proteine umane
 Regolatrice come precursori di ormoni,
neurotrasmettitori etc.
 Energetica mediante ossidazione nel ciclo di
Krebs o conversione a glucosio nella glucogenesi
Le proteine alimentati si trovano in quasi
tutti gli alimenti, ne sono privi oli, zucchero e
bevande alcoliche.
Sono nutrizionalmente importanti proteine di
masse muscolari (carne e pesce) per il 40%
costituite da actina e miosina e quelle di
deposito (uovo, latte, cereali e legumi).
Valore proteico degli alimenti
Alimenti di origine animale  proteine di alta
qualità con composizione di a.a. vicina a proteine
umane (ad alto valore biologico), maggiore
digeribilità per proteine globulari che fibrose.
Cereali e legumi  proteine meno disponibili
perché legate a polisaccaridi o in presenza di
fattori antinutrizionali (moderato valore biologico).
Cereali scarsi in lisina e legumi in metionina
Frutta e ortaggi  a basso tenore
proteico (3%) con composizione in a.a.
essenziali deficitaria. Anche se in
eccesso rispetto ai fabbisogni calorici,
non riescono a coprire quelli proteici
Proteine vegetali estratte da soia, piselli,
patate,
fagioli
vengono
sempre
più
impiegati in fabbricazione di alimenti che
faranno concorrenza a quelli di origine
animale.