Gli amminoacidi
• Le proteine rappresentano gli
elementi strutturali e funzionali più
importanti nei sistemi viventi.
• Qualsiasi processo vitale dipende da
questa classe di molecole: p. es. la
catalisi delle reazioni metaboliche
(enzimi), le difese immunitarie
(immunoglobuline), il trasporto di
ossigeno (emoglobina), il trasporto di
nutrienti (albumina), il movimento
(actina, miosina).
• Le proteine sono macromolecole costituite
dall’unione di un grande numero di unità
elementari: gli amminoacidi (AA)
• Sebbene in natura esistano più di 300
amminoacidi, soltanto 20 sono incorporati
nelle proteine dei mammiferi poiché sono gli
unici codificati dal DNA
• La caratteristica strutturale comune a
tutte le proteine è di essere dei polimeri
lineari di amminoacidi
• Ciascuna proteina ha però una propria
struttura tridimensionale che la rende
capace di svolgere specifiche funzioni
biologiche
Struttura degli amminoacidi
• Ogni amminoacido (eccetto la prolina)
possiede un carbonio centrale,
chiamato carbonio a, al quale sono
legati quattro differenti gruppi:
• un gruppo amminico basico (-NH2)
• un gruppo carbossilico acido (-COOH)
• un atomo di idrogeno (-H)
• una catena laterale, diversa per
ciascun amminoacido (-R)
• Tutti gli amminoacidi (tranne la glicina) hanno
l’atomo di carbonio a legato a quattro gruppi
diversi: il carbonio a (asimmetrico) è quindi
un centro chiralico o otticamente attivo
• Gli amminoacidi che hanno un centro
asimmetrico nel carbonio a possono esistere
in due forme speculari (D ed L) dette
stereoisomeri, isomeri ottici o enantiomeri
• Le proteine contengono solo L- amminoacidi
Quando un amminoacido viene sciolto in
H2O diventa uno ione dipolare
(zwitterione) che può agire sia come
acido (donatore di protoni) che come
base (accettore di protoni)
Le sostanze che hanno questa doppia
natura si definiscono anfòtere o anfoliti.
Al pH fisiologico (valore attorno a 7,4)
tutti gli amminoacidi hanno:
• il gruppo carbossilico dissociato,
si forma lo ione negativo carbossilato
(-COO-)
• il gruppo amminico protonato (-NH3+)
Champe et al., Le basi della biochimica, Ed. Zanichelli
• Oltre alla parte funzionale, comune a tutti,
ogni amminoacido presenta un gruppo -R
proprio
• La natura del gruppo -R conferisce proprietà
diverse a ciascun amminoacido
• Punto isoeletrico (pI): è il valore di pH al
quale un amminoacido ha carica netta 0 cioè è
elettricamente neutro
Il pI è una caratteristica di ogni singolo
amminoacido
• Nelle proteine quasi tutti i gruppi carbossilici
e amminici degli amminoacidi sono uniti in
legami peptidici
• Le proprietà di ciascun amminoacido dipendono
dalle catene laterali (-R) che sono i gruppi
funzionali responsabili della struttura, delle
funzioni e della carica elettrica delle proteine
• Ciò che sostanzialmente determina il ruolo di
un amminoacido in una proteina è la natura
della catena laterale (-R)
• Gli amminoacidi possono essere classificati in
base alle proprietà delle loro catene laterali
(-R), considerando la loro polarità o non
polarità al pH fisiologico e quindi la tendenza
ad interagire con l’acqua
• Gli amminoacidi con catene laterali cariche,
idrofiliche, sono generalmente esposti sulla
superficie delle proteine
• I residui idrofobici, non polari, si trovano in
genere all’interno delle proteine, protetti dal
contatto con l’acqua
Amminoacidi con gruppi -R alifatici
(non polari)
• Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina,
prolina.
• Le loro catene laterali sono costituite da una catena
idrocarburica satura: sono idrofobici.
• La metionina è uno dei due amminoacidi contenenti
zolfo.
• La prolina ha una caratteristica struttura ad anello,
formato dalla catena laterale e dal suo gruppo
amminico, e differisce dagli altri amminoacidi
perché contiene un gruppo imminico (R-NH-R’).
E’ solo moderatamente polare.
Champe et al., Le basi della biochimica, Ed. Zanichelli
Amminoacidi con gruppi -R
aromatici
•
•
•
•
Fenilalanina, tirosina, triptofano
Le loro catene laterali sono aromatiche
Sono relativamente non polari (idrofobici)
Possono partecipare tutti ad interazioni
idrofobiche
• I gruppi -OH della tirosina ed NH del
triptofano possono formare legami a idrogeno
Amminoacidi aromatici
ionizzabile
Non polare
Non polare
Amminoacidi con gruppi -R polari,
non carichi
• Serina, treonina, cisteina, asparagina, glutammina
• Sono polari ma in condizioni fisiologiche sono privi di
carica elettrica.
• I loro gruppi -R sono più idrofilici di quelli degli AA
non polari: contengono gruppi funzionali che formano
legami idrogeno con l’acqua.
• La polarità di serina e treonina è dovuta al gruppo
ossidrilico (-OH), quella della cisteina al gruppo
sulfidrilico (-SH), quella di asparagina e glutammina ai
gruppi ammidici (-CONH2), dove sia la porzione
carbonilica che quella amminica possono entrare in
gioco.
Amminoacidi con gruppi -R carichi
positivamente (basici)
• Lisina, arginina, istidina
• Sono accettori di protoni
• Le loro catene laterali, contenenti gruppi
amminici, a pH fisiologico sono ionizzate
ed hanno carica positiva
• L’istidina è debolmente basica (pKa = 6,0)
ed a pH fisiologico l’amminoacido libero è
in gran parte non ionizzato; quando si
trova incorporata in una proteina può
recare una carica positiva o essere
neutra (proprietà molto importante!)
Struttura degli amminoacidi
Amminoacidi polari con carica
Si dispongono
all’esterno della
molecola proteica a
contatto con il
solvente
*
H
Amminoacidi con gruppi -R carichi
negativamente (acidi)
• Acido aspartico, acido glutammico.
• Sono donatori di protoni.
• I gruppi carbossilici delle loro catene
laterali, al pH fisiologico, sono ionizzati ed
hanno carica negativa.
Struttura degli amminoacidi
Amminoacidi con caratteristiche particolari
Dal punto di vista biochimico gli
amminoacidi si possono classificare in:
• Essenziali: quegli AA che una determinata specie
non è in grado di sintetizzare (o li sintetizza in
quantità non sufficienti *);
- devono essere introdotti con la dieta
- Phe, Val, Thr, Try, Ile, Met, Leu, Lys, His*, Arg*
(* sono necessari nella dieta solo durante lo stadio
giovanile di crescita)
• Non essenziali: quegli AA che una determinata
specie è in grado di sintetizzare.
• Glucogenici: tutti gli AA dal cui catabolismo
otteniamo acido piruvico o un intermedio del ciclo di
Krebs e che quindi possono essere utilizzati per
riformare glucosio (Asp, Glu, Asn, Gln, His, Pro, Arg,
Gly, Ala, Ser, Cys, Met, Val).
• Chetogenici: gli AA dal cui catabolismo otteniamo
acetilCoA o acetoacetilCoA, che quindi non possono
essere utilizzati per riformare glucosio (leucina e
lisina).
• Sia chetogenici che glucogenici: dal loro
catabolismo otteniamo acido piruvico o un
intermedio del ciclo di Krebs, oltre che acetil CoA o
acetoacetilCoA (Phe, Tyr, Trp, Ile, Thr).
La struttura
delle proteine
Proteine globulari e fibrose
Le proteine possono essere classificate in due gruppi
principali: proteine globulari e fibrose.
Proteine globulari
• Le catene polipeptidiche sono ripiegate ed assumono
forma compatta, sferica o globulare.
• Contengono più tipi di struttura secondaria.
• Le proteine globulari comprendono : enzimi, proteine di
trasporto (p.es. albumina, emoglobina), proteine
regolatrici, immunoglobuline, etc.
Proteine Fibrose
• Hanno catene polipeptidiche disposte in lunghi fasci
o in foglietti.
• In genere presentano un unico tipo di struttura
secondaria.
• Sono insolubili in H2O per la presenza di elevate [ ]
di AA idrofobici.
• Le catene polipeptidiche si associano in complessi
sopramolecolari in modo da nascondere al solvente
le superfici idrofobiche.
• Sono adatte a ruoli strutturali (p.es. a-cheratina,
collageno).
Proteine Fibrose e Globulari
• Le proteine possono
essere divise in due
classi:
Proteine
fibrose
Proteine Globulari
Le Proteine Fibrose
• Sono di origine animali,
• insolubili in acqua,
• Assolvono ruoli strutturali per lo più.
Si dividono in tre categorie:
 le cheratine
 i collageni
 le sete
Formano tessuti protettivi
Formano tessuti connettivi
Come i bozzoli dei bachi da seta
Le Proteine Fibrose
• Cheratine e collageni
hanno strutture ad
elica,
• Le sete hanno
struttura foglietto
beta
Gruppi apolari e ponti
disolfuro tendono a
conferire rigidità e
insolubilità alle
proteine fibrose.
Le Proteine Globulari
• Sono solubili in acqua,
• di forma quasi sferica,
• Assolvono funzioni biologiche.
Possono essere:
• Enzimi
• Ormoni
• Proteine di trasporto
• Proteine di deposito
Le Proteine Globulari
• Contengono
amminoacidi con
catene polari e carichi,
• Sono strutture
elicoidali.
Mioglobina, proteina
globulare che trasporta
l’ossigeno nei muscoli.
Le interazioni sono dovute a
ponti disolfuro, alla polarità
o meno dei gruppi R, e alla
capacità di formare legame
ad idrogeno.
Proteina
molecole composte da
una o più catene polipeptidiche
Proteine
monomeriche
Proteine
multimeriche
omomultimeriche
(stesso tipo di
polipeptide)
eteromultimeriche
(diversi tipi di
polipeptidi)
Le proteine
Fondamentali in ogni organismo, hanno molteplici ruoli:
• Componenti strutturali (collagene, tessuto connettivo,
citoscheletro, pelle)
• Trasportatori (emoglobina, albumina)
• Trasmettitori di messaggi (ormoni peptidici)
• Catalizzatori di reazioni chimiche (enzimi)
• Difesa contro i patogeni (immunoglobuline)
• Controllo e regolazione dell’espressione genica (istoni)
• Deposito di materiale (ferritina)
• Proteine dei sistemi contrattili (miosina)
Es. Albumina: aumenta solubilita’ degli acidi
grassi nel sangue
Istoni: proteine nucleiche, formano la cromatina
insieme al DNA
Molte malattie sono dovute al difettoso
ripiegamento di una proteina
Alcune patologie derivano da proteine che non sono in grado di
raggiungere la loro struttura funzionale e che tendono a formare
grossi aggregati (fibrille o forme amiloidi): Alzheimer, Parkinson,
encefalopatia spongiforme, diabete di tipo II.
In altri casi mutazioni puntiformi generano proteine che non
raggiungono la loro locazione finale o che non sono più in grado di
svolgere la loro funzione perché incapaci di legare i loro substrati.
Fibrosi cistica: difetto nella proteina transmembrana che agisce come
un canale degli ioni cloro nelle cellule epiteliali (CFTR: 1480
amminoacidi). La mutazione più comune è la delezione di un
amminoacido (Phe 508) e la proteina mutata non si avvolge
correttamente.
• I 20 amminoacidi che si trovano
comunemente nelle proteine sono uniti l’uno
all’altro da legami peptidici.
• La sequenza lineare degli amminoacidi legati
contiene l’informazione necessaria a generare
una proteina con una forma tridimensionale
esclusiva.
• La struttura di una proteina è complessa:
organizzazione in 4 livelli gerarchici
(struttura primaria, secondaria, terziaria,
quaternaria).
Gli amminoacidi possono unirsi tra loro con legami peptidici
Estremità amminica
Il ripetersi di questa reazione dà luogo a polipeptidi e
proteine.
Proprieta’ del legame peptidico:
Planare, ha una forza intermedia tra il legame semplice ed il
legame doppio.
R
O
H
N
C
H
H
R
C
+
OH
H
O
H
N
C
H
H
C
OH
Il legame peptidico è rigido e planare
Gli atomi di Ca di amminoacidi adiacenti sono separati
da tre legami covalenti:
Ca – C – N – Ca
PROPRIETA’ DEL LEGAME PEPTIDICO
 I 6 atomi del gruppo peptidico giacciono sullo stesso piano 
l’ossigeno legato al carbonio del gruppo carbonilico e l’atomo di
idrogeno legato all’azoto amminico, si trovano in trans.
 L’ossigeno carbonilico ha una parziale carica negativa e
l’azoto amminico ha una parziale carica positiva  ciò genera
un parziale dipolo elettrico.
 I legami ammidici C-N hanno un parziale carattere di doppio
legame per effetto della risonanza non possono ruotare
liberamente.
 La rotazione è permessa solo attorno ai legami N-Ca e Ca-C.
peptidi, polipeptidi e proteine
gli aminoacici sono uniti tra loro da legami peptidici
energia di legame
100 Kcal/mol
• non vengono rotti con l’ebollizione, ma
solo con l’azione prolungata di acidi o
basi concentrate
• gli enzimi proteolitici sono in grado di
rompere tali legami
esistono sequenze lunghe da pochi aminoacidi a migliaia di aminoacidi con peso
molecolare da 5 a 1000 KDalton (1 Dalton = 1/12 massa 12C)
# aminoacidi
peptide (oligopeptide)
<20
polipeptide
<60
proteina
>60
Polarità del legame peptidico
Legame
peptidico
Caratteristiche del legame peptidico
• Ha il carattere di un doppio legame parziale (è più corto
di un legame singolo).
• E’ rigido e planare (non è possibile la rotazione attorno
al legame tra il carbonio carbonilico e l’azoto del legame
peptidico).
• In genere è un legame di tipo trans, a causa di
interferenze steriche tra i gruppi -R (i legami tra un Ca
e un gruppo a-amminico o a-carbossilico possono
ruotare!)
• I gruppi -C=O ed -NH del legame peptidico non hanno
una carica elettrica (a differenza del gruppo aamminico all’estremità N-terminale ed a-carbossilico al
C-terminale) ma sono polari e partecipano alla
formazione di legami a idrogeno.
Denominazione dei peptidi
• L’unione di più amminoacidi mediante legami
peptidici produce una catena denominata
polipeptide.
• Per convenzione, l’estremità amminica
libera della catena peptidica (estremità N)
si scrive a sinistra mentre quella
carbossilica libera (estremità C) si scrive a
destra.
• Le sequenze di amminoacidi si leggono
sempre dall’estremità N all’estremità C del
peptide.
• I singoli amminoacidi in una catena peptidica
sono chiamati residui amminoacidici.
• In genere le proteine sono composte da 502000 residui amminoacidi.
• La struttura primaria di una proteina è
definita dalla sequenza lineare dei
residui amminoacidici.
proteine: struttura primaria
• riguarda la sequenza “lineare” degli aminoacidi
• struttura covalente (legami peptidici)
.Sequenza di 2: 20 x 20 = 202 = 400 dipeptidi diversi
.Sequenza di 3: 20 x 20 x 20 = 203 = 8000 tripeptidi diversi
.Sequenza di 100: 20100 = 1.27x10130 peptidi diversi
Di tutte queste possibili forme, l’evoluzione ha scelto solo alcune, che
rappresentano il risultato di una precisa selezione mirata ad ottimizzare la
funzione della proteina
Struttura primaria
• La sequenza degli aminoacidi di una proteina si
chiama struttura primaria.
• Nelle proteine, gli amminoacidi sono uniti
covalentemente con legami peptidici.
• I legami peptidici sono legami ammidici tra il
gruppo a- carbossilico (-COOH) di un
amminoacido ed il gruppo a-amminico (-NH2)
dell’amminoacido successivo.
• Durante la formazione del legame peptidico
viene eliminata una molecola di acqua (reazione
di condensazione).
La peculiare sequenza amminoacidica di una catena
polipeptidica rappresenta la struttura primaria
Lisozima
Per funzionare una proteina deve assumere una struttura
tridimensionale precisa
collagene
mioglobina
Struttura secondaria
• Si riferisce alla conformazione locale della
catena polipeptidica.
• E’ determinata da interazioni di tipo legame a
idrogeno fra l’ossigeno di un gruppo
carbonilico del legame peptidico e l’idrogeno
del gruppo ammidico di un altro legame
peptidico.
• Esistono due tipi di strutture secondarie:
l’ a-elica ed il foglietto b.
proteine: struttura secondaria
strutture dovute ad interazioni “locali” di tipo ponte-H
a-elica
• ponte-H ogni
3,6 aminoacidi
•Il legame H si
instaura tra l’H
dell’azoto amidico
e l’O del gruppo
carbonilico
• residui esterni
alla spirale
b-foglietto
• legami idrogeno fra aminoacidi di
catene diverse
• foglietto piegato
Struttura secondaria (a-elica)
• E’ una struttura in cui la catena polipeptidica è
avvolta a spirale .
• Le catene laterali degli amminoacidi (-R) si
protendono verso l’esterno rispetto all’asse della
spirale.
• L’a-elica è stabilizzata da legami idrogeno
intracatena che si formano tra l’ossigeno
carbonilico di un legame peptidico e l’idrogeno
ammidico di un legame peptidico situato a 4 residui
di distanza sulla catena.
• La prolina interrompe l’a-elica!!!
• Gli amminoacidi con catene laterali (-R ) voluminose
o cariche possono interferire con la formazione
dell’a-elica.
Struttura secondaria: alfa elica
Legame idrogeno
Le proprietà idrofobiche o
idrofiliche di una alfa-elica
dipendono dalle catene
laterali degli aa
Champe et al., Le basi della biochimica, Ed. Zanichelli
Ogni idrogeno ammidico
è coinvolto in
un legame idrogeno con
il carbonile di
un altro amminoacido
Legame H
a-elica
• ponte-H ogni
3,6 aminoacidi
•Il legame H si
instaura tra l’H
dell’azoto
amidico e l’O del
gruppo
carbonilico
Esempio di proteina composta da alfa eliche
Struttura secondaria
(foglietto b)
• E’ una struttura ripiegata, formata da 2 o più
catene polipeptidiche (filamenti) quasi
completamente distese.
• I legami a idrogeno sono intercatena e
perpendicolari allo scheletro del peptide.
• Tutti i componenti di un legame peptidico
partecipano alla formazione di legami a idrogeno.
• Tali legami si realizzano tra l’ossigeno di un gruppo
carbonilico di un legame peptidico e l’idrogeno del
gruppo ammidico di un altro legame peptidico
appartenente ad un filamento diverso.
Struttura secondaria: foglietto beta
Nei foglietti pieghettati ci sono ancora dei
legami ad idrogeno,
ma stavolta sono tra fogli adiacenti (sheet)
Struttura secondaria
(foglietto b)
• I polipeptidi che formano un foglietto b
possono disporsi in modo parallelo o antiparallelo.
• Un foglietto b può essere formato anche da
una singola catena polipeptidica ripiegata su
se stessa: in tal caso i legami a H sono legami
intracatena.
• La superficie dei foglietti b è “pieghettata”.
b Sheet
Stabilizzata da legami H intercatena
tra N-H & C=O
2 Orientations
Parallel
Not optimum H-bonds;
less stable
Anti-parallel
Optimum H-bonds; more
stable
Struttura secondaria
(sequenze non ripetitive)
• Queste strutture non ripetitive non sono
“casuali”.
• Hanno una forma meno regolare rispetto all’
a-elica ed al foglietto b.
• La catena polipeptidica assume una
conformazione ad anse ed avvolgimenti.
Una proteina tende a ripiegarsi in una
configurazione compatta
Cosa determina la forma di una proteina?
Struttura terziaria: struttura tridimensionale
dell’intero polipeptide che deriva dall’interazione
fra le catene laterali di aa anche distanti nella
sequenza primaria
Struttura terziaria
• La struttura terziaria è la conformazione
tridimensionale, avvolta, di una proteina.
• La struttura primaria di una catena polipeptidica
determina la sua struttura terziaria.
• Quando una proteina si avvolge su se stessa, gli AA
che si trovano in regioni lontane della sequenza
polipeptidica possono ugualmente interagire tra
loro.
La Struttura Terziaria
• La struttura terziaria è
la conformazione
tridimensionale assunta
da una proteina.
• È stabilizzata da legami
non covalenti come ponti
idrogeno, interazioni
idrofobiche tra
amminoacidi non polari e
legami ionici.
È indispensabile per la
sua attività biologica.
La Struttura
Terziaria
• Ma anche da legami
covalenti, sotto forma di
ponti disolfuro fra due
cisteine.
• Le interazioni che si
instaurano a livello
tridimensionale
coinvolgono amminoacidi
non necessariamente vicini
nella struttura primaria.
ossidazione
proteine: struttura terziaria
Determina la struttura 3D
• R apolari verso l’interno (eccetto in
Stabilizzata da
proteine integrali di membrana)
• ponti S-S
• R polari verso l’esterno (solvatati da H2O)
• interazioni idrofobiche
• interazioni elettrostatiche (legami ionici)
• legami di Wan der Waals
Suscettibile di denaturazione-rinaturazione
ponti disolfuro
Come si forma una struttura terziaria?
Ponti
S_S
Interazioni idrofobiche
Formazione
di sali
Legame idrogeno
La struttura terziaria è
stabilizzata da 4 tipi di interazioni
• Interazioni idrofobiche: gli amminoacidi con
catene laterali non polari tendono a
localizzarsi all’interno della molecola dove si
associano con altri residui idrofobici.
• Interazioni ioniche: i gruppi con carica
negativa (-COO-) possono interagire con
gruppi carichi positivamente (-NH3+)
• Legami a idrogeno
• Legami disolfuro
Legame disolfuro
• E’ un legame covalente che deriva dalla ossidazione
del gruppo sulfidrilico (-SH) di due residui di
cisteina con formazione di un residuo di cistina.
• Le due cisteine possono essere molto lontane nella
stessa catena polipeptidica o appartenere a due
diverse catene.
• Essendo legami covalenti, i legami disolfuro
concorrono a stabilizzare la struttura delle
proteine impedendone la denaturazione
nell’ambiente extracellulare.
La Struttura Terziaria
• Quando le interazioni vengono
meno, in presenza di elevate
temperature, di pH non ottimale
o di detergenti, la struttura
tridimensionale viene persa,
così la proteina va incontro a
denaturazione, perdendo la sua
attività biologica.
la denaturazione a volte è
un processo reversibile, e,
allontanando l'agente
denaturante, la proteina
riprende spontaneamente
la sua conformazione
tridimensionale (che è
dettata dalla struttura
primaria).
Denaturazione e rinaturazione
di una proteina
RNasi nativa
RNasi denaturata
RNasi nativa
La sequenza aminoacidica contiene tutta
l’informazione necessaria a specificare la forma
tridimensionale di una proteina
Form between adjacent cysteine sulfhydryl groups (-S-H).
Formation is oxidation, disulfide breaking is reduction.
Denatured inactive
ribonuclease
Struttura terziaria di proteine
Proteine: Fibrose
Insolubili in acqua
Utilizzate per tessuti connettivi
Seta, collagene, cheratina
Proteine globulari
Solubili in acqua
Usate per proteine cellulari
Hanno un struttura complessa
tridimensionale
Struttura terziaria (i domini)
• Le catene polipeptidiche formate da più di 200
amminoacidi in genere comprendono 2 o più domini,
piccole unità compatte.
• I domini sono le unità strutturali e funzionali di una
proteina.
• Ciascun dominio è una regione globulare, compatta,
che si forma per la combinazione di più elementi
strutturali secondari (a-eliche, foglietti b, sequenze
non ripetitive).
• Strutturalmente, ciascun dominio è indipendente da
altri domini della stessa catena polipeptidica.
• La struttura terziaria riguarda sia il ripiegamento di
ciascun dominio sia la disposizione reciproca finale dei
domini di un polipeptide.
Struttura terziaria di una proteina chinasi
dominio proteico:parte di una catena polipeptidica che si
può ripiegare indipendentemente in una struttura
compatta stabile
Src
2 domini con funzioni regolatorie
2 domini con funzioni catalitiche
Struttura quaternaria delle proteine
Molte proteine NON sono un’unica catena polipeptidica
Sono combinazione di “oggetti”
Aggregati di proteine (globulari o fibrose)
Ci possono essere parecchie unità identiche
Molte proteine inglobano un gruppo non proteico
che viene utilizzato per compiere una funzione specifica
e viene detto PROSTETICO
Struttura quaternaria
• Molte proteine sono costituite da una sola
catena polipeptidica (proteine monomeriche).
• Alcune proteine sono costituite da 2 o più
catene polipeptidiche (subunità)
strutturalmente identiche o diverse
(proteine multimeriche).
• L’associazione di queste subunità costituisce
la struttura quaternaria.
• Le subunità sono tenute insieme da
interazioni non covalenti.
Struttura quaternaria: associazione di più
catene polipeptidiche
proteine: struttura quaternaria
• associazioni non covalenti di più subunità ( emoglobina 4,
aspartato transcarbamilasi 12, virus del mosaico del tabacco
>2000)
• sede dell’allosterismo (interazioni fra le subunità con
conseguenze funzionali)
Modello di enzima
allosterico
• A induce una
conformazione con
maggiore affinità per
S
• I diminuisce
l’affinità dell’enzima
per S
Carica e polarità di una catena
polipeptidica
• La composizione in amminoacidi influenza le
proprietà chimico-fisiche di una proteina.
• Proteine ricche in amminoacidi alifatici o
aromatici sono relativamente poco solubili in
acqua rispetto a quelle ricche in amminoacidi
polari.
• Gli amminoacidi con catena laterale contenente
gruppi acidi o basici conferiscono carica
elettrica e capacità tampone ad una proteina.
• In soluzione acquosa le proteine globulari hanno
una struttura compatta: le catene laterali
idrofobiche si trovano nella parte interna della
molecola mentre i gruppi idrofilici in genere si
trovano in superficie.
• In un ambiente non polare (lipidico), per esempio
una membrana, la disposizione è opposta: catene
laterali idrofiliche all’interno, amminoacidi
idrofobici sulla superficie della molecola.