COMPOSIZIONE:
- Semplici
- Coniugate:
Apolipoproteine
Glicoproteine
Nucleoproteine
Metalloproteine
Cromoproteine
STRUTTURA:
- Fibrose
forma molecolare allungata
struttura II
- Globulari:
forma molecolare sferoidale
strutture III e IV
FUNZIONE:
- Enzimi
- Ormoni
- Trasporto
- Deposito
- Difesa
- Contrattile
- Strutturale
Il tessuto connettivo è un particolare tipo di
tessuto delle forme viventi superiori che
provvede al collegamento, sostegno e
nutrimento dei tessuti dei vari organi
organi..
Istologicamente,, può essere suddiviso in diversi
Istologicamente
sottotipi, a seconda delle loro prerogative
morfologiche e funzionali, tutti caratterizzati da
cellule disperse in una abbondante sostanza
intercellulare o matrice extracellulare di natura
fibrosa..
fibrosa
Il collagene è la più abbondante proteina dell’organismo presente in tutti i tipi di
tessuto animale con particolare predominanza nei tessuti di sostegno (extracellulare).
L’unità fondamentale è il tropocollagene
tropocollagene,, struttura a tripla elica allungata con una
composizione molto peculiare: gly e pro/Hpro
pro/Hpro (33 e 27% rispettivamente), mancano try
e cys
cys.. Si riconoscono 3 tipi di catene ( 1, 2 e meno frequentemente 3) che
caratterizzano i diversi tipi di collagene.
Il collagene:
la sintesi
P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE
BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli
Editore S.p.A. Copyright © 2006
Il collagene: la sintesi
P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright © 2006
Il collagene: PTM
La formazione di HPro
è
PLP
fondamentale perCu
la++
stabilità della tripla elica
perché massimizza la
formazione di legami H
tra le catene di collagene
Il collagene: la struttura
La formazione dei legami crociati
nel collagene
Le molecole di collagene
si
assemblano
in
microfibrille: il processo
implica la deaminazione
ossidativa di HLYS e LYS;
si formano quindi gruppi
aldeidici reattivi che
legano
insieme
le
molecole di collagene .
Il collagene: la struttura
Le fibrille di collagene si autoassemblano in fibre che formano
le caratteristiche stratificazioni “a corda
corda””.
Il collagene: la struttura
P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright © 2006
TIPO
Catene
I
(
II
(
III
(
IV
(
caratteristiche chimicofisiche
Tessuto
Valvole cardiache, osso
tendini, pelle, parete Hlys < 10 residui/catena;
intestinale ed uterina,
basso contenuto di
tessuto cicatriziale.
glucidi
Hlys > 20 residui/catena;
Cartilagine, corpo vitro
10% di glucidi
Parete vasale,
intestinale ed uterina,
tessuto cicatriziale, cute Elevato contenuto Hpro;
del neonato
bassi glucidi
elevato contenuto di
3OHpro, Hlys > 40
membrana basale,
residui/catena; 15% di
capsula del cristallino
glucidi
(
V
superficie cellulare
elevato contenuto
glucidi, gly e Hlys
Collagene
o
collageni?
Il punto di vista
nutrizionale
E’ insolubile in acqua e quindi
indigeribile.
La cottura delle carni (denaturazione al
calore) lo trasforma in gelatina,
attaccabile dagli enzimi digestivi.
In ogni caso, data l’assenza di aminoacidi essenziali
(TRY) e la carenza di altri (PHE, TYR), ha valore
nutrizionale nullo!
Le patologie correlate
Osteogenesi imperfetta (mutazione
per cui si ha la sostituzione di gly con cys)
Sindrome di Ehlers-Danlos (EDS)
carenza enzimatica delle lisilidrossilasi,
mutazioni sulla proteina (in particolare il
collagene III)  CVD e pelle lassa
Scorbuto La malattia dei marinai. Per la mancanza di vit. C (cofattore della
prolilidrossilasi), non avviene l’idrossilazione della Pro che porta ad un’alterata
coesione delle subunità di collagene tra loro.
Gangrena gassosa presenza della collagenasi da Clostridium histoliticum,
(enzima molto invasivo che
polipeptidiche del collagene)
demolisce
completamente
le
catene
Riassumiamo…....
Riassumiamo…
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L'elastina è una proteina insolubile sintetizzata a
partire dal precursore tropoelastina, polipeptide
lineare composto da circa 700 aa. La tropoelastina è
secreta nello spazio extracellulare, subisce l’azione
della lisil ossidasi e genera l’elastina
L’elastina
Desmosina e isodesmosina
(3alLys + 1 Lys) e
lisinonorleucina (1 alLys + 1
Lys) formano ponti che
rendono la proteina
insolubile.
alLys
alLys
Lys
alLys
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DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore
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l’elastina con specifiche
microfibrille glicoproteiche
(fibrillina) genera un
voluminoso reticolato
elastico con resistenti legami
cross-linked che impediscono
l’estensione indefinita ma che
impartiscono elasticità al
tessuto connettivo.
Le patologie correlate
Sindrome di Marfan mutazione del
gene della fibrillina
Enfisema indotto da carenza di 1antitripsina. In condizioni normali gli alveoli
polmonari sono esposti cronicamente a basse
concentrazioni di elastasi rilasciata dai neutrofili. Il
tessuto polmonare libera 1-AT che inibisce
l’elastasi. Se il tessuto polmonare (che non può
rigenerarsi), viene distrutto, si verifica enfisema.
Riassumiamo……..
Riassumiamo……
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. Cheratina
Le cheratine sono il componente
fondamentale, pressoché unico, degli
annessi cutanei degli animali: capelli,
peli, unghie, strati superficiali della pelle,
piume, etc. L'unità della cheratina è
costituita da una coppia di α-eliche
(destrorse) strettamente superavvolte e
rinforzate da numerosi ponti disolfuro
intercatena.
A loro volta, due di queste unità si
avvolgono fra loro a formare una
protofibrilla..
protofibrilla
Un certo numero di protofibrille si organizzano infine in fasci
fasci,,
secondo schemi definiti, a costituire un filamento (uno schema
tipico è il "9 + 2", con due protofibrille centrali circondate in
modo regolare da nove protofibrille
protofibrille)).
-keratin - the protein of the hair
Right-hand
Left-hand
Le cheratine,
ovvero perchè la
seta è così
morbida
La fibroina ha una struttura , organizzata in estesi foglietti, pieghettati
a ventaglio
ventaglio.. La fibroina è ricchissima di ala e gly
gly,, che si alternano nella
sequenza primaria
primaria.. Ciò consente ai foglietti β di disporsi in piani
sovrapposti,, ravvicinati e compatti, tenuti insieme da deboli interazioni
sovrapposti
apolari fra i residui laterali di ala e gly
gly..
Questa particolare organizzazione rende la seta morbida e flessibile
flessibile..
-cheratine
-cheratine
Localizzazione
capelli, unghie, aculei,
corna, gusci, penne,
lana
Seta, lana
Conformazione
legami H
-elica
intracatena
foglietti pieghettati
intercatena
3-4 eliche
più catene
parallele o
antiparallele
nessuno
glicina, alanina
flessibili, insolubili,
resistenti allo
stiramento
associazione di catene
direzione
ponti S-S
residui prevalenti
caratteristiche
parallele
intercatena
cisteina
rigide, insolubili,
estendibili