Amminoacidi: classificazione e proprietà
LE 4 CLASSI DI AMMINOACIDI:
1- Amminoacidi con catena laterale apolare o idrofobica
2- Amminoacidi con catena laterale polare, priva di carica netta
3- Amminoacidi con catena laterale con carica positiva
4- Amminoacidi con catena laterale con carica negativa
• le strutture chimiche e le potenzialità di legame delle catene laterali
dei singoli amminoacidi;
• i codici mono e triletterali
• le ammine biogene
Agenti secretagoghi: le ammine biogene
Agenti secretagoghi: le ammine biogene
Adrenalina
Noradrenalina
Dopamina
Rilasciate dalle ghiandole surrenali in situazioni di stress,
come stress psicologico o cali di glicemia.
Agenti secretagoghi:
le ammine biogene
Agenti secretagoghi:
i peptidi
Agenti secretagoghi:
i peptidi
Precursore 1 della guanilina di Homo sapiens
1
MNAFLLSALC
LLGAWAALAG
GVTVQDGNFS
40
FSLESVKKLK
DLQEPQEPRV
GKLRNFAPIP
GEPVVPILCS
NPNFPEELKP
LCKEPNAQEI
LQRLEEIAED
PGTCEICAYA
ACTGC 115
Guanilina biologicamente attiva guanilina (corrisponde al C-terminale del
precursore
1
15
PGTCEICAYA ACTGC
i peptidi
Agenti secretagoghi:
La gastrina si presenta in due forme: i) la “grande gastrina”, costituita da 34 residui
amminoacidici (G-34), che viene idrolizzata a formare la “piccola gastrina” di 17
residui amminoacidici. In realtà la parte attiva è costituita dai 5 residui Cterminali:
GWM DF- NH2. In realtà, la pentagastrina è un prodotto di sintesi (nome
commerciale Peptavlon): N-(isobutoxicarbonil)-beta-alanil-L-triptofanyl-Lmetionil-L-alpha-aspartil L-Fenilalanilammide.
La gastrina umana è una proteina di 101 residui amminoacidici. Viene poi processata per
dare le forme biologicamente attive.
Human gastrin 34
1
MQRLCVYVLI FALALAAFSE ASWKPRSQQP DAPLGTGANR DLELPWLEQQ
GPASHHRR
59
92
GlpL GPQGPPHLVA DPSKKQGPWL EEEEEAYGWM DF- NH2
Piroglutammico
C-teminale amidato
101
GRRSAEDE N
Piroglutammico
EMBO J. 1995 Jul 3;14(13):3073-9.
Tyrosine O-sulfation promotes proteolytic processing of progastrin.
Bundgaard JR, Vuust J, Rehfeld JF.
Source
Department of Clinical Biochemistry, State University Hospital, Copenhagen, Denmark.
Abstract
Tyrosine O-sulfation is a common post-translational modification of secretory and membrane
proteins. The biological function of sulfation is known in only a few proteins, where it appears
to enhance protein-protein interactions. Based on known sequences around sulfated
tyrosines, a consensus sequence for prediction of target tyrosines has been proposed.
However, some proteins are tyrosine sulfated at sites that deviate from the proposed
consensus. Among these is progastrin. It is possible that the deviation explains the
incomplete sulfation characteristic for bioactive gastrin peptides. In order to test this
hypothesis, we have performed site-directed mutagenesis of the gastrin gene followed by
heterologous expression in an endocrine cell line. The results show that substitution of the
alanyl residue immediately N-terminal to the sulfated tyrosine with an acidic amino acid
promotes the sulfation of gastrin peptides. Hence, the study supports the proposed
consensus sequence for tyrosine sulfation. Importantly, however, the results also reveal that
complete sulfation increases the endoproteolytic maturation of progastrin. Thus, our study
suggests an additional function for tyrosine sulfation of possible general significance.
Membrane luminali e controluminali
Il trasporto di soluti può essere di tipo trans-cellulare o para-cellulare