LA BIOCHIMICA DEGLI ALIMENTI
1- Cambiamenti biochimici nei carboidrati alimentari
- cambiamenti dei carboidrati durante la germinazione
dei semi;
- metabolismo dei carboidrati complessi;
- metabolismo del lattosio ed acidi organici nella produzione di formaggio;
- la rimozione di glucosio nella produzione di uova in polvere;
- La produzione di sciroppi e di zuccheri dall’amido.
2- Cambiamenti biochimici di proteine e di amminoacidi negli alimenti
- Proteolisi nei tessuti animali;
- Attività transglutaminasica nella lavorazione del pesce;
- Proteolisi nella fermentazione del latte;
- Proteolisi nella germinazione dei semi;
- Proteasi per la riduzione del Chill-Haze nella produzione
della birra
3- Cambiamenti biochimici di lipidi negli alimenti
- Cambiamenti dei lipidi nei sistemi alimentari
- Cambiamenti dei lipidi nella fermentazione del formaggio,
- Degradazione dei lipidi nella germinazione dei semi;
4- Maturazione dei frutti
1
DEGRADAZIONE DELL’AMIDO DURANTE
LA GERMINAZIONE DI CHICCHI DI GRANO
Enzyme
α-amylase (EC 3.2.1.1)
(endoamilasi)
Reaction
Starch —> glucose + maltose + maltotriose + α -limited
dextrins + linear maltosaccharides
Hexokinase (EC 2.7.1.1)
D-hexose (glucose) + ATP --> D-hexose (glucose)-6-phosphate + ADP
α -glucosidase
(maltase, EC 3.2.1.20)
Hydrolysis of terminal, nonreducing 1,4-linked α -D-glucose
residues with release of α -D-glucose
oligo-1,6 glucosidase
α -limited dextrin —> linear maltosaccharides
(limited dextrinase, isomaltase,
sucrase isomerase,
EC 3.2.1.10)
β-amylase (EC 3.2.1.2)
Linear maltosaccharides —> β-Maltose
Phosphorylase (EC 2.4.1.1)
(glicogeno fosforilasi)
Linear maltosaccharides + phosphate —> α -D-glucose-1-phosphate
Phosphoglucomutase
(EC 5.4.2.2)
α -D-glucose-1-phosphate —> α -D-glucose-6-phosphate
Glucosephosphate isomerase D-glucose-6-phosphate —> D-fructose-6- phosphate
(EC 5.3.1.9)
2
segue
DEGRADAZIONE DELL’ AMIDO DURANTE LA GERMINAZIONE DI CHICCHI DI GRANO
Enzyme
Reaction
UTP-glucose 1-phosphate uridyl
UTP + -D-glucose- 1 -phosphate —> UDP-glucose
transferase (UDP- glucose pyrophosphorylase;
+ pyrophosphate
glucose 1 -phosphate uridyltransferase,
EC 2.7.7.9)
Sucrose phosphate synthetase
(EC 2.4.1.14)
UDP-glucose + D-fructose-6-phosphate —> sucrose
phosphate + UDP
Sugar phosphatase (EC 3.1.3.23)
Sugar phosphate (fructose-6-phosphate) —> sugar
(fructose) + inorganic phosphate
Sucrose-6-phosphate —> sucrose + inorganic
phosphate
NDP-glucose + D-fructose —> sucrose + NDP
(nucleoside difosfato)
Sucrose --> glucose + fructose
Sucrose phosphatase (EC 3.1.3.24)
Sucrose synthetase (EC 2.4.1.13)
-fructose-furanosidase (invertase,
succharase, EC 3.2.1.26)
3
DEGRADATION OF COMPLEX CARBOHYDRATES
Enzyme
Reaction
Cellulose degradation during seed germination
Cellulase (EC 3.2.1.4)
Endohydrolysis of 1,4-β-glucosidic linkages
in cellulose and cereal β-D-glucans
Glucan 1,4-β-glucosidase
(Exo-1,4-β-glucosidase,
EC 3.2.1.74)
Hydrolysis of 1,4 linkages in 1,4 β -D- glucan so as
to remove successive glucose units
Cellulose 1,4-β-cellubiosidase
Hydrolysis of 1,4-β-D-glucosidic linkages in cellulose
and cellotetraose releasing cellubiose from the non-reducing
ends of the chains
(EC3.2.I.91)
β-galactosan degradation
β-galactosidase (EC 3.21.1.23)
β-(1-4)-linked galactan —> D-galactose
4
Segue
DEGRADATION OF COMPLEX CARBOHYDRATES
Enzyme
Reaction
β–glucan degradation
Glucan endo-1,6 β -glucosidase
(EC 3.2.1.75)
Random hydrolysis of 1,6 linkages in 1,6- β-D-glucans
Glucan endo-1,4- β -glucosidase
(EC 3.2.1.74)
Hydrolysis of 1,4 linkages in 1,4-P-D-glucans so as to
remove successive glucose units
Glucan endo-1,3 β -D-glucanase
(EC 3.2.1.58)
Successive hydrolysis of β -D-glucose units from
the nonreducing ends of 1,3-β -D-glucans, releasing βglucose
Glucan 1,3-β –glucosidase
(EC 3.2.1.39)
1-3- β -D-glucans -> α-D-glucose
5
SEGUE
DEGRADATION OF COMPLEX CARBOHYDRATES
Enzyme
Reaction
Pectin degradation
Polygalacturonase
(EC 3.2.1.15)
Random hydrolysis of 1,4-α-D-galactosiduronic linkages
in pectate and other galacturonans
Galacturan 1,4- α galacturonidase
[Exopolygalacturonase, poly
(galacturonate) hydrolase,
EC 3.2.1.67)
(1,4- α -D-galacturoniside)n + H2O —> (1,4-a-Dgalacturoniside)n-1 + D-galacturonate
Pectate lyase
(pectate transeliminase,
EC 4.2.2.2)
Eliminative cleavage of pectate to give oligosaccharides
with 4-deoxy- α -D-galact-4-enuronosyl groups
at their nonreducing ends
Pectin lyase (EC 4.2.2.10)
Eliminative cleavage of pectin to give oligosaccharides
with terminal 4-deoxy-6-methyl--D-galact-4enduronosyI groups.
6
CAMBIAMENTI NEI CARBOIDRATI NELLA PREPARAZIONE DEL FORMAGGIO
Azione, Enzyme o Sistema enzimatico
Formation of lactic acid
Lactase (EC 3.2.1.108)
Tagatose pathway
Embden-Meyerhoff pathway
Formation of pyruvate from citric acid
Citrate (pro-3S) lyase (EC 4. 1.3.6)
Oxaloacetate decarboxylase
(EC 4.1.1.3)
Formation of propionic and acetic acids
Propionate pathway
Formation of succinic acid
Mixed acid pathway
21/12/2015
Reaction
Lactose + H2O --> D-glucose + D-galactose
Galactose-6-P —> lactic acid
Glucose —> pyruvate —> lactic acid
Citrate ---> oxaloacetate
Oxaloacetate —> pyruvate + CO2
3 lactate —> 2 propionate + 1 acetate + CO2 + H20
3 alanine —> propionic acid + 1 acetate + CO2 + 3
ammonia
Propionic acid + CO2 --> succinic acid
7
segue
CAMBIAMENTI NEI CARBOIDRATI NELLA PREPARAZIONE DEL FORMAGGIO
Azione, Enzima o Sistema enzimatico
Reaction
Formation of butiric acid
Butyric acid pathway
2 lactate —> 1 butyrate + CO2 + 2H2
Formation of ethanol
Phosphoketolase pathway
Pyruvate decarboxylase (EC 4.1.1.1)
Alcohol dehydrogenase (EC 1.1.1.1)
Glucose —> acetylaldehyde —> ethanol
Pyruvate —> acetylaldehyde + CO2
Acetylaldehyde + NADH + H+ —> ethanol + NAD+
Formation of formic acid
Pyruvate-formate lyase (EC 2.3.1.54)
Pyruvate + CoA —> formic acid + acetyl CoA
Formation of diacetvl, acetoine, 2-3 butylene glycol
Citrate fermentation pathway
Citrate —> pyruvate —> acetyl CoA —> diacetyl —>
acetoine —> 2-3 butylene glycol
Formation of acetic acid
Pyruvate-formate lyase (EC 2.3.1.54)
Pyruvate + CoA —> formic acid + acetyl CoA
Acetyl-CoA hydrolase (EC 3.1.2.1)
Acetyl CoA + H2O —> acetic acid + CoA
8
LOCALIZZAZIONE E FUNZIONI PRINCIPALI DI PROTEINE MIOFIBRILLARI ASSOCIATE
CON L’APPARATO CONTRATTILE E LA STRUTTURA DEL CITOSCHELETRO
Localizzazione
Proteina
Funzione principale
Contractile apparatus
A-band
Myosin
c-protein
F-, H-, I-proteins
Muscle contraction
Binds myosin filaments
Binds myosin filaments
M-line
M-protein
Myomesin
Creatine kinase
Binds myosin filaments
Binds myosin filaments
ATP synthesis
I-band
Actin
Tropomyosin
Troponins T, I, C
Muscle contraction
Regulates muscle contraction
Regulates muscle contraction
-, y-actinins
Regulates actin filaments
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LOCALIZZAZIONE E FUNZIONI PRINCIPALI DI PROTEINE MIOFIBRILLARI ASSOCIATE
CON L’APPARATO CONTRATTILE E LA STRUTTURA DEL CITOSCHELETRO
Localizzazione
Proteina
Funzione principale
Cytoskeletal framework
GAP filaments
Connectin (titin)
Links myosin filaments to Z-line
N2-Line
Nebulin
Unknown
By sarcolemma
Vinculin
Links myofibrils to sarcolemma
Z-line
-actinin
Eu-actinin, filamin
Desmin, vimmentin
Synemin, Z-protein, Z-nin
Links actin filaments to Z-line
Links actin filaments to Z-line
Peripheral structure to Z-line
Lattice structure of Z-line
10
PROTEASES IN ANIMAL TISSUES AND THEIR DEGRADATION
Enzyme
Reaction
Acid/aspartyl proteases
Pepsin A (Pepsin, EC 3.4.23.1)
Preferential cleavage, hydrophobic, preferably aromatic,
residues in PI and P'1 positions
Gastricsin (pepsin C, EC 3.4.23.3)
More restricted specificity than pepsin A;
high preferential cleavage at Tyr bond
Specificity similar to, but narrower than
that of pepsin A
Cathepsin D (EC 3.4.23.5)
Serine proteases
Trypsin (α- and β-trypsin, EC 3.4.21.4)
Chymotrypsin (Chymotrypsin A and B,
EC 3.4.21.1)
Preferential cleavage: Arg-, Lys
Preferential cleavage: Tyr-, Trp-, Phe-, Leu-
Chymotrysin C (EC 3.4.21.2)
Preferential cleavage:Leu-, Tyr-, Phe-, Met-, Trp-, Gln-, Asn
Pancreatic elastase (pancreatopeptidase E, pancreatic elastase I,
EC 3.4.21.36)
Hydrolysis of proteins, including elastin. Preferential
cleavage: Ala+
Per rendere la carne più tenera
11
Segue acid/aspartyl proteases
PROTEASES IN ANIMAL TISSUES AND THEIR DEGRADATION
Enzyme
Reaction
Plasmin (fibrinase, fibrinolysin, Preferential cleavage: Lys- > Arg-; higher selectivity EC
3.4.21.7)
than trypsin
Enteropeptidase (enterokinase, Activation of trypsinogen by selective cleavage
3.4.21.9)
of Lys-Ile bond
Collagenase
Thio/cysteine proteases
Cathepsin B (cathepsin B l,
EC 3.4.22.1)
Papain* (EC 3.4.22.2)
EC
General term for hydrolysis of collagen into smaller
molecules
Hydrolysis of proteins, with broad specificity
for peptide bonds, preferentially cleaves
Arg-Arg- bonds in small molecule substrates
Hydrolysis of proteins, with broad specificity for
peptide bonds, but preference for an amino acid
bearing a large hydrophobic side chain at the P2
position. Does not accept Val in PI'
Elastasi e collagenasi -> demolizione del tessuto connettivo
21/12/2015
12
PROTEASES IN ANIMAL TISSUES AND THEIR DEGRADATION
Enzyme
Reaction
Fiacin* (ficin, EC 3.4.23.3)
Similar to that of papain
Bromelain* (3.4.22.4)
Broad specificity similar to that of pepsin A
gamma-glutamyl hydrolase
(EC 3.4.22.12 changed to 3.4.1.99)
Hydrolyzes gamma-glutamyl bonds
Cathepsin H (EC 3.4.22.16)
Hydrolysis of proteins; acts also as an aminopeptidase
(notably, cleaving Arg bond) as well as an endopeptidase
Calpain-1 (EC 3.4.22.17
changed to 3.4.22.50
Limited cleavage of troponin I, tropomyosin, and C-protein
from myofibrils and various cytoskeletal proteins from
other tissues. Activates phosphorylase, kinase, and
cyclicnucleotide-dependent protein kinase
Metalloproteases
Procollagen N-proteinase
(EC 3.4.24.14)
Cleaves N-propeptide of procollagen chain α1(I) at Pro +
Gln and α2(I) at Ala+Gln
13
CAMBIAMENTI PROTEOLITICI NELLA PRODUZIONE DI FORMAGGIO
Action and Enzymes
Reaction
Coagulation
Chymosin (rennin,
EC 3.4.23.4)
K-Casein ->Para-K-casein + glycopeptide, similar to pepsin A
Proteolysis
Proteases
Amino peptidases,
dipeptidases, tripeptidases
Proteins —> high molecular weight peptides + amino acids
Low molecular weight peptides —> amino acids
Proteases, endopeptidases,
High molecular weight peptides —> low molecular weight
peptides
aminopeptidases
14
segue
CAMBIAMENTI PROTEOLITICI NELLA PRODUZIONE DI FORMAGGIO
Action and Enzymes
Decomposition of amino acids
Aspartate transaminase (EC 2.6.1.1)
Methionine y-lyase (EC 4.4.1.11)
Tryptophanase (EC 4.1.99.1)
Reaction
L-Asparate + 2-chetoglutarate —> oxaloacetate + L-glutamate
L-methionine —> methanethiol + NH3 + 2-oxobutanolate
L-tryptophan + H2O —> indole + pyruvate + NH3
Decarboxylases
Lysine —> cadaverine
Arginine —> putrescine
Histidine —> histamine
Glutamate —> aminobutyric acid
Tyrosine —> tyramine
Tryptophan —> tryptamine
Deaminases
Alanine —> pyruvate
Tryptophan —> indole
Glutamate —> a-ketoglutarate
Serine —> pyruvate
Threonine —> a-ketobutyrate
15
DEGRADAZIONE DI PROTEINE NEI SEMI IN GERMINAZIONE
Enzyme
Reaction
Aminopeptidase (EC 3.4.11.11 deleted in 1992,
referred to corresponding aminopeptidase)
Neutral or aromatic aminoacyl-peptide + H2O -->
neutral or aromatic amino acids + peptide
Carboxypeptidase A (EC 3.4.17.1)
Release of a C-terminal amino acid, but little or no
action with -Asp, -Glu, -Arg, -Lys, or -Pro
16
La torbidità della birra Chill-Haze
Esistono due tipi di torbidità che possono caratterizzare la birra fatta in casa.
La torbidità propria della birra e quella dovuta al lievito responsabile della rifermentazione
in bottiglia. La prima dipende da un imperfetta procedura, mentre la seconda e' in una certa
misura, inevitabile. Il primo tipo di torbidita' può essere dovuto a diversi motivi.
I più comuni sono infezioni e proteine.
Nel caso di infezioni, che si possono evitare con una buona pulizia e "sanitazione" degli
strumenti, potremo avere una birra perennemente torbida.
Nel caso delle proteine (e dei polifenoli), avremo il cosiddetto "chill haze", cioè una birra che
a temperatura ambiente risulta limpida, diventa torbida una volta raffreddata.
Questo avviene perché le proteine che a temperatura ambiente sono disciolte nella birra, col
raffreddamento coagulano. Le proteine, che sono presenti nell'orzo, cominciano a scomporsi
già durante la maltazione. Nei malti meno modificati, questa scomposizione sarà minore,
mentre in quelli più modificati, sarà maggiore. I malti moderni, soprattutto quelli di alta
qualità disponibili per l'homebrewing, sono molto modificati. Quelli inglesi, poi, lo sono
tradizionalmente in misura ancora maggiore.
21/12/2015
17
CAMBIAMENTI BIOCHIMICI DE LIPIDI NEGLI ALIMENTI
18
CAMBIAMENTI DEI LIPIDI NELLA PREPARAZIONE DEL FORMAGGIO
Enzima o azione
Reazione
Lipolysis
Lipases, esterases
Acetoacetate decarboxylase
(EC 4.1.1.4)
Triglycerides —>11-keto acids, acetoacetate,
fatty acids
Acetoacetate + H+ —> acetone + CO2
Acetoacetate-CoA ligase
(EC 6.2.1.16)
Acetoacetate + ATP + CoA —> acetyl CoA
+ AMP + diphosphate
Esterases
Fatty acids —> esters
Conversion of fatty acids
p-oxidation and
decarboxylation
21/12/2015
3-Keto acids --> methyl ketones
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DEGRADAZIONE DEI LIPIDI NELLA GERMINAZIONE DEI SEMI
Enzima o sistema enzimatico
Lipase (oil body)
Reazione
Triacylglycerol —>
diacylglycerol + fatty acid
Triacylglycerol —> monoacylglycerol + fatty acids
Diacylglycerol —>
monoacylglycerol + fatty acid
Fatty acid + CoA —> acyl CoA
P-oxidation (glyoxysome)
Acyl CoA —> acetyl CoA
Glyoxylate cycle (glyoxysome)
Acetyl CoA + succinate
Mitochondrion
Succinate --> phosphoenol pyruvate
Reverse glycolysis (Cytosol)
Phosphoenol pyruvate —> hexoses --> sucrose
21/12/2015
20
carne in putrefazione e ne reca il caratteristico odore fetido
Cadaverina
Putresceina
La triptamina funge da
intermediario al metabolismo
dell'ormone vegetale
Acido indol-3-acetico.
Istamina
Triptammina
Svolge nell’uomno ruolo di
neuromodulatore e
neurotrasmettitore.
Tiramina
ha pertanto attività ipertensiva
21
acido γ-amminobutirrico (GABA)
γ-amminoacido, principale neurotrasmettitore inibitorio nei mammiferi,
del sistema nervoso centrale. Responsabile nella regolazione
dell'eccitabilità neuronale in tutto il sistema nervoso.
Negli esseri umani GABA è anche direttamente responsabile per la
regolazione del tono muscolare.
Indolo
22
Serina
____________
deidratasi
amminoacrilato -> piruvato
23
Carboidrati complessi
- AMIDO
- -GLUCANI
- CELLULOSA
- PECTINE
- INULINA
- I β -glucani (dal lievito di birra-zimosan. Beta glucosio con legami 1-3 e 16) sono i maggiori componenti della frazione solubile della fibra alimentare e
come tali esercitano, nel nostro organismo, una serie di effetti benefici
correlati alla fibra alimentare, quali: rallentamento dello
svuotamento gastrico, incremento della peristalsi intestinale.
Inoltre, numerose evidenze sperimentali, negli ultimi anni,
hanno evidenziato il ruolo dei β-glucani dell’orzo e dell’avena nel
contenimento del livello di colesterolo e di glucosio ematico nell’uomo e
in animali da laboratorio .
β-glucani
3/6 g/die
24
25
CELLULOSA
21/12/2015
26
EMICELLULOSE
Attualmente si conoscono tre tipi di emicellulose o glucani concatenati:
• Xilani (xilosio; tegumento dei chicchi dei cereali, crusca;
• Galattani-o galattosani/arabinolattani
• Mannani/glucomannani
In contrapposizione alla cellulosa, la cui molecola lineare è formata da unità
di solo glucosio, le emicellulose sono invece costituite da zuccheri differenti,
Inoltre hanno una struttura ramificata e non fibrosa.
21/12/2015
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XILANI
sono catene polisaccaridiche composte da uno scheletro di β-1,4-xilosio.
28
PECTINE
Formate da unità di acido galatturonico
Propectina. Forma colloidi nella parete Conferisce durezza.
Alla maturazione viene
metabolizzata in molecole più piccole e quindi i frutti
diventano più soffici. Questi cambiamenti sono importanti
Nella maturazione di pomodori, meli, caki.
Innovazioni tecnologiche: pomodori geneticamente modificati
e mele fuji con una più lunga shelf life.
Nella matuterazione anche importante l’idrolisi dell’amido.
Proprietà gelificante in presenza di zuccheri (naturale in mela,
pere, limone.);
Integratore commerciale: E440
Pectine fluide per aggiunte di metili ai gruppi carbossilici
(metilesterasi);
Possono contenere ramnosio (metile in posizione 6)
21/12/2015
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La catena principale degli xilani è costituita da D-β-xilopiranosio le cui unità
sono legate fra loro con legame 1→4; irregolarmente e con frequenza
variabile a seconda della specie vegetale e/o della parte della pianta interessata,
su questa catena possono innestarsi ramificazioni, costituite ancora da xilosio,
oppure da (in ordine di frequenza decrescente): arabinosio
(in forma L-arabinofuranosidica), acido 4-O-metil-glucuronico,
mannosio, galattosio, rahmnosio.
L'abbondanza delle ramificazioni costituite da arbinosio, nel più dei casi singole unità
legate in posizione 2 e/o 3 sullo xilosio, giustifica l'identificazione di una
ottoclasse di emicellulose anch'essa molto frequente in natura, gli arbino-xilani.
INULINA (prebiotico-FOS )
L'inulina è un polimero glucidico con peso molecolare minore dell'amido, solubile in acqua e
totalmente accumulato nei vacuoli . Si ottiene dalla polimerizzazione del β-D-fruttosio. Per azione
dell'enzima inulasi l'idrolisi risultante produce fruttosio (zucchero consigliato per i diabetici).
21/12/2015
30
31
OSSIDAZIONE ENZIMATICA DEI LIPIDI IN SISTEMI ALIMENTARI
Enzima
Reazione
Arachidonate-5-lipoxygenase (5-lipoxygenase,
EC 1.13.11.34)
Arachidonate + 02 —> (6E, 8Z, I IZ, 14Z)-(5S)5-hydroperoxyicosa-6-8-1 I ,14-tetraenoate
Arachidonate-8-lipoxygenase (8-lipoxygenase,
EC 1.13.11.40)
Arachidonate + 02 —> (5Z, 9E, I IZ, I4Z)-(8R)8-hydroperoxyicosa-5,9,11,14-tetraenoate
Arachidonate 12-lipoxygenase (12-lipoxygenase. Arachidonate + 02 —> (5Z, 8Z, 10E, 14Z)-(12S)EC 1.13.11.31)
12-hydroperoxyicosa-5,8,10,14-tetraenoate
Arachidonate I 5-lipoxygenase (15-lipoxygenase, Arachidonate + O2 --> (5Z, 8Z, i IZ, 13E)-(15S)EC 1.13.11.33)
15-hydroperoxyicosa-5,8,11,13-tetraenoate
Lipoxygenase (EC 1.13.11.12)
Linoleate + 02 --> (9Z, I IE)-(13S)-13hydroperoxyoctadeca-9, 11-dienoate
32
PRODUZIONE SECONDARIA DI AMMINE IN PRODOTTI ITTICI
Enzima
reazione
Histidine decarboxyalse (EC 4.1.1.22)
L-Histidine —> histamine + CO2
Lysine decarboxylase (EC 4.1.1.18)
L-Lysine —> cadaverine + CO2
Ornithine decarboxylase (EC 4.1.1.17)
L-Ornithine --> putrescine + CO2
33
ALCUN I ENZIMI COMMERCIALI PRODOTTI BIOTECNOLOGICAMENTE
Enzima
Applicazione
Acetolactate decarboxylase (EC 4.1.1.5)
Beer aging and diacetyl reduction
a-amylase (EC 3.2.1.1)
High fructose corn syrup (HFCS) production
Amylo-1,6-glucosidase (EC 3.2.1.33)
High fructose corn syrup (HFCS) production
Chymosin (EC 3.4.23.4)
Milk clotting in cheese manufacturing
Lactase (EC 3.2.1.108)
Lactose hydrolysis
Glucan 1,4-a-maltohydrolase
(maltogenic a-amylase, EC 3.2.1.133)
Anti-staling in bread (evita che il pane diventi
stantio)
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Tagatosio
Si trova in piccole quantità nei latticini e può essere prodotto dal lattosio;
l'idrolisi di quest'ultimo dà glucosio e galattosio,
il galattosio per trattamento con basi forti - nello specifico,
con idrossido di calcio - isomerizza a tagatosio.
Trova uso come agente dolcificante alternativo al saccarosio.
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Rimozione di glucosio nella produzione di uova in polvere
intervento di glucosio ossidasi e catalasi
6-gluconolattone + H2O2
Glucosio +O2
glucosio ossidasi
catalasi
H2O
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