H. Robert Horton
Laurence A. Moran
K. Gray Scrimgeour
Marc D. Perry
J. David Rawn
Principi
di
BIOCHIMICA
Quarta edizione
Edizione italiana a cura del Professor Eugenio Monti
Enfocus Software - Customer Support
© 2010 Pearson Italia, Milano-Torino
Authorized translation from the English language edition, entitled Principles Of Biochemistry, 4TH edition, by
Horton, Robert; Moran, Laurence A.; Scrimgeour, Gray; Perry, Marc; Rawn, David, published by Pearson Education, Inc., publishing as Prentice Hall, Copyright © 2006.
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Curatore per l’edizione italiana: Eugenio Monti
Traduzione: Chiara Pozzi, Paolo Colombi, Paola Fusi e Marta Manzoni
Copy-editing: Alberto Portalupi
Impaginazione: Indigo S.r.l. – Milano
Grafica di copertina: Nicolò Cannizzaro
Stampa: Arti Grafiche Battaia F. & C. - Zibido S.Giacomo (MI)
Tutti i marchi citati nel testo sono di proprietà dei loro detentori.
978-88-7192-6070
Printed in Italy
1a edizione: giugno 2010
Ristampa
00
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03
04
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Anno
08
09
10
11
12
La scienza dovrebbe essere
più semplice possible,
ma non più semplice.
—Albert Einstein
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Indice
Prefazione
Gli autori
xxiii
xxix
1
Introduzione alla biochimica
1.1
La biochimica è una scienza moderna
1.2
Gli elementi chimici della vita
1.3
2
4
Molte importanti macromolecole sono polimeri
A. Proteine
6
7
B. Polisaccaridi
C. Acidi nucleici
1.4
1
8
9
D. Lipidi e membrane
11
L’energetica della vita
12
A. Velocità di reazione ed equilibrio
B. Termodinamica
13
14
C. Costante di equilibrio e variazione di energia libera standard di Gibbs
1.5
Biochimica ed evoluzione
1.6
La cellula è l’unità base della vita
1.7
Cellule procariotiche: caratteristiche strutturali
1.8
Cellule eucariotiche: caratteristiche strutturali
A. Il nucleo
17
18
18
19
21
B. Il reticolo endoplasmico e l’apparato di Golgi
C. Mitocondri e cloroplasti
D. Vescicole specializzate
E. Il citoscheletro
21
22
23
24
1.9
Una fotografia della cellula vivente
1.10
La biochimica è multidisciplinare
24
26
Appendice: la terminologia speciale della biochimica
Letture consigliate
28
Enfocus Software - Customer Support
27
16
viii
Indice
2
Acqua
2.1
L’acqua è una molecola polare
2.2
Legame idrogeno nell’acqua
2.3
29
30
31
L’acqua è un eccellente solvente
33
A. Sostanze ioniche e polari disciolte in acqua
B. Concentrazioni cellulari e diffusione
C. Pressione osmotica
35
2.4
Le sostanze non polari sono insolubili in acqua
2.5
Interazioni non covalenti
35
37
A. Interazioni carica-carica
B. Legami idrogeno
33
34
37
37
C. Forze di van der Waals
38
D. Interazioni idrofobiche
39
2.6
L’acqua è nucleofilica
40
2.7
Ionizzazione dell’acqua
2.8
La scala di pH
41
43
Box 2.1 La “p” minuscola in pH
44
2.9
Costante di dissociazione acida degli acidi deboli
2.10
Le soluzioni tampone resistono a cambiamenti di pH
Riassunto
53
Problemi
53
Letture consigliate
3
45
50
55
Gli amminoacidi e la struttura primaria
delle proteine 57
3.1
Struttura generale degli amminoacidi
58
3.2
Struttura dei 20 amminoacidi comuni
60
Box 3.1 Una nomenclatura alternativa
61
A. Gruppi R alifatici
62
Box 3.2 Nomi comuni degli amminoacidi
B. Gruppi R aromatici
C. Gruppi R contenenti zolfo
63
D. Catene laterali con gruppi alcolici
E. Gruppi R basici
62
63
64
64
F. Gruppi R acidi e loro derivati ammidici
65
G. L’idrofobicità delle catene laterali degli amminoacidi
3.3
Altri amminoacidi e derivati amminoacidici
3.4
Ionizzazione degli amminoacidi
3.5
I legami peptidici uniscono gli amminoacidi nelle proteine
3.6
Tecniche di purificazione delle proteine
3.7
Tecniche analitiche
3.8
Composizione amminoacidica delle proteine
Enfocus Software - Customer Support
65
66
67
72
75
78
71
Indice
3.9
Determinare la sequenza dei residui amminoacidici
3.10
Strategia di sequenziamento delle proteine
3.11
Il confronto tra le strutture primarie delle proteine rivela relazioni
evolutive 83
Riassunto
86
Problemi
86
Letture consigliate
79
81
88
4
Le proteine: struttura tridimensionale e funzione
4.1
Ci sono quattro livelli di struttura delle proteine
4.2
Metodi per la determinazione della struttura proteica
4.3
La conformazione del gruppo peptidico
4.4
L’α-elica
4.5
Filamenti β e foglietti β
4.6
Anse (loops) e curve (turns)
4.7
Struttura terziaria delle proteine
101
103
104
104
105
C. Struttura e funzione di un dominio
4.8
92
95
97
A. Strutture supersecondarie
B. Domini
Struttura quaternaria
110
110
4.9
Denaturazione e rinaturazione delle proteine
4.10
Ripiegamento e stabilità delle proteine
A. L’effetto idrofobico
B. Legami idrogeno
113
116
117
118
C. Interazioni di van der Waals e interazioni carica-carica
119
D. Il ripiegamento delle proteine è assistito da chaperoni molecolari
4.11
Il collagene, una proteina fibrosa
4.12
Le strutture di mioglobina ed emoglobina
4.13
Legame dell’ossigeno a mioglobina ed emoglobina
122
A. L’ossigeno si lega reversibilmente l’eme
123
125
125
B. Curve di legame dell’ossigeno di mioglobina ed emoglobina
C. L’emoglobina è una proteina allosterica
4.14
89
91
Gli anticorpi legano antigeni specifici
Riassunto
133
Problemi
133
Letture consigliate
129
131
136
5
Proprietà degli enzimi
5.1
Le sei classi di enzimi
5.2
Gli esperimenti di cinetica rivelano le proprietà degli enzimi
A. Cinetica chimica
137
139
141
B. Cinetica degli enzimi
142
Enfocus Software - Customer Support
141
126
119
ix
x
Indice
5.3
L’equazione di Michaelis-Menten
144
A. Derivazione dell’equazione di Michaelis-Menten
145
146
B. La costante catalitica kcat
147
C. Il significato della Km
5.4
Le costanti cinetiche indicano l’attività enzimatica e l’efficienza catalitica
5.5
Misurazione di Km e Vmax
5.6
Cinetica di reazioni multisubstrato
150
Box 5.1 Iperboli a confronto con le linee rette
5.7
Inibizione enzimatica reversibile
A. Inibizione competitiva
150
151
152
B. Inibizione incompetitiva
154
C. Inibizione non competitiva
155
D. Utilizzo dell’inibizione enzimatica
5.8
Inibizione enzimatica irreversibile
155
156
5.9
Enzimi allosterici
5.10
Regolazione dell’attività enzimatica
157
158
A. La fosfofruttochinasi è un enzima allosterico
159
B. Proprietà generali degli enzimi allosterici
160
C. Le due teorie della regolazione allosterica
162
D. Regolazione tramite modificazione covalente
5.11
165
Problemi
165
Letture consigliate
6
6.1
163
Complessi multienzimatici ed enzimi multifunzionali
Riassunto
164
168
Meccanismi d’azione degli enzimi
La terminologia della chimica meccanicistica
A. Sostituzioni nucleofiliche
B. Reazioni di rottura
169
169
170
171
C. Reazioni di ossido-riduzione
171
6.2
I catalizzatori stabilizzano gli stati di transizione
6.3
Modalità chimiche della catalisi enzimatica
172
174
Box 6.1 La mutagenesi sito-specifica permette di modificare gli enzimi
A. Residui amminoacidici polari nei siti attivi
B. Catalisi acido-base
C. Catalisi covalente
177
Reazioni a diffusione controllata
A. Trioso fosfato isomerasi
B. Superossido dismutasi
6.5
179
Modalità di legame nella catalisi enzimatica
183
184
B. Legame debole del substrato all’enzima
186
187
D. Stabilizzazione dello stato di transizione
Enfocus Software - Customer Support
178
179
182
A. L’effetto della vicinanza
C. Adattamento indotto
175
176
D. Il pH influisce sulla velocità enzimatica
6.4
148
149
188
174
Indice
6.6
Lisozima
191
Box 6.2 Stato di transizione proposto per una reazione bimolecolare
6.7
Proprietà delle serina proteasi
194
195
A. Gli zimogeni sono precursori enzimatici inattivi
B. Specificità di substrato delle serina proteasi
195
196
C. Le serina proteasi usano sia la catalisi chimica sia quella mediata
da legame 198
Riassunto
202
Problemi
202
Letture consigliate
205
7
Coenzimi e vitamine
7.1
Molti enzimi richiedono cationi inorganici
7.2
Classificazione dei coenzimi
207
208
209
Box 7.1 Vitamina C: una vitamina, ma non un coenzima
7.3
7.4
ATP e altri cosubstrati nucleotidici
NADC e NADPC
211
211
213
Box 7.2 Legame del NAD alle deidrogenasi
7.5
FAD e FMN
215
7.6
Coenzima A
217
7.7
Tiamina pirofosfato
7.8
Piridossal fosfato
7.9
Biotina
7.10
Tetraidrofolato
7.11
Cobalamina
225
7.12
Lipoammide
227
7.13
Vitamine lipidiche
214
218
219
222
223
A. Vitamina A
227
228
B. Vitamina D
228
C. Vitamina E
229
D. Vitamina K
229
7.14
Ubichinone
230
7.15
Coenzimi di natura proteica
7.16
Citocromi
231
Riassunto
233
Problemi
234
231
Letture consigliate
236
8
Carboidrati
237
8.1
La maggior parte dei monosaccaridi è costituita da composti chirali
8.2
Ciclizzazione degli aldosi e dei chetosi
8.3
Conformazione dei monosaccaridi
8.4
Derivati dei monosaccaridi
A. Zuccheri fosfati
246
B. Deossi-zuccheri
246
245
Enfocus Software - Customer Support
244
241
238
xi
xii
Indice
C. Amminozuccheri
246
D. Zuccheri alcolici
246
E. Zuccheri acidi
247
F. Acido ascorbico
8.5
248
Disaccaridi e altri glicosidi
248
A. Strutture dei disaccaridi
249
B. Zuccheri riducenti e non riducenti
C. Nucleosidi e altri glicosidi
8.6
8.7
Polisaccaridi
250
251
251
A. Amido e glicogeno
252
B. Cellulosa e chitina
254
Glicoconiugati
256
A. Proteoglicani
256
Box 8.1 I fattori di nodulazione sono lipo-oligosaccaridi
B. Peptidoglicani
258
C. Glicoproteine
260
Box 8.2 Gruppo sanguigno AB0
Riassunto
264
Problemi
265
Letture consigliate
258
262
266
9
Lipidi e membrane
9.1
Varietà strutturale e funzionale dei lipidi
9.2
Acidi grassi
267
267
268
Box 9.1 Nomi comuni degli acidi grassi
Box 9.2 Acidi grassi trans e margarina
270
272
9.3
Triacilgliceroli
9.4
Glicerofosfolipidi
272
9.5
Sfingolipidi
9.6
Steroidi
9.7
Altri lipidi importanti dal punto di vista biologico
9.8
Le membrane biologiche sono composte da doppi strati lipidici
e proteine 281
273
276
278
280
Box 9.3 Per lo studio dei lipidi devono essere utilizzate tecniche particolari
che non prevedono l’uso di soluzioni acquose 282
A. Doppio strato lipidico
284
B. Modello a mosaico fluido delle membrane biologiche
9.9
Il doppio strato lipidico e le membrane sono strutture
dinamiche 286
9.10
Le tre classi delle proteine di membrana
289
Box 9.4 Nuove vescicole lipidiche, o liposomi
9.11
Trasporto di membrana
A. Termodinamica del trasporto di membrana
B. Pori e canali
Enfocus Software - Customer Support
295
290
293
294
284
Indice
C. Trasporto passivo
D. Trasporto attivo
296
297
E. Endocitosi ed esocitosi
298
Box 9.5 La spezia piccante del peperoncino
9.12
Trasduzione dei segnali extracellulari
299
300
A. Le proteine G sono trasduttori del segnale
301
B. Via di trasduzione del segnale dell’adenilil ciclasi
302
C. La via di trasduzione del segnale dei fosfolipidi contenenti
inositolo 304
Box 9.6 Tossine batteriche e proteine G
D. Recettori tirosin chinasici
Riassunto
308
Problemi
308
Letture consigliate
305
306
310
10
Introduzione al metabolismo
10.1
Il metabolismo è la somma delle attività cellulari
10.2
Vie metaboliche
311
311
314
A. Le vie sono sequenze di reazioni
314
B. Il metabolismo procede attraverso passaggi discreti
C. Le vie metaboliche sono regolate
316
D. Evoluzione delle vie metaboliche
319
315
10.3
Le principali vie metaboliche cellulari
10.4
Compartimentazione e metabolismo integrato degli organi
320
10.5
La variazione reale di energia libera di Gibbs, variazione di energia libera
in condizioni diverse da quelle standard, determina la spontaneità delle reazioni
metaboliche 324
10.6
L’energia libera dell’ATP
10.7
Le funzioni metaboliche dell’ATP
322
326
330
A. Trasferimento di un gruppo fosforico
330
B. Produzione di ATP tramite trasferimento di un gruppo fosforico
C. Trasferimento di un gruppo nucleotidico
332
333
10.8
I tioesteri possiedono un’elevata energia libera di idrolisi
10.9
I coenzimi ridotti conservano energia ottenuta dalle ossidazioni
biologiche 335
334
A. La variazione di energia libera di Gibbs è correlata al potenziale
di riduzione 335
B. Il trasferimento di elettroni dal NADPH fornisce energia
libera 338
Box 10.1 Il NADC e il NADH hanno un diverso spettro di assorbimento
nell’ultravioletto 339
10.10 Metodi sperimentali per lo studio del metabolismo
Riassunto
340
Problemi
341
Letture consigliate
342
Enfocus Software - Customer Support
339
xiii
xiv
Indice
11
Glicolisi
11.1
Le reazioni enzimatiche della glicolisi
11.2
I dieci passaggi della glicolisi catalizzati da enzimi
343
344
Box 11.1 Una breve storia della via glicolitica
1. Esochinasi
345
348
2. Glucosio 6-fosfato isomerasi
3. Fosfofruttochinasi-1
4. Aldolasi
345
349
349
350
5. Trioso fosfato isomerasi
351
6. Gliceraldeide 3-fosfato deidrogenasi
7. Fosfoglicerato chinasi
353
8. Fosfoglicerato mutasi
353
352
Box 11.2 Formazione del 2,3-bisfosfoglicerato nei globuli rossi
9. Enolasi
Box 11.3 Avvelenamento da arsenato
10. Piruvato chinasi
11.3
354
355
356
356
Il destino del piruvato
356
A. Metabolismo del piruvato a etanolo
B. Riduzione del piruvato a lattato
357
358
11.4
Le variazioni di energia libera nella glicolisi
11.5
Regolazione della glicolisi
359
360
A. Regolazione dei trasportatori degli esosi
B. Regolazione dell’esochinasi
361
362
Box 11.4 Il glucosio 6-fosfato ha un ruolo metabolico fondamentale nel fegato 363
C. Regolazione della fosfofruttochinasi-1
D. Regolazione della piruvato chinasi
E. L’effetto Pasteur
11.6
364
366
366
Altri zuccheri possono entrare nella glicolisi
367
A. Il fruttosio viene convertito in gliceraldeide 3-fosfato
11.7
368
C. Il mannosio viene convertito in fruttosio 6-fosfato
370
La via di Entner-Doudoroff nei batteri
Riassunto
372
Problemi
372
Letture consigliate
12
12.1
370
373
Gluconeogenesi, via dei pentoso fosfati e metabolismo
del glicogeno 375
Gluconeogenesi
376
A. Piruvato carbossilasi
378
B. Fosfoenolpiruvato carbossichinasi
C. Fruttosio 1,6-bisfosfatasi
D. Glucosio 6-fosfatasi
Enfocus Software - Customer Support
367
B. Il galattosio viene convertito in glucosio 1-fosfato
380
379
378
Indice
12.2 Precursori della gluconeogenesi
A. Lattato
B. Amminoacidi
C. Glicerolo
381
382
D. Propionato e lattato
E. Acetato
12.3
380
381
383
383
Regolazione della gluconeogenesi
383
Box 12.1 Talvolta il glucosio viene convertito in sorbitolo
12.4
La via dei pentoso fosfati
A. Fase ossidativa
385
385
387
B. Fase non ossidativa
387
Box 12.2 Carenza di glucosio 6-fosfato deidrogenasi negli uomini
388
C. Interconversioni catalizzate dalla transchetolasi e dalla transaldolasi
12.5
Il metabolismo del glicogeno
A. La sintesi del glicogeno
390
B. La degradazione del glicogeno
12.6
389
390
392
Regolazione del metabolismo del glicogeno
394
A. Gli ormoni regolano il metabolismo del glicogeno
394
B. La regolazione reciproca della glicogeno fosforilasi e della glicogeno sintasi 395
C. La regolazione intracellulare del metabolismo del glicogeno coinvolge
enzimi interconvertibili 395
Box 12.3 Malattie da accumulo di glicogeno (glicogenosi)
12.7
Mantenimento dei livelli di glucosio nei mammiferi
Riassunto
400
Problemi
401
Letture consigliate
402
13
Il ciclo dell’acido citrico
13.1
Conversione del piruvato ad acetil-CoA
13.2
Il ciclo dell’acido citrico ossida l’acetil-CoA
13.3
Gli enzimi del ciclo dell’acido citrico
403
405
2. Aconitasi
410
412
Box 13.1 Da dove provengono gli elettroni?
1. Citrato sintasi
398
398
413
413
415
Box 13.2 Attacco a tre punti di substrati prochirali all’enzima
3. Isocitrato deidrogenasi
4. Il complesso dell’α-chetoglutarato deidrogenasi
5. Succinil-CoA sintetasi
418
418
6. Complesso della succinato deidrogenasi
7. Fumarasi
416
417
420
421
8. Malato deidrogenasi
421
Box 13.3 Conversione di un enzima in un altro
422
13.4
I coenzimi ridotti possono alimentare la produzione di ATP
13.5
Regolazione del ciclo dell’acido citrico
Enfocus Software - Customer Support
424
422
xv
xvi
Indice
13.6
Il ciclo dell’acido citrico non è sempre un “ciclo”
13.7
Via del gliossilato
13.8
Evoluzione del ciclo dell’acido citrico
Riassunto
432
Problemi
433
Letture consigliate
14
425
427
430
434
Il trasporto degli elettroni e la sintesi di ATP
14.1
Panoramica sul trasporto degli elettroni associato alla membrana
e sulla sintesi di ATP 436
14.2
Il mitocondrio
14.3
La teoria chemiosmotica e la forza protonomotrice
437
A. Contesto storico: la teoria chemiosmotica
B. La forza protonomotrice
14.4
Il trasporto degli elettroni
438
439
440
442
A. I complessi I, II, III e IV
442
B. Cofattori nel trasporto degli elettroni
14.5
Complesso I
14.6
Complesso II
14.7
Complesso III
448
14.8
Complesso IV
450
14.9
Complesso V: ATP sintasi
Box 14.1
435
444
445
446
452
Perdita di protoni e produzione di calore
456
14.10 Il trasporto attivo di ATP, ADP e Pi attraverso la membrana mitocondriale
14.11 Il rapporto P/O
14.12 I sistemi navetta del NADH negli eucarioti
Box 14.2 L’alto costo della vita
14.14 Gli anioni superossido
462
Problemi
463
Letture consigliate
460
462
464
15
La fotosintesi
15.1
I pigmenti antenna
15.2
I fotosistemi batterici
465
466
470
A. Il fotosistema II
B. Il fotosistema I
457
460
14.13 Altri accettori finali e donatori di elettroni
Riassunto
470
473
C. I fotosistemi accoppiati e il citocromo bf
476
D. Potenziali di riduzione ed energia libera di Gibbs nella fotosintesi
E. La fotosintesi si svolge nella membrana interna
15.3
La fotosintesi delle piante
482
483
B. La fotosintesi delle piante
484
C. L’organizzazione dei fotosistemi dei cloroplasti
Enfocus Software - Customer Support
481
481
Box 15.1 La batteriorodopsina
A. I cloroplasti
456
457
485
479
Indice
15.4
La fissazione della CO2: il ciclo di Calvin
A. Il ciclo di Calvin
486
486
B. L’enzima Rubisco: ribulosio 1,5-bisfosfato carbossilasi-ossigenasi
C. L’ossigenazione del ribulosio 1,5-bisfosfato
15.5
D. Il ciclo di Calvin: fase di riduzione e rigenerazione
491
Il metabolismo del saccarosio e dell’amido nelle piante
492
Box 15.2 Costruire una Rubisco migliore
15.6
Altre vie di fissazione del carbonio
A. La via C4
492
495
495
Box 15.3 I piselli rugosi di Gregor Mendel
495
B. Il metabolismo acido delle Crassulacee (CAM)
C. La fissazione della CO2 nei batteri
Riassunto
498
Problemi
499
Letture consigliate
496
498
500
16
Il metabolismo lipidico
16.1
La sintesi degli acidi grassi
501
502
A. Sintesi del malonil-ACP e dell’acetil-ACP
502
B. La reazione di inizio della sintesi degli acidi grassi
503
C. Le reazioni di allungamento della sintesi degli acidi grassi
D. L’attivazione degli acidi grassi
E. Estensione e desaturazione dell’acido grasso
506
La sintesi dei triacilgliceroli e dei glicerofosfolipidi
16.3
La sintesi degli eicosanoidi
16.4
La sintesi di lipidi eteri
16.5
La sintesi degli sfingolipidi
508
510
Box 16.1 La ricerca di un sostituto dell’aspirina
512
512
513
Box 16.2 Le malattie da accumulo lisosomiali
515
Box 16.3 La regolazione del livello di colesterolo
La sintesi del colesterolo
516
517
A. Passaggio 1: dall’acetil-CoA all’isopentenil difosfato
B. Passaggio 2: dall’isopentenil difosfato allo squalene
C. Passaggio 3: dallo squalene al colesterolo
D. Altri prodotti del metabolismo isoprenoide
16.7
504
505
16.2
16.6
488
490
L’ossidazione degli acidi grassi
517
518
518
518
520
A. Le reazioni della β-ossidazione
521
B. La sintesi degli acidi grassi e la β-ossidazione
C. Il trasporto degli acil-CoA nei mitocondri
523
523
D. Produzione di ATP dall’ossidazione degli acidi grassi
Box 16.4 Un enzima trifunzionale per la β-ossidazione
524
524
E. La β-ossidazione degli acidi grassi a numero dispari di atomi di carbonio
e degli acidi grassi insaturi 526
16.8
I lipidi degli eucarioti vengono sintetizzati a livello di siti diversi
Enfocus Software - Customer Support
528
xvii
xviii
Indice
16.9
Nei mammiferi il metabolismo dei lipidi è regolato dagli ormoni
529
16.10 L’assorbimento e la mobilizzazione dei lipidi di riserva
nei mammiferi 531
A. L’assorbimento dei lipidi introdotti con la dieta
B. Le lipoproteine
531
533
Box 16.5 La lipoproteina lipasi e la malattia coronarica
C. L’albumina serica
535
536
16.11 I corpi chetonici sono molecole carburanti
536
A. I corpi chetonici sono sintetizzati nel fegato
537
B. I corpi chetonici vengono ossidati nei mitocondri
538
Box 16.6 Metabolismo dei carboidrati e dei lipidi alterato nel diabete
Riassunto
540
Problemi
540
Letture consigliate
542
17
Il metabolismo degli amminoacidi
17.1
Il ciclo dell’azoto e l’azotofissazione
17.2
L’assimilazione dell’ammoniaca
543
544
547
A. L’ammoniaca viene incorporata nel glutammato e nella glutammina
B. Le reazioni di transamminazione
17.3
La sintesi degli amminoacidi
548
549
Box 17.1 La leucemia linfoblastica acuta pediatrica può essere curata
con l’asparaginasi 550
A. L’aspartato e l’asparagina
550
B. Lisina, metionina e treonina
550
C. Alanina, valina, leucina e isoleucina
551
D. Glutammato, glutammina, arginina e prolina
E. Serina, glicina e cisteina
552
553
F. Fenilalanina, tirosina e triptofano
555
Box 17.2 Cibo geneticamente modificato
556
Box 17.3 Amminoacidi essenziali e non essenziali negli animali
G. Istidina
17.4
557
558
Gli amminoacidi come precursori metabolici
559
A. I prodotti che derivano dal glutammato, dalla glutammina
e dall’aspartato 559
B. I prodotti che derivano dalla serina e dalla glicina
C. La sintesi dell’ossido nitrico dall’arginina
17.5
Il ricambio delle proteine
559
560
561
Box 17.4 L’apoptosi: la morte cellulare programmata
17.6
Il catabolismo degli amminoacidi
561
562
A. Alanina, asparagina, aspartato, glutammato e glutammina
B. Arginina, istidina e prolina
C. Glicina e serina
D. Treonina
Enfocus Software - Customer Support
566
539
565
564
564
547
Indice
E. Amminoacidi a catena ramificata
F. Metionina
G. Cisteina
566
568
569
H. Fenilalanina, triptofano e tirosina
569
Box 17.5 La fenilchetonuria, un difetto nella sintesi della tirosina
Box 17.6 Malattie del metabolismo degli amminoacidi
I. Lisina
17.7
570
571
572
Il ciclo dell’urea converte l’ammoniaca in urea
A. La sintesi del carbammil fosfato
B. Le reazioni del ciclo dell’urea
572
572
573
C. Reazioni ancillari del ciclo dell’urea
575
Box 17.7 Il fegato è organizzato per rimuovere l’ammoniaca tossica
17.8
Il metabolismo renale della glutammina produce bicarbonato
Riassunto
577
Problemi
578
Letture consigliate
579
18
Il metabolismo dei nucleotidi
18.1
Sintesi dei nucleotidi purinici
18.2
Altri nucleotidi purinici vengono sintetizzati a partire dall’IMP
581
582
Box 18.1 I nomi comuni delle basi
18.3
575
577
585
585
Sintesi dei nucleotidici pirimidinici
A. La via di sintesi delle pirimidine
587
588
Box 18.2 Come alcuni enzimi trasferiscono ammoniaca alla glutammina
B. Regolazione della sintesi delle pirimidine
590
18.4
Il CTP è sintetizzato dall’UMP
18.5
La riduzione dei ribonucleotidi a deossiribonucleotidi
592
18.6
La metilazione del dUMP produce dTMP
593
594
Box 18.3 Radicali liberi nella riduzione dei ribonucleotidi
594
Box 18.4 I farmaci antitumorali inibiscono la sintesi dei dTTP
18.7
La via di recupero delle purine e delle pirimidine
18.8
Il catabolismo delle purine
598
Box 18.5 La sindrome di Lesch-Nyhan e la gotta
18.9
Il ciclo dei nucleotidi purinici nel muscolo
18.10 Il catabolismo delle pirimidine
Riassunto
604
Problemi
604
Letture consigliate
597
600
602
603
606
19
Acidi nucleici e sintesi delle proteine
19.1
I nucleotidi sono le unità costitutive degli acidi nucleici
19.2
Il DNA è una doppia elica
607
608
608
A. I nucleotidi sono uniti da legami fosfodiesterici 3′–5′
609
B. Due filamenti antiparalleli formano una doppia elica
610
Enfocus Software - Customer Support
596
589
xix
xx
Indice
C. Forze deboli stabilizzano la doppia elica
D. Conformazioni del DNA a doppia elica
613
614
19.3
Il DNA può essere superavvolto
19.4
Le cellule contengono diversi tipi di RNA
19.5
Il DNA delle cellule eucariotiche è impaccato nella cromatina
A. Nucleosomi
615
615
B. Livelli più alti della struttura della cromatina
19.6
616
616
C. Impaccamento del DNA batterico
618
Nucleasi e idrolisi degli acidi nucleici
618
A. Idrolisi alcalina dell’RNA
617
618
B. Idrolisi dell’RNA catalizzata da ribonucleasi
C. Endonucleasi di restrizione
618
621
REPLICAZIONE, RIPARAZIONE E RICOMBINAZIONE DEL DNA
19.7
La replicazione del DNA cromosomico è bidirezionale
19.8
DNA polimerasi
622
623
624
A. L’allungamento della catena corrisponde alla reazione di trasferimento
di un gruppo ucleotidilico 624
B. La DNA polimerasi III rimane legata alla forcella di replicazione
626
C. L’attività di correzione delle bozze corregge gli errori
di polimerizzazione 626
19.9
La DNA polimerasi sintetizza contemporaneamente due filamenti
A. La sintesi del filamento lento è discontinua
626
627
B. Ciascun frammento di Okazaki inizia con un innesco (primer) di RNA
627
C. I frammenti di Okazaki sono uniti grazie all’azione della DNA polimerasi I
e della DNA ligasi 628
19.10 Modello del replisoma
628
19.11 Inizio e termine della replicazione del DNA
19.12 Replicazione del DNA negli eucarioti
19.13 Riparazione del DNA danneggiato
629
629
631
A. Riparazione dopo fotodimerizzazione: un esempio di riparazione diretta 632
B. Riparazione per excisione
19.14 Ricombinazione omologa
632
632
A. Modello di Holliday per la ricombinazione generale
B. La ricombinazione in E. coli
TRASCRIZIONE E PROCESSAMENTO DELL’RNA
19.15 I tipi di RNA
635
635
19.16 La RNA polimerasi
636
A. La RNA polimerasi è un enzima oligomerico
B. La reazione di allungamento della catena
19.17 L’inizio della trascrizione
636
636
637
A. I geni hanno un orientamento 5′→3′
637
B. Il complesso trascrizionale si assembla sul promotore
Enfocus Software - Customer Support
633
634
638
Indice
C. La subunità σ riconosce il promotore
638
D. Cambiamenti di conformazione della RNA polimerasi
19.18 Terminazione della trascrizione
19.19 La trascrizione negli eucarioti
639
640
641
A. Le RNA polimerasi eucariotiche
641
B. I fattori di trascrizione eucariotici
642
C. Il ruolo della cromatina nella trascrizione degli eucarioti
19.20 La trascrizione dei geni è regolata
643
643
19.21 L’operone lac, un esempio di regolazione negativa e positiva
A. Il repressore lac blocca la trascrizione
644
645
B. Una proteina regolativa cAMP dipendente attiva la trascrizione
19.22 Le modificazioni post-traduzionali dell’RNA
A. Processamento dell’RNA transfer
645
646
646
B. Processamento dell’RNA ribosomiale
646
19.23 Il processamento dell’mRNA eucariotico
648
A. Le molecole di mRNA eucariotico hanno le estremità modificate
B. Splicing dell’mRNA eucariotico
LA SINTESI PROTEICA
19.24 Il codice genetico
19.25 RNA transfer
648
650
651
651
654
A. La struttura tridimensionale del tRNA
B. Appaiamento anticodoni-codoni
19.26 Amminoacil-tRNA sintetasi
654
655
655
A. La reazione dell’amminoacil-tRNA sintetasi
655
B. Specificità delle amminoacil-tRNA sintetasi
656
C. Attività di correzione delle bozze delle amminoacil-tRNA sintetasi
19.27 I ribosomi
657
657
A. I ribosomi sono composti da RNA ribosomiale e proteine
657
B. I ribosomi contengono due siti di legame per amminoacil-tRNA
19.28 L’inizio della traduzione
A. Il tRNA iniziatore
658
658
658
B. Il complesso d’inizio si assembla solo in corrispondenza dei codoni
d’inizio 659
C. I fattori d’inizio aiutano la formazione del complesso d’inizio
D. Inizio della traduzione negli eucarioti
660
660
19.29 L’allungamento della catena è un microciclo a tre passaggi
661
A. I fattori di allungamento guidano un amminoacil-tRNA nel sito A
B. La peptidil transferasi catalizza la formazione del legame
peptidico 661
C. La traslocazione sposta il ribosoma di un codone
19.30 Termine della traduzione
664
19.31 La sintesi proteica è un processo dispendioso
Enfocus Software - Customer Support
664
663
661
xxi
xxii
Indice
19.32 La regolazione della sintesi proteica
665
A. L’operone trp di E. coli è regolato mediante repressione
e attenuazione 665
19.33 Modificazioni post-traduzionali
A. L’ipotesi del segnale
B. Glicosilazione delle proteine
Riassunto
670
Letture consigliate
Soluzioni
Crediti
Glossario
673
719
721
Indice analitico
Enfocus Software - Customer Support
741
671
667
667
669
Prefazione
Allo studente
Benvenuto nella biochimica: lo studio della vita a livello molecolare. Man mano che ti avventurerai in questa disciplina eccitante e dinamica, scoprirai molte
cose nuove e fantastiche. Potrai imparare come alcuni enzimi possono catalizzare reazioni chimiche con velocità vicine ai limiti teorici: reazioni che altrimenti avverrebbero soltanto con velocità impercettibili. Imparerai quali sono le
forze che mantengono la struttura delle biomolecole e persino come alcune di
queste forze, le più deboli, rendono possibile la vita. Imparerai anche come la
biochimica abbia migliaia di applicazioni nella vita di tutti i giorni: in medicina,
nel disegno di nuovi farmaci, nella nutrizione, nelle scienze forensi, nell’agricoltura e nelle costruzioni. In breve, inizierai un viaggio che ti farà scoprire come la biochimica rende la vita possibile e migliore.
Prima di iniziare, vorremmo offrire al lettore alcuni consigli.
Non limitarsi a memorizzare il singolo fatto; piuttosto capire i principi
In questo libro abbiamo provato a identificare i principi più importanti della
biochimica. Ogni anno sono pubblicati circa un milione di testi scientifici. La
metà di questi descrive i risultati di ricerche in qualche area della biochimica.
Poiché la base delle conoscenze della biochimica è in continua espansione,
dobbiamo appropiarci completamente dei fondamenti di questa scienza per capirla. Questo libro è pensato in modo da crescere sulle conoscenze che avete acquisito nei corsi di chimica e biologia e fornirvi un corpo di conoscenze biochimiche che vi permetta di capire nuovi fenomeni quando li incontrerete. Con il
progredire degli studi incontrerete molti esempi che accresceranno le conoscenze che descriviamo in questo libro. Questi singoli fatti sono utili per mettere in
evidenza i principi di base.
Siate preparati a imparare un nuovo vocabolario
La comprensione delle nozioni di biochimica richiede che impariate un vocabolario biochimico. Questo vocabolario comprende le strutture chimiche di numerose molecole chiave. Queste molecole sono raggruppate in famiglie sulla base
delle loro strutture e funzioni. Imparerete anche come distinguere tra loro i
membri di ogni famiglia e come le piccole molecole si combinano formando
macromolecole come proteine e acidi nucleici. Come accade con ogni nuova
materia di studio, tanto più sarete famigliari con il vocabolario, tanto più facilmente potrete imparare e apprezzare la letteratura scientifica.
Enfocus Software - Customer Support
xxiv
Prefazione
Controlla il tuo apprendimento
La vera conoscenza della biochimica si accompagna alla capacità di applicare
le proprie conoscenze e di risolvere i problemi. Ogni capitolo si conclude con
una serie di problemi costruiti con grande attenzione in modo da verificare il
vostro grado di comprensione dei principi di base. Molti di questi problemi sono studi si casi che presentano il problema all’interno di un vero rompicapo biochimico. Potete trovare altri problemi sul sito internet del testo originale in lingua inglese (Principle of Biochemistry Companion Website - http://www.prenhall.com/horton).
Imparate a visualizzare in 3-D
Le sostanze biochimiche sono oggetti tridimensionali. La comprensione di
quello che accade in una reazione biochimica a livello molecolare richiede la
capacità di “vedere” in fenomeno in tre dimensioni. Presenteremo le strutture
delle molecole semplici in diversi modi, così da illustrare la loro conformazione
tridimensionale. Le strutture delle proteine e dei complessi di proteine sono anch’esse rappresentate come oggetti tridimensionali. Lungo tutto il libro troverete un gran numero di bellissimi disegni, opera del nostro espertissimo gruppo di
artisti. Inoltre, sul sito internet del volume, in lingua originale, troverete molte
animazioni e modelli molecolari interattivi che potrete manipolare in tempo
reale su un computer. Suggeriamo fortemente di guardare queste animazioni e
fare gli esercizi che li accompagnano, così come di partecipare ai tutorial di visualizzazione molecolare.
Retroazione (feedback)
Infine, fateci conoscere qualunque errore o dimenticanza che incontrerete usando questo testo. Diteci cosa vorreste trovare nella prossima edizione. Molti dei
cambiamenti in questa quarta edizione sono frutto dei suggerimenti e delle critiche da parte di studenti come voi. Con il vostro aiuto, continueremo a perfezionare questo lavoro per ottenere un oggetto ancora più utile. I nostri indirizzi email sono alla fine di questa prefazione. Buona fortuna e buon divertimento!
Organizzazione del testo
Abbiamo cercato di presentare la biochimica in un modo chiaro, coerente e ben
integrato, fornendo in ogni passaggio tutte le conoscenze di base necessarie per
il passaggio successivo. Questo libro è organizzato in quattro parti, ciascuna costruita su quello che è stato fatto in precedenza.
La prima parte costituisce un’introduzione a tutto quello che viene dopo.
Abbiamo aggiunto dei paragrafi sulla termodinamica e le cinetiche delle reazioni per soddisfare le richieste di studenti come voi. Si tratta di descrizioni succinte che aiuteranno gli studenti che hanno bisogno di ripassare i principi chimici di
base. Il Capitolo 1 comprende anche una breve ripasso della struttura cellulare e
delle quattro classi di macromolecole: proteine, carboidrati, lipidi e acidi nucleici. In questo capitolo, e nelle altre parti del libro, abbiamo deciso di utilizzare un
taglio per la presentazione degli argomenti che parte dalla chimica di base e arriva alla funzione biochimica. Prima mostriamo la chimica delle unità monomeriche e successivamente esploriamo le proprietà e le funzioni dei biopolimeri formati a partire da questi monomeri: amminoacidi a proteina, monosaccaridi a polisaccaridi e glicoconiugati, lipidi a membrane e nucleotidi ad acidi nucleici.
Enfocus Software - Customer Support
Prefazione
La seconda parte comprende tre capitoli sulle proprietà degli enzimi, il loro
meccanismo d’azione e i coenzimi (Capitoli 4, 6 e 7). Vorremmo che questi argomenti fossero compresi a fondo, poiché sono necessari per apprezzare in seguito il ruolo degli enzimi e dei coenzimi nelle vie metaboliche. Il Capitolo 8
descrive i carboidrati e i loro derivati. Abbiamo aggiunto nuove informazioni
sui gruppi sanguigni AB0 nel paragrafo sulle glicoproteine. I lipidi e le membrane sono gli argomenti trattati nel Capitolo 9 e sempre in questo capitolo introduciamo gli studenti all’affascinante argomento della traduzione del segnale.
La descrizione del trasporto di membrana e dei potenziali di membrana è stata
approfondita per preparare meglio gli studenti ai capitoli sul trasporto degli
elettroni e sui gradienti protonici.
La terza parte è caratterizzata da 9 capitoli incentrati sulle vie metaboliche. Nel Capitolo 10 introduciamo le complesse sinfonie molecolari del metabolismo considerando come le vie usano e ottengono energia, sono correlate
tra loro e regolate. In questa edizione abbiamo aggiunto nuovo materiale su
come le vie metaboliche evolvono: un tema richiamato più volte nei capitoli
successivi. Il Capitolo 11 descrive in dettaglio la glicolisi. A questo punto abbiamo stabilito uno schema espositivo che sarà utilizzato nei successivi capitoli sul metabolismo: per prima cosa viene descritta la via in termini sia chimici
sia enzimatici, in seguito si dimostrano i fabbisogni bioenergetici e le fonti di
energia, concludendo infine con una descrizione dei meccanismi regolativi.
Notate come l’introduzione, con un certo anticipo, della trasduzione del segnale (Capitolo 9) permette l’integrazione della regolazione in ogni capitolo dedicato al metabolismo e permette la discussione del flusso attraverso vie metaboliche opposte.
Il Capitolo 12 è stato riorganizzato completamente. Adesso l’accento è posto sulla gluconeogenesi e viene spiegato come le vie glicolitica e gluconeogenetica sono correlate. La maggior parte dei docenti di biochimica dedica più
tempo alla gluconeogenesi, poiché rappresenta una via fondamentale in molte
specie. Nei capitoli seguenti sul metabolismo lipidico (Capitolo 16), sul metabolismo degli amminoacidi (Capitolo 17) e sul metabolismo dei nucleotidi (Capitolo 18), sono descritte le vie biosintetiche prima di quelle degradative. Ancora una volta tutto ciò è coerente con la nostra scelta di focalizzarsi sui principi
fondamentali della biochimica, un approccio applicabile alla maggior parte delle specie e che rappresenta un nuovo modo di insegnare la biochimica. Se possibile, abbiamo spiegato dove le vie biochimiche umane differiscono da quelle
rilevabili nelle altre specie.
Speriamo che apprezzerete il nuovo taglio del Capitolo 13 (Ciclo dell’acido citrico) e del Capitolo 14 (Trasporto degli elettroni e sintesi dell’ATP). Abbiamo posto molta più enfasi sull’evoluzione di queste vie e sulle relazioni esistenti tra le versioni procariotiche ed eucariotiche. Abbiamo anche aggiunto le
nuove strutture dei complessi di membrana come parte di una strategia per collegare struttura e funzione in una maniera più ricca di significato di quanto
fosse possibile nelle edizioni precedenti. La terza parte comprende anche un
capitolo sulla fotosintesi completamente rivisto (Capitolo 15). Questo è stato
possibile grazie alla grandissima quantità di nuove informazioni sulla fotosintesi che permettono, tra l’altro, di descrivere come i sistemi batterici semplici
si sono evoluti nei sistemi più complessi delle piante. Abbiamo anche posto
una maggiore attenzione all’integrazione dei principi della fotosintesi con la
parte della teoria chemiosmotica introdotta nel capitolo precedente sul trasporto degli elettroni.
Infine, il Capitolo 19 riassume i principi fondamentali del flusso dell’informazione biologica.
Enfocus Software - Customer Support
xxv
xxvi
Prefazione
Nuove caratteristiche di questa edizione
Siamo riconoscenti per tutti i suggerimenti che abbiamo ricevuto nelle prime tre
edizioni di questo testo. Oltre ai cambiamenti appena descritti, in questa quarta
edizione noterete i seguenti miglioramenti:
• descrizione estesa delle reazioni di ossido-riduzione in diversi capitoli,
comprese più spiegazioni sulla provenienza degli elettroni;
• un maggior numero di problemi al termine di ogni capitolo, con le soluzioni
dettagliate a tutti i problemi in un’appendice alla fine del libro;
• un maggior numero di note a margine del testo per aumentare la possibilità
di connessione dei diversi concetti e l’integrazione del materiale;
• l’aggiunta di argomenti speciali, applicazioni cliniche e inserti di approfondimento alla maggior parte dei capitoli;
• inserti aggiuntivi sull’origine dei termini e dei nomi in biochimica, al fine
di rendere il vocabolario meno ostico e più interessante;
• un aumento delle dimensioni del glossario completo dei termini biochimici
collocato alla fine del libro;
• un aggiornamento di tutte le letture consigliate alla fine di ogni capitolo.
Dalla pubblicazione della terza edizione si sono verificati degli avanzamenti significativi in numerose aree. Per questa edizione abbiamo provveduto a
fare cambiamenti in ogni paragrafo del testo che riflettano questi avanzamenti.
Per esempio, abbiamo aggiunto molte strutture di nuove proteine, ognuna con il
riferimento del Protein Data Bank (PDB) ed è stata ampliata la parte relativa al
meccanismo della conservazione dell’energia sotto forma di ATP.
Ringraziamenti
Gli autori sono grati ai numerosi revisori competenti ed esperti che hanno contribuito a dare forma a questo libro.
Revisori che hanno contribuito alla quarta edizione:
David Watt, University of Kentucky
Neil Haave, University of Alberta
Consuelo Alvarez, Longwood University
Marilee Benore Parsons, University of Michigan
Albert M Bobst, University of Cincinnati
Gary J. Blomquist, University of Nevada, Reno
Kelly Drew, University of Alaska, Fairbanks
Andrew Feig, Indiana University
Giovanni Gadda, Georgia State University
Donna L. Gosnell, Valdosta State University
Charles Hardin, North Carolina State University
Jane E. Hobson, Kwantlen University College
Ramji L. Khandelwal, University of Saskatchewan
Scott Lefler, Arizona State
Kathleen Nolta, University of Michigan
Jeffrey Schineller, Humboldt State University
Richard Shingles, Johns Hopkins University
Michael A. Sypes, Pennsylvania State University
Enfocus Software - Customer Support
Prefazione
Martin T. Tuck, Ohio University
Julio F. Turrens, University of South Alabama
David Watt, University of Kentucky
James Zimmerman, Clemson University
Revisori che hanno collaborato alle edizioni precedenti:
Lawrence Aaronson, Utica College of Syracuse; Stephen L. Bearne, University
of North Carolina at Chapel Hill; Robert Bergen, University of Central
Arkansas; Gary J. Blomquist, University of Nevada–Reno; Robert I. Bolla,
Saint Louis University; Lori Bolyard, University of Evansville; John Brosnan,
Memorial University of Newfoundland; Ronald Callahan, New York University;
Martin F. Chaplin, South Bank University; William Coleman, University of
Hartford; Harold Cook, Dalhousie University; Gary W. Daughdrill, University
of Idaho; Ruthellen M. Dawley, University of Evansville; John Durham, West
Virginia School of Medicine; Yves Engelborghs, University of Leuven; Edward
Funkhouser, Texas A&M University; Milton Gordon, University of Washington;
Kenneth, E. Guyer, Marshall University; Robert Harris, Indiana University–School
of Medicine; Jan Hoek, Thomas Jefferson University; J. Kenneth Hoober, Arizona State University; Cristi Hunnes, Rocky Mountain College; Mahendra K.
Jain, University of Delaware; Thomas D. Kim, Youngstown State University;
David Koetje, SUNY–Fredonia; James A. Knopp, North Carolina State University; Susan Lees-Miller, Roger A. Lewis, University of Nevada at Reno;
University of Calgary; Robert N. Lindquist, San Francisco State University;
Richard Lomneth, University of Nebraska at Omaha; Ray Lutgring, University
of Evansville; George Marzluf, Ohio State University; Barbara Olson, University of Calgary; Thomas Prasthofer, Albany College of Pharmacy; Thomas Reilly, California State University–Dominguez Hills; Carl Rhodes, University of
Illinois–Urbana-Champagne; Gale Rhodes, University of Southern Maine; Duane L. Rohlfing, University of South Carolina; Douglas Russell, Dalhousie
University; Aziz Sancar, University of North Carolina-School of Medicine;
Larry Scheve, California State University—Hayward; Allen Scism, Central
Missouri State University; Steven Seifried, University of Hawaii at Manoa;
Thomas Sherman, University of Pittsburgh; Timothy A. Sherwood, Arkansas
Tech University; Dean Sherry, University of Texas at Dallas; David Skalnik,
Indiana University School of Medicine; Anthony F. Sky, Lawrence Technological University; Gary D. Small, University of South Dakota; Ronald L.
Somerville, Purdue University; Ralph Stephani, St. John’s University; Laurence Tate, University of South Alabama; William Thompson, University of
Toronto; Richard W. Topham, University of Richmond; Arrel Towes, University of South Carolina; Julio F. Turrens, University of South Alabama; Jack Y.
Vanderhoek, Charles Waechter, University of Kentucky; Jubran M. Wakim,
Middle Tennessee State University; George Washington University; William
Wolodko, University of Alberta; David Yang, Georgetown University
Vorremmo anche ringraziare I nostri colleghi che hanno in precedenza fornito
materiale per alcuni capitoli e il cui prezioso lavoro si trova ancora in questo libro:
Roy Baker, University of Toronto
Roger W. Brownsey, University of British Columbia
Willy Kalt, Agriculture Canada
Robert K. Murray, University of Toronto
Frances Sharom, University of Guelph
Malcolm Watford, Rutgers, The State University of New Jersey
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Prefazione
Mettere insieme questo libro ha richiesto uno sforzo collaborativo e dunque
vorremmo ringraziare diversi membri del gruppo che hanno aiutato a dare vita a
questo progetto: Jonathan Parrish, Jay McElroy, Lisa Shoemaker e gli illustratori della Prentice Hall, nonché Jennifer Hart, assistente editoriale, Crissy Dudonis, Patrick Shriner e Andrew Gilfillan; un grazie speciale a Marty Sopher, al
nostro responsabile di produzione, la cui abilità organizzativa a reso possible
realizzare questo libro. Vorremmo anche ringraziare Gary Carlson, il nostro
editor alla Prentice Hall.
Infine, vorremmo chiudere con un caldo invito al feedback. Malgrado il
nostro massimo impegno (e lo straordinario lavoro di correzione nelle edizioni
precedenti), certamente ci saranno degli errori in un lavoro di queste dimensioni. Ci siamo impegnati a rendere questo volume il miglior libro di biochimica
disponibile: tutti i commenti sono benvenuti.
Laurence A. Moran
[email protected]
K. Gray Scrimgeour
[email protected]
Marc D. Perry
[email protected]
Supplementi
All’indirizzo www.prenhall.com/horton, cliccando sulla copertina della 4a edizione americana del volume, sono disponibili, per ciascun capitolo, quiz a risposta multipla di livello crescente di difficoltà, domande per testare il livello di
preparazione, animazioni e altro materiale di supporto.
Nota dell'Editore
Rispetto all'edizione originale, in questa edizione italiana i Capitoli dal 19 al 23
sono stati condensati in un unico capitolo. Tale capitolo è a cura del Professor
E. Monti.
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Gli autori
H. Robert Horton
Marc D. Perry
Il Dr. Horton ha conseguito il Ph.D nel
1962 presso l’Università del Missouri, ed
è Professore Emerito (Neal Reynolds Professor Emeritus and Alumni Distinguished
Professor Emeritus) presso il Dipartimento di Biochimica dell’Università Statale
della Carolina del Nord, dove ha lavorato
per più di 30 anni. La maggior parte del
lavoro di ricerca svolto dal Professor
Horton ha riguardato le proteine e i meccanismi degli enzimi.
Dopo aver conseguito il Ph.D presso
l’Università di Toronto nel 1988, il Dr.
Perry si è specializzato presso l’Università del Colorado, dove ha studiato la determinazione del sesso nel nematode C. elegans. Nel 1994 è tornato all’Università di
Toronto come membro del Dipartimento
di Genetica Molecolare e Medica. La sua
ricerca si è focalizzata sulla genetica dello sviluppo, la meiosi e la bioinformatica.
Nel 2004 si è trasferito presso il Centro di
Eccellenza in Ricerche Cardiovascolari
Heart & Stroke/Richard Lewar della Facoltà di Medicina dell’Università di Toronto.
Laurence A. Moran
Dopo aver guadagnato il Ph.D presso
l’Università di Princeton nel 1974, il Professor Moran ha trascorso 4 anni all’Università di Ginevra in Svizzera. Dal 1978 è
membro del Dipartimento di Biochimica
presso l’Università di Toronto, specializzandosi in biologia molecolare ed evoluzione molecolare. Le sue scoperte sui geni
heat-shock sono state pubblicate su molte
riviste scientifiche di grande impatto.
K. Gray Scrimgeour
Il Professor Scrimgeour ha conseguito il
dottorato nel 1961 presso l’Università di
Washington e dal 1967 lavora all’Università di Toronto. È l’autore di “The Chemistry and Control of Enzymatic Reactions”
(1977, Academic Press), e il suo lavoro
sui sistemi enzimatici è stato oggetto di
più di 50 pubblicazioni scientifiche negli
ultimi 40 anni. Dal 1984 al 1992 è stato
editor della rivista scientifica Biochemistry and Cell Biology.
J. David Rawn
Il professor Rawn ha ottenuto il suo Ph.D
dall’Università Statale dell’Ohio nel 1971
e nei 25 anni successivi ha insegnato e
fatto ricerca presso il Dipartimento di
Chimica dell’Università Statale di Towson. Non ha scritto capitoli per questo volume, ma il suo libro di testo Biochemistry (1989 e seguenti, Neil Patterson) –
tradotto in italiano dalla CEA - è servito
come fonte di informazioni e idee per il
contenuto e l’organizzazione di Principles of Biochemistry.
Nuovi problemi, con le relative soluzioni della quarta edizione sono stati ideati dai Dott.
Laurence A. Moran, Università di Toronto e Elizabeth S. Roberts-Kirchhoff, Università
di Detroit Mercy. I restanti problemi sono stati ideati dai Dott. Robert N. Lindquist, dell’Università Statale di San Francisco, Mark Perry e Diane M. De Abreu dell’Università
di Toronto.
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