Aminoacidi e proteine
Classificazione degli aminoacidi proteici
Si basa sulla composizione del gruppo laterale -R
Catena laterale apolare
Hanno R alifatico o aromatico idrofobico
Ac. 2 ammino-propanoico
Ac.2-ammino-3metil-butanoico
imminoacido
Anello eterociclico pirrolidinico
Amminoacidi polari privi di carica elettrica
Aminoacidi con residui polari con carica positiva
pK = 10,5
Gr. Guanidinico
pK= 12,3
Gr.imidazolico
pK =6
Aminoacidi con residui polari con carica negativa
Hanno pK tra 3.9 e 4.3
Aminoacidi proteici postsintetici
Le modificazioni che portano alla formazione degli aminoacidi sopra indicati, avviene dopo la
traduzione del messaggero in proteina.
Aminoacidi non proteici
Peptidi
Legame carbammidico
o peptidico
Configurazione trans
Struttura planare senza possibilità di rotazione
Grazie all’energia di risonanza che gli conferisce carattere intermedio
Oligopeptidi e polipeptidi
Per convenzione una catena polipeptidica inizia con un aminoacido N-terminale (gr.NH2 libero), e termina con un aminoacido C-terminale avente il gruppo carbossilico
libero.
Oligopeptide = tra 12-20 residui aminoacidici
Polipeptide = più di venti residui
Proteina = una proteina può essere costituita da più polipeptidi; può essere perciò
MONOMERICA O MULTIMERICA
Peptidi naturali
Per la sua capacità di ossidarsi e ridursi
tale peptide è utilizzato dalla cellula come
antiossidante nei confronti dei gruppi
tiolici dovuti alla’azione dei perossidi e dei
radicali liberi
Proteine
La classe più abbondante: più del 50% del peso secco
Si possono suddividere in base alla composizione semplici (solo aa)
complesse (contengono anche molecole
diverse quali eme, lipidi,
glucidi, metalli…)
Dal p.to di vista strutturale si dividono in fibrose (collagene, miosina , actina) e
globulari o di membrana
Proprietà principali delle proteine
La solubilità in acqua dipende dal rapporto tra gruppi polari e non polari. In genere le
proteine globulari sono solubili, mentre quelle fibrose sono insolubili e scarsamente
solubili.
Le proteine sono dotate di un numero variabile di cariche elettriche localizzate in
corrispondenza dei residui ionizzabili. Il numero e la natura delle cariche dipende dal
pH del mezzo.
Struttura primaria
E’ la struttura covalente di una proteina data dalla sequenza degli aminoacidi cioè l’ordine
con il quale essi si concatenano comandato dal codice genetico.
PER CONVENZIONE SI NUMERANO A PARTIRE DAL TERMINALE AMMINICO
Struttura secondaria
A seconda della natura dei residui aminoacidici costituenti, la struttura secondaria può
assumere tre conformazioni: 1) α-elica; 2) conformazione β;
Dipendono dalla angolatura che possono assumere i legami
che a sua volta dipende dai residui aminoacidici
Dipendono dall’instaurarsi di legami idrogeno
α-elica
Prevale notevolmente in natura l’elica destrorsa
ed è la più diffusa essendo contenuta da tutte
le proteine globulari e da alcune fibrose
foglietti β
Consiste in un’elica allungata, o a passo più lungo.
Sono tenute insieme da legami idrogeni
intercatena fra gruppi carbonilici di una catena e
gruppi amidici della catena parallela
Β-turns
Struttura terziaria
Stabilizzazione della struttura grazie
al legame tra residui aminoacidici
anche lontane tra loro nella struttura
primaria.
DOMINI
Struttura quaternaria
E’ data dall’associazione di subunità o protomeri. Può essere omogenea quando le
subunità sono identiche oppure eterogenea quando sono diverse. Tali subunità sono
legate da legami non covalenti
Classificazione delle proteine secondo la composizione:
SEMPLICI: per idrolisi danno luogo solamente ad amminoacidi
Esempio
CONIUGATE: costituite da proteine semplici combinate con
composti non proteici che costituiscono il “gruppo prostetico”.
Vengono classificate in base alla natura chimica del gruppo
prostetico
PROTEINE CONIUGATE
CLASSE
GRUPPO PROSTETICO
ESEMPIO
LIPIDI
β-LIPOPROTEINA
GLICOPROTEINE
CARBOIDRATI
IMMUNOGLOBULINA G
FOSFOPROTEINE
GRUPPI FOSFATO
CASEINA DEL LATTE
EME (ferro porfirina)
EMOGLOBINA
NUCLEOTIDI FLAVINICI
SUCCIN. DEIDROG.
FERRO
FERRITINA
ZINCO
ALCOL DEIDROGENASI
CALCIO
CALMODULINA
MOLIBDENO
NITROGENASI
RAME
CERULOPLASMINA
LIPOPROTEINE
EMOPROTEINE
FLAVOPROTEINE
METALLOPROTEINE
Proteine globulari
Sono proteine di forma sferoidale, generalmente solubili in acqua, caratterizzate da
struttura terziaria e spesso quaternaria.
La tradizinale classificazione delle proteine globulari è basata sulle caratteristiche
chimico-fisiche:
Protamine
Istoni
Albumine
Globuline
Proteine fibrose
I due principali componenti fanno parte del tessuto connettivo: collagene ed elastina,
miosina, cheratina
Collagene: è la più abbondante proteina dell’organismo in prevalenza nei tessuti di
sostegno (tendini, legamenti, fasce, cartilagine, ossa, denti)
Viene sintetizzato dai fibroblasti del tessuto connettivo, dagli osteoblasti dell’osso, dai
condroblasti della cartilagine e dagli odontoblasti dei denti.
L’unità fondamentale del collagene è il tropocollagene costituito da tre famiglie di catene α
CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE IN BASE ALLE LORO
FUNZIONI BIOLOGICHE:
1. ENZIMI: proteine specializzate con attività catalitica
2.PROTEINE DI TRASPORTO: le proteine di trasporto del plasma
legano e trasportano specifiche molecole o ioni da un organo
all’altro (I’emoglobina trasporta O2; l’albumina trasporta acidi
grassi)
3. PROTEINE DI RISERVA: ovoalbumina, (principale proteina del
bianco d’uovo); caseina (principale proteina del latte) servono
come sostanze nutrienti; ferritina (immagazzina il ferro
necessario per la sintesi di emoglobina)
4. PROTEINE CONTRATTILI : conferiscono la capacità di contrarsi
alle cellule ed agli organismi, di cambiare forma e di spostarsi
nell’ambiente
(es. actina e miosina
contrazione muscolare)
5. PROTEINE STRUTTURALI: collagene (nel tessuto connettivo);
cheratina (capelli e unghie); fibroina (fibre della seta)
6. PROTEINE DI DIFESA: molte proteine difendono gli organismi
dall’invasione da parte di altre specie o li proteggono da
eventuali danni: immunoglobuline o anticorpi