Analisi struttura secondaria terziaria e quaternaria delle proteine
Cristallografia
Simulazioni
Spettroscopia
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HEADER
GENE REGULATING PROTEIN
26-JUL-90
3CRO
COMPND
434 CRO PROTEIN COMPLEX WITH 20 BASE PAIR PIECE OF /
D NA$
COMPND
2 CONTAINING OPERATOR /OR1$
SOURCE
PHAGE 434
AUTHOR
A.MONDRAGON,S.C.HARRISON
REVDAT
1
15-OCT-91 3CRO
0
JRNL
AUTH
A.MONDRAGON,S.C.HARRISON
JRNL
TITL
THE PHAGE 434 CRO(SLASH)/O=R=1$ COMPLEX AT 2.5
JRNL
TITL 2 ANGSTROMS RESOLUTION
JRNL
REF
J.MOL.BIOL.
V. 219
321 1991
JRNL
REFN
ASTM JMOBAK UK ISSN 0022-2836
070
SEQRES
1 A
20
A
A
G
T
A
C
A
A
A
C
T
T
T
SEQRES
2 A
20
C
T
T
G
T
A
T
SEQRES
1 B
20
T
A
T
A
C
A
A
G
A
A
A
G
T
SEQRES
2 B
20
T
T
G
T
A
C
T
SEQRES
1 L
71 MET GLN THR LEU SER GLU ARG LEU LYS LYS ARG ARG ILE
SEQRES
2 L
71 ALA LEU LYS MET THR GLN THR GLU LEU ALA THR LYS ALA
SEQRES
3 L
71 GLY VAL LYS GLN GLN SER ILE GLN LEU ILE GLU ALA GLY
SEQRES
4 L
71 VAL THR LYS ARG PRO ARG PHE LEU PHE GLU ILE ALA MET
SEQRES
5 L
71 ALA LEU ASN CYS ASP PRO VAL TRP LEU GLN TYR GLY THR
SEQRES
6 L
71 LYS ARG GLY LYS ALA ALA
SEQRES
1 R
71 MET GLN THR LEU SER GLU ARG LEU LYS LYS ARG ARG ILE
SEQRES
2 R
71 ALA LEU LYS MET THR GLN THR GLU LEU ALA THR LYS ALA
SEQRES
3 R
71 GLY VAL LYS GLN GLN SER ILE GLN LEU ILE GLU ALA GLY
SEQRES
4 R
71 VAL THR LYS ARG PRO ARG PHE LEU PHE GLU ILE ALA MET
SEQRES
5 R
71 ALA LEU ASN CYS ASP PRO VAL TRP LEU GLN TYR GLY THR
SEQRES
6 R
71 LYS ARG GLY LYS ALA ALA
FORMUL
5 HOH
*25(H2 O1)
HELIX
1 H1L THR L
1 ALA L
12 1
HELIX
2 H2L THR L
16 THR L
22 1
HELIX
3 H3L GLN L
28 ALA L
36 1
HELIX
4 H4L LEU L
45 ALA L
51 1
HELIX
5 H5L PRO L
56 TYR L
61 1
HELIX
6 H1R THR R
1 ALA R
12 1
ATOM
825 N
MET L -1
-20.948 -13.418 28.320 1.00 46.93
ATOM
826 CA MET L -1
-21.093 -12.112 28.939 1.00 52.50
ATOM
827 C
MET L -1
-22.482 -11.566 28.846 1.00 52.55
ATOM
828 O
MET L -1
-22.816 -10.393 28.618 1.00 52.75
ATOM
829 CB MET L -1
-19.916 -11.178 28.789 1.00 59.92
ATOM
830 CG MET L -1
-18.839 -11.701 29.713 1.00 80.88
ATOM
831 SD MET L -1
-17.178 -11.517 29.038 1.00 95.94
ATOM
832 CE MET L -1
-16.527 -13.173 29.365 1.00 90.58
ATOM
833 N
GLN L
0
-23.243 -12.593 29.074 1.00 51.78
ATOM
834 CA GLN L
0
-24.639 -12.681 29.076 1.00 52.49
ATOM
835 C
GLN L
0
-25.268 -12.252 30.349 1.00 42.74
ATOM
836 O
GLN L
0
-24.688 -12.207 31.435 1.00 47.12
ATOM
837 CB GLN L
0
-24.971 -14.147 28.858 1.00 45.95
ATOM
838 CG GLN L
0
-24.141 -14.712 27.710 1.00 53.26
HETATM 1955 O
HOH
1
-26.069 -22.429 17.059 1.00 53.88
HETATM 1956 O
HOH
2
-29.807 -24.105 20.748 1.00 60.93
3CRO
2
3CRO
3
3CRO 4
3CRO
5
3CRO
6
3CRO
7
3CRO
8
3CRO
9
3CRO 10
3CRO 11
3CRO 12
3CRO 114
3CRO 115
3CRO 116
3CRO 117
3CRO 118
3CRO 119
3CRO 120
3CRO 121
3CRO 122
3CRO 123
3CRO 124
3CRO125
3CRO 126
3CRO 127
3CRO 128
3CRO 129
3CRO 130
3CRO 131
3CRO 132
3CRO 133
3CRO 134
3CRO 135
3CRO136
3CRO 964
3CRO 965
3CRO 966
3CRO 967
3CRO 968
3CRO 969
3CRO 970
3CRO 971
3CRO 972
3CRO 973
3CRO 974
3CRO 975
3CRO 976
3CRO 977
3CRO2006
3CRO2007
MASTER
END
3CRO2031
3CRO2032
101
0
0
10
0
0
0
6 1881
2
0
16
Proteine ed enzimi sono in realta’ delle molecole flessibili
I movimenti sono indispensabile per la funzione
Studi recenti teorici e sperimentali svolti a dimostrare la stretta
relazione fra la funzione svolta e la rispettiva dinamica molecolare
4
Il lisozima e’ una proteina che idrolizza componente
Polisaccaridica del peptidoglicano
N acetil glucosamina-(B 1->4) -N acetil muramico
N-acetilglucosamina e’ un’inibitore competitivo
che si lega nella tasca idrofobica
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5.
Interazione peptide-proteina
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6.
ATP sintasi: un esempio di motore molecolare
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ROTORE
anello c
F1= 3 a, 3 b, 1g, 1e, 1d,
TRASMISSIONE
stelo g, e
F0 = 10-14 c, 2 b, 1 a
STATORE
3 a, 3 b, ( d, 2b)
Canale protonico dato da subunità a e subunità c
7
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interazione con la subunità g rende le subunità b non equivalenti
Rilassata = lega ADP 3- e HPO42Tesa = lega ATP
Aperta = rilascia il nucleotide
8.
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1. Nel muscolo a riposo le teste di miosina sono dissociate dall’actina e legano ADP+ fosfato.
2. Il legamedella testa della miosina con l’actina stimola il primo cambiamento conformazionale con il rilascio
di fosfato.
3. Questo rilascio induce il successivo cambiamento conformazionale della testa della miosina – colpo di
potenza in cui le teste della miosina si piegano di 45 gradi- con distacco dell’ADP.
4. Il successivo legame di ATP provoca un altro cambiamento conformazionale con il distacco della miosina
dalla actina
5. L’idrolisi dell’ATP induce l’ultimo cambiamento conformazionale del ciclo ponendo la testa della miosina
quasi perpendicolare all’asse del filamento stesso (forma ad alta energia). La miosina è pronta per un altro ciclo.
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