Riconoscersi nel traffico:
un mistero molecolare
Neri Niccolai
Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia
Università degli Studi di Siena
Siena, 19 febbraio 2014
-17
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Neri Niccolai
Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia
Università degli Studi di Siena
Siena, 19 febbraio 2014
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Esplorare la Natura
nell’ Era post-genomica
ricerche effettuate con
procedure automatiche
(robotica)
Siena, 19 febbraio 2014
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Esplorare la Natura
nell’ Era post-genomica
Databank 1
Databank 4
Databank 5
enormi
quantità di dati
Bioinformatica
Databank 2
distribuite
in banche dati
Bio-conoscenze
Databank 3
Databank n
Siena, 19 febbraio 2014
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Esplorare la Natura
nell’ Era post-genomica
Siena, 19 febbraio 2014
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Esplorare la Natura
nell’ Era post-genomica
Chemical Abstract Service of the American Chemical Society
Siena, 19 febbraio 2014
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Esplorare la Natura
nell’ Era post-genomica
National Center for Biotechnology Information
Siena, 19 febbraio 2014
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Esplorare la Natura
nell’ Era post-genomica
National Center for Biotechnology Information
Siena, 19 febbraio 2014
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Esplorare la Natura
nell’ Era post-genomica
amminoacidi
National Center for Biotechnology Information
Siena, 19 febbraio 2014
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Esplorare la Natura
nell’ Era post-genomica
National Center for Biotechnology Information
Siena, 19 febbraio 2014
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Esplorare la Natura
nell’ Era post-genomica
Siena, 19 febbraio 2014
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Esplorare la Natura
nell’ Era post-genomica
Siena, 19 febbraio 2014
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batterio gram-negativo.
Fu scoperto nel 1885 dal
batteriologo tedesco
Theodor Escherich
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Sezione trasversale di una
cellula di Escherichia coli
lunghezza 2 micron, larghezza 0,8 micron
Siena, 19 febbraio 2014
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Sezione trasversale
della cellula batterica
di Escherichia coli: le
componenti
macromolecolari più
abbondanti sono
mostrate, in scala e
con la forma
determinata
sperimentalmente.
L’ingrandimento
“virtuale” è di
1:1.000.000
Siena, 19 febbraio 2014
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Extracellular: 1, Enterotoxin.
Outer membrane: 2, lipopolysaccharide; 3, lipoprotein; 4, porin;
5, OmpA; 6, fimbrial usher; 7, pilus; 8, iron transport protein
FhnA.
Periplasm: 9, peptidoglycan; 10, periplasmic binding proteins;
11, beta-lactamase; 12, superoxide dismutase; 13, heat shock
protein/chaperone DegP; 14, proline isomerase FkpA. Inner
membrane: 15, magnesium transporter MglE; 16, vitamin B12
transporter BtuCD-F; 17, shape-determining proteins MreCD
and penicillin-binding protein PBP2; 18, mechanosensory
channel MscL; 19, molybdenum transporter ModBC-A; 20, drug
efflux pump AcrAB and TolC; 21, magnesium transporter CorA;
22, sodium/proton antiporter NhaA; 23, nitrate reductase
NarGHI; 24, succinate dehydrogenase; 25, ATP synthase; 26,
ubiquinol oxidase; 27, aspartate receptor; 28, signaling proteins
CheAY; 29, secretory channel SecAB; 30, NADH
dehydrogenase; 31, zinc transporter YiiP; 32, calcium
pump. Flagellar motor: 33, flagellum; 34, flagellar hook; 35,
rotor; 36, motor.
Cytoplasm: 37, cytoskeletal protein MreB; 38, ribosome; 39,
transfer RNA; 40, elongation factor Tu; 41, elongation factor Ts;
42, elongation factor G; 43, initiation factors; 44, aminoacyltRNA synthetase; 45, chaperone GroEL; 46, proteasome HslVU;
47, glycolytic enzymes; 48, tricarboxylic acid cycle enzymes; 49,
catalase; 50, Iron superoxide dismutase; 51, alkyl hydroperoxide
reductase; 52, phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase
system; 53, nucleoside diphosphate kinase; 54, glycerol kinase;
55, acyl carrier protein system; 56, aspartate
carbamoyltransferase; 57, aspartate aminotransferase; 58,
glutamine synthetase.
Nucleoid: 59, DNA; 60, RNA polymerase; 61, messenger RNA;
62, catabolite activator protein; 63, lac repressor; 64,
topoisomerase; 65, HU; 66, H-NS; 67, IHF; 68, Fis; 69, Lrp; 70,
condensin MukBEF; 71, RecA; 72, RecBCD; 73, DNA
methyltransferase Hha1; 74, DNA glycosylase MutM; 75, DNA
polymerase; 76, single strand binding protein.
Siena, 19 febbraio 2014
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Volume occupato da acqua
70%
Volume occupato da proteine
17%
Volume occupato da tutti gli RNA
6%
Volume occupato da rRNA
5%
Volume occupato da tRNA
0.8%
Volume occupato da mRNA
0.2%
Volume occupato da DNA
1%
Volume occupato da ribosomi
8%
Volume occupato da lipidi
3%
Volume occupato da LPS
1%
Volume occupato da mureina
1%
Volume occupato da glicogeno
1%
Volume occupato da ioni
Volume occupato da piccole molecole
0.3%
1%
un ribosoma: ce ne sono 18.000!
Siena, 19 febbraio 2014
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Biologia dei sistemi
Siena, 19 febbraio 2014
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Biologia dei sistemi
Proteina, quo vadis?
Siena, 19 febbraio 2014
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Biologia dei sistemi
Simulazione del movimento di 1.109 molecole
scelte tra “solo” 51 tipi diversi di proteine e RNA
20 nm
da: McGuffee SR, Elcock AH (2010) Diffusion, Crowding & Protein Stability in a Dynamic Molecular Model of the Bacterial Cytoplasm. PLoS Comput Biol 6(3): e1000694
Siena, 19 febbraio 2014
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Biologia dei sistemi
Proteina, quo vadis?
Siena, 19 febbraio 2014
-2
Biologia dei sistemi
Proteina, quo vadis?
Siena, 19 febbraio 2014
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enzima di una farfallina
composto da 594 amminoacidi
C 2.989
H 4.533
O
899
N
783
S
25
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atomi 9.229
Siena, 19 febbraio 2014
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Una ipotesi tutta da dimostrare
attrazione
repulsione
enzima di una farfallina
composto da 594 amminoacidi
C 2.989
H 4.533
O
899
N
783
S
25
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atomi 9.229
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Buon studio del
traffico molecolare
(atom style)!
Laboratorio di Biologia Strutturale
Dipartimento di Biotecnologie, Chimica e Farmacia
[email protected]
Siena, 19 febbraio 2014
0!!