Aminoacidi e
Proteine
Funzioni







Ruolo strutturale (cheratina, collagene,elastina,
fibroina..)
Proteine contrattili (Miosina,actina, dineina..)
Riserva energetica ( <<zuccheri- lipidi)
Enzimi
Anticorpi
Ormoni (insulina, glucagone, GH)
Proteine di trasporto
(emoglobina,mioglobina,transferrina,albumina..)
Struttura degli Aminoacidi

-
Aminoacidi (20)
8-9 essenziali
Met,Tre,Lys,Iso,Val,
Leu,trip,Fen,Ist**,(Arg*)



Gruppo amminico (NH2)
Gruppo carbossilico
(COOH)
Idrogeno
Non polari
Non
polari
aromatici
Polari, non carichi
Carichi positivi
Carichi negativi
Il 21° aminoacido……..
Legame peptidico
A

-
-
Legame peptidico
unisce due AA
Il legame coinvolge il
gruppo carbossilico di
A ed il gruppo
Amminico di B
Oligopeptidi (2-7 aa)
Polipeptidi (8-49 aa)
Proteine (>>50 aa)
AA
B
A
C-N 1.49 A
C=N 1.27 A
Leg.peptidico 1.32 A
B
Estremità amino-terminale
Estremità carbossi-terminale
Livelli strutturali delle proteine
Struttura primaria:
Sequenza degli aa, scheletro della catena polipeptidica, sequenza
degli aa essenziale per il ruolo fisiologico della proteina
insulina
AA non proteici
-tiroxina (tirosina)
-dopamina(tirosina)
-Istammina(istidina)
-GABA (glutammato)
Derivati di AA
Struttura secondaria delle proteine

Ripetizione regolare e ricorrente di
una struttura nello spazio lungo la
catena polipeptidica:
 - elica
  - foglietto
 Random coil

 - elica
Forma
mantenuta da
legami idrogeno
tra i gruppi C=O
e N-H
 I gruppi R sono
rivolti verso
l’esterno

 - foglietto
Struttura
mantenuta da
legami idrogeno
tra i gruppi C=O
and N-H
 I gruppi R sono
rivolti sopra e
sotto il piano

Random coil

Struttura secondaria
non ripetitiva, casuale.
Proteine fibrose (solo struttura secondaria):
cheratina, collagene, fibroina
Fibroina della seta
Struttura terziaria delle proteine

Indica il modo nel quale le strutture
secondarie si ripiegano nello spazio e
formano proteine di tipo globulare.
mioglobina
Struttura terziaria –
legame idrogeno

Hydrogen bond
Legame non
fortissimo, rende
possibile modifiche
nella struttura della
proteina (tipo
funzionale)
Struttura terziariaponte disolfuro

2 cysteine
Struttura terziaria – ponti salini

Gruppi carichi (+
e -) delle catene
laterali R
interagiscono tra
di loro
Strutture terziarie –
interazion idrofobiche

Attrazione di gruppi R
non-polari.

Interazione non forte ma
molto frequente

I gruppi non polari
respingono molecole
cariche e polari.
Elementi ricorrenti di struttura terziaria
Struttura quaternaria

Alcune proteine “oligomeriche”
sono costituite da piu’ catene
polipeptidiche. La struttura 4°,
indica la disposizione nello
spazio di queste catene.

Proteine“oligomeriche” sono
regolate nella loro funzione
(emoglobina)
Struttura delle proteine –
Tipologia di legami coinvolti
Peptidico (1°)
 Idrogeno (2°,4°)
 Ponte disolfuro (3°)
 Ponte salino o interazione ionica (3°,4°)
 Forze idrofobiche (3°)
