INTRODUZIONE ALLA
BIOCHIMICA
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LE PROTEINE SONO LE MACROMOLECOLE BIOLOGICHE PIU’
ABBONDANTI PRESENTI IN TUTTI I TIPI DI CELLULE E IN
TUTTE LE FRAZIONI SUBCELLULARI E SVOLGONO UN
NUMERO ENORME DI FUNZIONI
NEL NOSTRO ORGANISMO SONO PRESENTI MIGLIAIA DI TIPI
DIVERSI DI PROTEINE: CIASCUNA DI LORO E’ COSTITUITA DA UNITA’
MONOMERICHE CHIAMATE AMINOACIDI.
ESISTONO 20 TIPI DIVERSI DI AMINOACIDI, TUTTI
ACCUMUNATI DALL’AVERE LA SEGUENTE STRUTTURA:
Gruppo R
Gruppo
amminico
Gruppo
carbossilico
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IL GRUPPO R E’ QUINDI LA PARTE DELLA MOLECOLA
CHE DIFFERENZIA TRA LORO I VARI AMINOACIDI
R
GRUPPO R CARICO
NEGATIVAMENTE
GRUPPO R
ALIFATICO, NON
POLARE
GRUPPO R
ATOMATICO
GRUPPO R
POLARE, NON
CARICO
GRUPPO R
CARICO
POSITIVAMENTE
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R polare, non
carico
R aromatico
R carico
positivamente
R alifatico, non
polare
R carico
negativamente
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COME SI LEGANO TRA LORO DUE ( O PIU’ ) AMINOACIDI?
CON IL LEGAME PEPTIDICO
E’ UN LEGAME IN CUI SI HA
ELIMINAZIONE DI UNA
MOLECOLA D’ACQUA
LA CATENA PUO’
ALLUNGARSI AD ENTRAMBI
LE ESTREMITA’.
LE PROTEINE POSSONO
CONTENERE MIGLIAIA DI
UNITA’ MONOMERICHE
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MOLTE PROTEINE CONTENGONO OLTRE AGLI AMMINOACIDI,
ALTRI GRUPPI CHIMICI: SI CHIAMANO PROTEINE CONIUGATE
E LA PARTE NON AMMINOACIDICA DELLA PROTEINA SI
DEFINISCE GRUPPO PROSTETICO
IL GRUPPO EME
CONTIENE
MOLECOLE
AROMATICHE E UN
ATOMO DI FE
L’ATOMO DI FE NEL SUO
STATO DI OX +2 E’ IN
GRADO DI LEGARE
L’OSSIGENO
EMOGLOBINA
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LE PROTEINE SONO MOLECOLE MOLTO COMPLESSE, MOLTO
NUMEROSE NELLE CELLULE E MOLTO DIVERSE LE UNE DALLE ALTRE.
QUANDO BISOGNA STUDIARLE, LA LORO STRUTTURA COMPLESSA
VIENE COME “SMONTATA” IN QUATTRO LIVELLI DI COMPLESSITA’:
LA SERIE DEGLI AMINOACIDI COSTITUISCE LA STRUTTURA
PRIMARIA DELLA PROTEINA
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α elica
β foglietto
LE CATENE DI
AMINOACIDI SI
ORGANIZZANO
NELLO SPAZIO IN
DUE MODI
PRINCIPALI:α ELICA
E β FOGLIETTO.
A FAR RIPIEGARE
LA CATENA IN UN
MODO O
NELL’ALTRO SONO
LEGAMI H CHE SI
FORMANO TRA
AMINOACIDI NON
DIRETTAMENTE
LEGATI DAL
LEGAME
PEPTIDICO
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α ELICA
LE STRUTTURE α ELICA O β
FOGLIETTO RAPPRESENTANO
LA STRUTTURA
SECONDARIA DI UNA
PROTEINA
β FOGLIETTO
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LA STRUTTURA TERZIARIA DI UNA PROTEINA E’ DEFINITA
DALLA DISPOSIZIONE NELLO SPAZIO DI TUTTI GLI ATOMI CHE
COMPONGONO LA MACROMOLECOLA
POSSIAMO AVERE PROTEINE FIBROSE O GLOBULARI
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LE PROTEINE
FIBROSE SONO
ADATTE A RUOLI
STRUTTURALI
IL COLLAGENO E’
PRESENTE NEL
TESSUTO CONNETTIVO
( TENDINI, CARTILAGINI,
MATRICE ORGANICA
DELLE OSSA ).
LA CHERATINA HA
STRUTTURA SIMILE
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UNA PROTEINA GLOBULARE SEMPLICE E’ LA MIOGLOBINA, UNA
PROTEINA MUSCOLARE CHE LEGA L’OSSIGENO
E’ UNA MOLECOLA
PARTICOLARMENTE
ABBONDANTE NEI
MUSCOLI DEI MAMMIFERI
MARINI
SONO PROTEINE
GLOBULARI GLI ENZIMI,
LE PROTEINE DI
TRASPORTO, LE PROTEINE
REGOLATRICI, LE
IMMUNOGLOBULINE…
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MOLTE PROTEINE SONO FORMATE DA PIU’ SUBUNITA’
POLIPEPTIDICHE ( DA DUE A CENTINAIA ). LA STRUTTURA
QUATERNARIA DESCRIVE APPUNTO IL MODO IN CUI QUESTE
SUBUNITA’ SI LEGANO.
Una delle 4
subunità
Gruppo eme
STRUTTURA
QUATERNARIA
DELL’EMOGLOBINA
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PER RICAPITOLARE….
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IN AMBIENTI DIVERSI DA QUELLI “STANDARD” NEI QUALI LE
PROTEINE SI SONO EVOLUTE, QUESTE MOLECOLE POSSONO
ANDARE INCONTRO A VARIAZIONI STRUTTURALI.
A CAUSARE QUESTO CAMBIAMENTO NELLA STRUTTURA
DELLA MOLECOLA ( DENATURAZIONE ) POSSONO ESSERE
CONTATTO CON
SOLVENTI ORGANICI,
DETERGENTI
VARIAZIONI DI T
VARIAZIONI DI pH
LA DENATURAZIONE E’ UN PROCESSO REVERSIBILE
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SIMULAZIONE DEL PROCESSO DI RIPIEGAMENTO DI UN
POLIPEPTIDE
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