I collageni
Fibre con elevata resistenza alla trazione
Rappresentano circa il 50% delle proteine totali dei
vertebrati
Sono caratterizzati da un elevato contenuto di glicina
e dalla presenza di aa rari, quali idrossilisina e
idrossiprolina
La stabilità delle fibrille di collagene è rinforzata
da ponti idrogeno che coinvolgono gli ossidrili
dei residui di idrossiprolina e idrossilisina delle
catene alfa. Questi ponti idrogeno formano
legami crociati sia all’interno che tra le singole
molecole di collagene presenti in una fibrilla.
Nei vertebrati sono note 25 catene α differenti,
ciascuna delle quali è codificata da un gene
specifico e possiede una sequenza aa
caratteristica. Queste catene α si associano in
varie combinazioni generando 14 tipi differenti
di molecole di collagene, la maggioranza delle
quali si trova in tessuti specifici.
Tutti i collageni hanno
caratteristiche specifiche:
in
1) una triplica elica rigida di
polipeptidiche avvolte tra loro
comune
3
2
catene
2) una composizione amminoacidica inusuale:
 alto contenuto di glicina
 presenza di amminoacidi rari, assenti in altre
proteine (idrossiprolina, idrossilisina)
Alterazioni sintesi e secrezione del collagene
 sindrome della fragilità ossea (osteogenesis
imperfecta)
 fibrosi polmonare
Fibre collagene, reticolari ed elastiche: le
prime due non sono chimicamente e
strutturalmente diverse ma rappresentano
livelli di aggregazione differenti di un’unica
unità fibrosa elementare (tropocollagene).
Le fibre elastiche (costituite prevalentemente
da elastina) sono molto abbondanti nella
tonaca elastica delle arterie e nei legamenti e
nei tendini insieme alle fibre collagene.
Fibre collagene e reticolari
Fibre collagene
[a1(I)]2 a2 (I)
Fibre reticolari
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In verde : fibre Collagene
In viola : fibre Elastiche
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FIBRE ELASTICHE
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